آنزیم: تفاوت میان نسخهها
←لید: ویرایش جزئی پیوند قرمز در متن نگاره یک آنزیم |
←ساختار آنزیمهای انسانی: ابرابزار |
||
خط ۵: | خط ۵: | ||
آنزیمها با پایین آوردن انرژی فعالسازی یک واکنش فعالیت میکنند. |
آنزیمها با پایین آوردن انرژی فعالسازی یک واکنش فعالیت میکنند. |
||
== تاریخچه == |
|||
[[پرونده:Eduardbuchner.jpg|جایگزین=Photograph of Eduard Buchner.|راست|بندانگشتی|252x252پیکسل| [[ادوارد بوخنر]]]] |
|||
در اواخر قرن ۱۷ و اوایل قرن 18th، هضم [[گوشت]] توسط ترشحات معده<ref name="Reaumur1752">{{Cite journal|author-link=René Antoine Ferchault de Réaumur|vauthors=de Réaumur RA|year=1752|title=Observations sur la digestion des oiseaux|journal=Histoire de l'Academie Royale des Sciences|volume=1752|pages=266, 461}}</ref> و تبدیل [[نشاسته]] به [[شکر|قند]] توسط عصارههای گیاهی و [[بزاق]] شناخته شد اما مکانیسمهایی که توسط آنها اتفاق میافتد مشخص نشده بود.<ref>{{Cite book|url=http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html|last=Williams|first=Henry Smith|title=A History of Science: in Five Volumes''. ''Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences|publisher=Harper and Brothers|year=1904}}</ref> |
|||
شیمیدان فرانسوی، [[آنسلم پین]] اولین کسی بود که در سال ۱۸۳۳ آنزیم، دیاستاز را کشف کرد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Payen A, Persoz JF|year=1833|title=Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels|trans-title=Memoir on diastase, the principal products of its reactions, and their applications to the industrial arts|url=https://books.google.com/books?id=Q9I3AAAAMAAJ&pg=PA73|journal=Annales de chimie et de physique|series=2nd|language=French|volume=53|pages=73–92}}</ref> چند دهه بعد، هنگام مطالعه [[تخمیر در فرآوری غذایی|تخمیر]] قند به [[اتانول|الکل]] توسط [[مخمر]]، [[لویی پاستور]] نتیجه گرفت که این تخمیر توسط [[زندگیباوری|نیروی حیاتی]] موجود در سلولهای مخمر به نام «تخمیر» (ferments) ایجاد شدهاست، که تصور میشد فقط در موجودات زنده وجود دارد. وی نوشت: «تخمیر الکلی عملی است که با زندگی و سازماندهی سلولهای مخمر ارتباط دارد، نه با مرگ یا قرارگیری سلولهای مخمر.»<ref>{{Cite journal|vauthors=Manchester KL|date=December 1995|title=Louis Pasteur (1822–1895)–chance and the prepared mind|journal=Trends in Biotechnology|volume=13|issue=12|pages=511–5|doi=10.1016/S0167-7799(00)89014-9|pmid=8595136}}</ref> |
|||
در سال ۱۸۷۷، ویلهلم کوهن (فیزیولوژیست آلمانی) برای اولین بار از اصطلاح ''[[wiktionary:enzyme|آنزیم]]''، که از واژه [[زبان یونانی باستان|یونانی]] ἔνζυμον، به معنای «خمیر» یا «در خمیرمایه» است، برای توصیف این فرایند استفاده کرد.<ref>Kühne coined the word "enzyme" in: {{Cite journal|vauthors=Kühne W|year=1877|title=Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente|trans-title=On the behavior of various organized and so-called unformed ferments|url=https://books.google.com/books?id=jzdMAAAAYAAJ&pg=PA190|journal=Verhandlungen des Naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg|series=new series|language=German|volume=1|issue=3|pages=190–193}} Relevant passage on page 190: ''"Um Missverständnissen vorzubeugen und lästige Umschreibungen zu vermeiden schlägt Vortragender vor, die ungeformten oder nicht organisirten Fermente, deren Wirkung ohne Anwesenheit von Organismen und ausserhalb derselben erfolgen kann, als ''Enzyme'' zu bezeichnen."'' (Translation: In order to obviate misunderstandings and avoid cumbersome periphrases, [the author, a university lecturer] suggests designating as "enzymes" the unformed or not organized ferments, whose action can occur without the presence of organisms and outside of the same.)