آمینو اسید

شکل عمومی آلفا آمینواسید، با گروه آمینو در چپ و گروه کربوکسیل در راست

آمینواسیدها مولکول‌هایی هستند که نقش آجرهای سازندهٔ پروتئین‌ها را در بدن ما دارند. بدن ما برای زنده‌ماندن، رشد، ترمیم و ساخت بافت‌ها نیاز دارد تا پروتئین بسازد، و این کار را با استفاده از آمینواسیدها انجام می‌دهد.

اگر بدن انسان را مانند یک ساختمان در نظر بگیریم، آمینو اسیدها مثل آجرهای این ساختمان هستند. بدون آن‌ها، پروتئین ساخته نمی‌شود و بدون پروتئین، بدن نمی‌تواند درست کار کند.

همان‌طور که واژهٔ «آمینو» نشان می‌دهد، این ترکیب‌ها یک گروه آمینی (یعنی یک اتم نیتروژن با دو هیدروژن) دارند و همچنین یک گروه اسیدی به‌نام کربوکسیل. به همین دلیل به آن‌ها آمینواسید گفته می‌شود.

در بدن انسان بیست نوع آمینواسید اصلی وجود دارد. برخی از آن‌ها را بدن می‌تواند خودش بسازد، اما بعضی دیگر را باید حتماً از راه غذا به بدن رساند. این آمینو اسیدهایی که بدن نمی‌تواند خودش بسازد را آمینواسیدهای ضروری می‌نامند. آن‌ها در خوراک‌هایی مانند گوشت، تخم‌مرغ، شیر، سویا، و برخی دانه‌ها یافت می‌شوند.

وقتی ما غذا می‌خوریم، دستگاه گوارش پروتئین‌ها را می‌شکند و به آمینو اسیدها تبدیل می‌کند. سپس این آمینو اسیدها جذب بدن می‌شوند و در جاهای مختلف به کار می‌روند، مثلاً در ساخت ماهیچه، آنزیم، هورمون، یا حتی انتقال پیام در مغز.

توصیف

اسیدهای آمینه یا آمینواسیدها ترکیباتی آلی متشکل از گروه‌های عاملی، آمینو و کربوکسیلیک اسید هستند. بیش از ۵۰۰ آمینواسید در طبیعت وجود دارد. این ترکیبات را می‌توان بر اساس مکان گروه‌های عاملی هسته، به‌عنوان اسیدهای آمینه آلفا (α-)، بتا (β-)، گاما (γ-) یا دلتا (δ-) طبقه‌بندی کرد. مهم‌ترین آن‌ها آمینواسیدهای آلفا هستند. در زیست‌شیمی اسیدآمینه‌هایی که در آن‌ها گروه‌های آمینو و کربوکسیلیک اسید هر دو به کربنی یگانه چسبیده‌اند، آمینواسید آلفا می‌گویند.

۲۲ اسیدآمینه آلفا واحدهای تشکیل‌دهنده پروتئین هستند. دسته‌بندی دیگر بر اساس قطبش، یونش و نوع گروه زنجیره جانبی (آلیفاتیک، غیر حلقوی، معطر، حاوی هیدروکسیل یا گوگرد و غیره) مربوط می‌شوند. اسیدهای آمینه در هنگام ساخته‌شدن پروتئین‌ها طبق رمز ژنتیکی بر اساس الگویRNAیپک یا mRNA به یکدیگر می‌پیوندند. اسیدهای آمینه علاوه بر نقش در ساخت پروتئین‌ها، در تعدادی از فرایندها مانند انتقال پیام‌های عصبی و بیوسنتز شرکت می‌کنند. گمان می‌رود که آن‌ها نقش کلیدی در پیدایش حیات روی زمین داشته‌اند.

