لیزین (نماد Lys یا K) یک α-آمینواسید است که در بیوسنتز پروتئین ها استفاده می شود که حاوی یک گروه α-آمینو (که در شرایط بیولوژیکی پروتونیزه شده و به −NH3+ تبدیل میشود)، یک گروه α-کربوکسیلیک اسید (که در شرایط بیولوژیکی پروتون از دست داده و به −COO− تبدیل میشود) و یک زنجیره جانبی لیزیل (CH2)4NH2)) می باشد و به صورت یک آمینواسید آلیفاتیک، باردار در pH فیزیولوژیک و قلیایی طبقه بندی میشود. توسط کدون های AAA و AAG کدگذاری میشود.
مانند تقریبا تمام اسیدهای آمینه دیگر، α-کربن آن کایرال بوده و لیزین ممکن است به صورت دو انانتیومر(ایزومر نوری) L و D و یا مخلوط راسمیک از هر دو انانتیومر وجود داشته باشد. دتنها انانتیومر L-Lysine از نظر بیولوژیکی فعال بوده و α-کربن آن در پیکربندی S قرار دارد.
بدن انسان نمی تواند لیزین را سنتز کند، بنابراین در انسان یک اسید آمینه ی ضروری محسوب میشود و باید از رژیم غذایی بدست آید. در موجوداتی که سنتز لیزین دارند، دو مسیر اصلی بیوسنتز وجود دارد که عبارتند از مسیر diaminopimelate و مسیر α-aminoadipate که از آنزیم ها و سوبسترا های مختلف استفاده می کنند و در موجودات مختلف یافت می شوند. کاتابولیسم لیزین از طریق یکی از مسیرهای مختلف رخ می دهد، که شایع ترین مسیر saccharopine است.
لیزین چندین نقش را در انسان ایفا می کند، مهمترین آنها پروتئین زایی است، اما همچنین در ارتباط متقابل پلی پپتید های کلاژن، جذب مواد معدنی مغذی ضروری و تولید کارنیتین، که کلیدی در متابولیسم اسید های چرب نقش دارد. لیزین اغلب در تغییرات هیستون دخالت دارد و در نتیجه، اپی ژنوم را تحت تاثیر قرار می دهد. گروه ε-آمین اغلب در پیوند هیدروژنی و به عنوان یک پایه کلی در کاتالیز شرکت می کند.
گروه ε-آمونیوم (NH3+)به کربن چهارم از α-کربن متصل شده است که آن خود به گروه کربوکسیل (C=OOH) متصل است.با توجه به اهمیت آن در چندین فرایند بیولوژیکی، عدم وجود لیزین میتواند منجر به بیماریهای مختلفی از جمله نقص در مفاصل، اختلال در متابولیسم اسید های چرب، کم خونی و کمبود سیستمیک انرژی پروتئینی شود. در مقابل، تجمع بیش از حد لیزین، ناشی از کاتابولیسم ناکارآمد آن، می تواند مشکلات شدید عصبی به وجود آورد. لیزین اولین بار توسط زیست شیمیدان آلمانی به نام فردیناند هینریش ادموند درشل در سال 1889 از پروتئین کازئین موجود در شیر جدا شد. او آن را "لیزین" نامید. در سال 1902، شیمیدان آلمانی امیل فیشر و فریتز ویگرت، ساختار شیمیایی لیزین را با سنتز آن مشخص کردند.
لیزین : سطح پایین لیزین باعث افت سنتز پروتین شده و روی تشکیل کلاژن و عضله تأثیر می گذارد .
لیزین و ویتامین C با یکدیگر ال کارنتین را می‌سازد که سلول‌های عضلانی را قادر به مصرف اکسیزن
می‌کند . این خاصیت لیزین را به یک ماده منحصر به فرد برای ورزش‌های استقامت تبدیل کرده‌است .
لیزین یکی از 20 امینو اسیدها یکه پروتئین را می‌سازد است و بدن انسان قادر به تولید این آمینو اسید نیست و باید از طریق مواد غذایی تأمین شود.
لیزین یک باز می‌باشد، و در فراوردهای حیوانی، مثل گوشت، تخم مرغ، پنیر و در بعضی از ماهی‌ها یافت میشود و هم چنین در بعضی از سبزیجات مانند دانه‌های سویاو لوبیا وجود دارد.
لیزین به عنوان یکی از اسیدهای آمینه ضروری در واقع یکی از مهمترین اسیدهای آمینه‌ای بوده که با هدف تحریک هورمون رشد مورد استفاده قرار گرفته‌است.
می توان گفت بعد از اسید آمینه آرژینین این اسید آمینه لیزین است که شهرت بیشتری در میان اسیدهای آمینه در این زمینه دارد. هر چند مقادیر زیاد لیزین و آرژینین نقش رقابتی با هم دارند.
کمبود دریافت لیزین در افراد ورزشکار موجب اشکال در تولید پروتئین و عدم سازگاری طبیعی نسبت به استرس‌ها در تمرینات قدرتی و استقامتی میشود. محدودیت در این فرایند سازگاری باعث ایجاد اشکال در ترمیم بافت عضله ، تولید پادتن و سلامت استخوان‌ها می گردد.
, 56-87-1 L, 923-27-3 D
, 5747 L
(بررسی) (چیست: 
/
؟)