</ref> بعداً واژه ''آنزیم'' برای اشاره به مواد غیرزنده مانند [[پپسین]] مورد استفاده قرار گرفت و از کلمه ''تخمیر'' برای اشاره به فعالیتهای شیمیایی تولید شده توسط موجودات زنده استفاده شد.<ref>{{Cite book|editor-first=John L.|editor-last=Heilbron|title=The Oxford Companion to the History of Modern Science|first=Frederic Lawrence|last=Holmes|chapter=Enzymes|page=270|chapterurl=https://books.google.com/books?id=abqjP-_KfzkC&pg=PA270&dq=history+of+enzymes+ferment+living+organisms|publisher=Oxford University Press|location=Oxford|year=2003|isbn=978-0-19-974376-6}}</ref> |
|||
[[ادوارد بوخنر]] اولین مقاله خود را در مورد مطالعه عصارههای مخمر در سال ۱۸۹۷ ارائه کرد. در یک سری آزمایشها در [[دانشگاه هومبولت برلین]]، وی دریافت که شکر توسط عصاره مخمر حتی وقتی سلول مخمر زنده در مخلوط وجود ندارد تخمیر میشود<ref name="urlEduard Buchner – Biographical">{{Cite web|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html|title=Eduard Buchner|website=Nobel Laureate Biography|publisher=Nobelprize.org|accessdate=23 February 2015}}</ref> او آنزیمی را که تخمیر ساکارز را به وجود آورد، " [[زیماس]] " نامید.<ref name="urlEduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation">{{Cite web|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html|title=Eduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation|year=1907|website=Nobelprize.org|accessdate=23 February 2015}}</ref> وی در سال ۱۹۰۷ به دلیل «کشف یک روش تخمیر بدون سلول زنده» [[جایزه نوبل شیمی]] را دریافت کرد. به دنبال نمونه بوخنر، معمولاً آنزیمها مطابق واکنشی که انجام میدهند به صورت ترکیب پسوند ''-از'' با اضافه [[بستر (شیمی)|بستر]]، برای نمونه، [[لاکتاز]] آنزیمی است که [[لاکتوز]] را جدا میکند یا بسته به نوع واکنش مانند، [[دیانای پلیمراز|DNA پلیمراز]] که پلیمرهای DNA را تشکیل میدهد نامگذاری شدهاند. |
|||
هویت بیوشیمیایی آنزیمها در اوایل دهه ۱۹۰۰ ناشناخته بود. بسیاری از دانشمندان مشاهده میکردند که فعالیت آنزیمی با پروتئین همراه است، اما دیگران (مانند برنده جایزه نوبل، [[ریچارد ویلشتتر|ریچارد ویلستر]]) برا این باور بودند که پروتئینها صرفاً حامل آنزیمهای واقعی هستند و پروتئینها به ''خودی خود'' قادر به کاتالیز نیستند.<ref name="Willstätter_1927">{{Cite journal|vauthors=Willstätter R|date=1927|title=Faraday lecture. Problems and methods in enzyme research|journal=Journal of the Chemical Society (Resumed)|pages=1359–1381|doi=10.1039/JR9270001359}} quoted in {{Cite journal|vauthors=Blow D|date=April 2000|title=So do we understand how enzymes work?|url=http://cmgm3.stanford.edu/biochem/sb241/Herschlag_lectures/papers/Blow.pdf|journal=Structure|volume=8|issue=4|pages=R77–R81|doi=10.1016/S0969-2126(00)00125-8|pmid=10801479|archive-url=https://web.archive.org/web/20160304090045/http://cmgm3.stanford.edu/biochem/sb241/Herschlag_lectures/papers/Blow.pdf|archive-date=4 March 2016|access-date=16 February 2012}}</ref> در سال ۱۹۲۶، [[جیمز بچلر سامنر|جیمز ب. سامنر]] نشان داد که آنزیم [[اورهآز]] پروتئین خالص است و موجب [[بلوری شدن]] آن میشود. او همچین در سال ۱۹۳۷ برای آنزیم [[کاتالاز]] نیز همین ترتیب را انجام داد. نتیجهگیری که پروتئین خالص میتواند آنزیمها باشد بهطور قطعی توسط [[جان هاوارد نورثروب]] و [[وندل مردیت استنلی]]، که در سال ۱۹۳۰ روی آنزیمهای گوارشی [[پپسین]]، [[تریپسین]] و [[کیموتریپسین]] کار میکردند نشان داده شد. این سه دانشمند جایزه نوبل شیمی را در سال ۱۹۴۶ دریافت کردند.<ref name="urlThe Nobel Prize in Chemistry 1946">{{Cite web|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/|title=Nobel Prizes and Laureates: The Nobel Prize in Chemistry 1946|website=Nobelprize.org|accessdate=23 February 2015}}</ref> |