ساختار اسیدهای آمینه

هر اسید آمینه، از یک کربن نامتقارن به نام کربن α تشکیل یافته است که با چهار گروه مختلف کربوکسیل (COOH) اتم هیدروژن، گروه آمینه بازی (NH۲-) و یک زنجیره غیر جانبی (R-) پیوند برقرار می‌کند. ریشه R ممکن است یک زنجیره کربنی یا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل، آمین، کربوکسیل و نیز گوگرد می‌توانند در ساختمان ریشه R شرکت کنند. زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا، فاصله می‌گیرند، با حروف بتا (β)، گاما (γ) و دلتا (δ) نشان می‌دهند. اگر در حالی که عامل COOH روی کربن آلفا قرار داد عامل NH۲ روی کربن‌هایی غیر آلفا قرار گیرد. نوع اسید آمینه به β، γ یا δ تغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلول‌ها وجود دارند. بیشتر اسیدهای آمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت می‌کنند، در صورتی که اسیدهای آمینه بتا، گاما و دلتا واسطه‌های شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در pH هفت به صورت دو قطبی در می‌آیند یعنی گروه NH۲ پروتون می‌گیرد و گروه COOH هیدروژن خود را از دست می‌دهد و به صورت –COO- در می‌آید. زنجیره جانبی (گروه) R برای پروتئین‌ها می‌تواند یکی از ۲۰ حالت مختلف ممکن باشد و بدین ترتیب یک الفبای بیست حرفی برای ساخت پروتئین‌ها به‌وجود می‌آید. این بیست اسید آمینه می‌توانند با هر ترکیب و به هر تعداد در کنار هم آمده و به ساخت پروتئین منجر شوند.

هر آمینو اسید دارای چند کربن و گروه عاملی آمینو (nh2) و دارای (cooh) است

ایزومری در اسیدهای آمینه

دو ایزومر نوری آلانین

مطابق قرارداد اگر ساختمان فضایی یک اسید آمینه را در نظر بگیریم، چنانچه عامل NH۲ که به کربن آلفا متصل است در طرف چپ باشد، می‌گوییم که این اسید آمینه از نوع L است و هرگاه عامل NH۲ در طرف راست کربن آلفا قرار گیرد، گوییم که این اسید آمینه از نوع D است. برخلاف قندهای طبیعی که از نوع D هستند، اسیدهای آمینه طبیعی همگی از نوع L هستند. این ایزومر‌های نوری را ایزومرهای انانتیومر می‌گویند. به جز ساده‌ترین اسیدآمینه یعنی گلیسین همهٔ آمینواسیدهای دیگر دارای انانتیومر یا ایزومرهای آینه‌ای یا قرینه هستند؛ که به دلیل به وجود آمدن کربن نامتقارن یا کایرال در آنها است.

ساختار و نماد تعدادی از اسیدهای آمینه

بیست نوع اسید آمینه در تشکیل پروتئین‌ها شرکت دارند. بر اساس گروه R متصل به آنها و در نتیجه خواص شیمیایی آنها، این بیست اسید به سه گروه تقسیم می‌شوند. این سه گروه عبارتند از:

• هیدروفوبیک
• قطبی
• باردار (مثبت و منفی)

در هریک از این دسته‌ها می‌توان زیر دسته‌هایی با جزئیات بیشتر تعریف نمود. مانند سیکلیک یا آلیفاتیک، کوچک یا بزرگ، و غیره.

• 
  آلانین
  (Ala / A)
• 
  آرژنین
  (Arg / R)
• 
  آسپارژین
  (Asn / N)
• 
  اسید آسپارتیک
  (Asp / D)
• 
  سیستئین
  (Cys / C)
• 
  اسید گلوتامیک
  (Glu / E)
• 
  گلوتامین
  (Gln / Q)
• 
  گلیسین
  (Gly / G)
• 
  هیستیدین
  (His / H)
• 
  ایزولوسین
  (Ile / I)
• 
  لوسین
  (Leu / L)
• 
  لیزین
  (Lys / K)
• 
  متیونین
  (Met / M)
• 
  فنیل آلانین
  (Phe / F)
• 
  پرولین
  (Pro / P)
• 
  سرین
  (Ser / S)
• 
  ترئونین
  (Thr / T)
• 
  تریپتوفان
  (Trp / W)
• 
  تیروزین
  (Tyr / Y)
• 
  والین
  (Val / V)
• 
  سلنوسیستئین
  (Sec / U)
• 
  پیرولیزین
  (Pyl / O)

جستارهای وابسته

• کارنیتین
• اسید آمینه‌های ضروری

منابع

• Murray, R.K. , Granner, D.K. , Mayes, P.A. and Rodwell, V.W. , 2014. Harper’s illustrated biochemistry. Mcgraw-hill.
• آلبرت لنینگر، مایکل کاکس، دیویدلی نلسون (۱۳۸۵)، اصول بیوشیمی لنینجر، ترجمهٔ رضا محمدی، آییژ، شابک ۹۶۴-۸۳۹۷-۰۵-۸

• Amino Acids and Peptides by G. C. Barrett and D. T. Elmore- Cambridge University Press, 1998- UK