|||
. |
|||
این کشف که آنزیمها میتوانند متبلور شوند، درنهایت باعث شد که ساختارهای آنها با [[بلورشناسی پرتو ایکس]] حل شود و نخستین بار برای [[لیزوزیم]]، آنزیمی که در اشک، بزاق و [[سفیده تخممرغ]] یافت میشود و پوشش برخی از باکتریها را هضم میکند انجام شد. این ساختار توسط گروهی به سرپرستی [[دیوید چیلتون فیلیپس]] حل و در سال ۱۹۶۵ منتشر شد.<ref>{{Cite journal|vauthors=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR|date=May 1965|title=Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Ångström resolution|journal=Nature|volume=206|issue=4986|pages=757–61|bibcode=1965Natur.206..757B|doi=10.1038/206757a0|pmid=5891407}}</ref> ساختار با وضوح بالا ی لیزوزیم آغازگر ایجاد زمینه زیستشناسی ساختاری و تلاش برای درک نحوه عملکرد آنزیمها در سطح اتمی جزئیات بود.<ref name="pmid 10390620">{{Cite journal|vauthors=Johnson LN, Petsko GA|year=1999|title=David Phillips and the origin of structural enzymology|journal=Trends Biochem. Sci.|volume=24|issue=7|pages=287–9|doi=10.1016/S0968-0004(99)01423-1|pmid=10390620}}</ref> |
|||
== نامگذاری == |
|||
نام آنزیم اغلب از زیر لایه آن یا واکنش شیمیایی که آن را کاتالیز میکند، گرفته میشود، با واژهای که به صورت ''-ase'' در انتها تمام می شو''د''.<ref name="Stryer_2002">{{Cite book|title=Biochemistry|publisher=W.H. Freeman|location=San Francisco|year=2002|edition=5th|isbn=0-7167-4955-6|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/}}</ref> {{Rp|8.1.3}} نمونههای آن شامل [[لاکتاز]]، الکل دهیدروژناز و [[دیانای پلیمراز|DNA پلیمراز]] است. آنزیمهای مختلفی که همان واکنش شیمیایی را کاتالیز میکنند، ایزوآنزیم نامیده میشوند. {{Rp|10.3}} |
|||
اتحادیه بینالمللی بیوشیمی و زیستشناسی مولکولی برای نامگذاری آنزیمها، [[عدد گروه آنزیم]] (شماره EC) را ایجاد کردهاست. هر آنزیم توسط دنباله ای از چهار عدد پیش از "EC" که مخفف "کمیسیون آنزیم" است توصیف میشوند. شماره اول آنزیم را بهطور گسترده بر اساس مکانیسم آن طبقهبندی میکند.<ref name="url_Enzyme_Classification">{{cite web|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/rules.html|title=Classification and Nomenclature of Enzymes by the Reactions they Catalyse|author=Nomenclature Committee|work=International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)|publisher=School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London|access-date=6 March 2015|archive-url=https://web.archive.org/web/20150317054348/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/rules.html|archive-date=17 March 2015|url-status=dead|df=dmy-all}}</ref> |
|||
طبقهبندی سطح بالا: |
|||
* EC 1، [[اکسیدوردوکتاز]]: کاتالیز کردن واکنشهای [[اکسایش-کاهش]] |
|||
* EC 2، [[ترانسفراز]] : انتقال یک [[گروه عاملی]] (''به عنوان مثال'' یک گروه متیل یا فسفات) |
|||
* EC 3، [[هیدرولاز]]: [[آبکافت|هیدرولیز]] پیوندهای مختلف را کاتالیز میکند |
|||
* EC 4، [[لیاز]]: پیوندهای مختلفی را به غیر از هیدرولیز و اکسیداسیون قطع میکند. |
|||
* EC 5، [[ایزومراز]]ها: کاتالیز تغییرات [[همپار|ایزومریزاسیون]] در یک مولکول واحد را انجام میدهد. |
|||
* EC 6، [[لیگاز]]: به دو مولکول با [[پیوند کووالانسی|پیوندهای کووالانسی]] میپیوندد. |
|||
این بخشها با سایر ویژگیها از جمله بستر، محصولات و [[سازوکار واکنش|مکانیسم شیمیایی]] تقسیم میشوند. آنزیم با چهار نام عددی معین کاملاً مشخص میشود. به عنوان مثال، [[هگزوکیناز]] (EC 2.7.1.1) یک ترانسفراز (EC 2) است که یک گروه فسفات (EC 2.7) را به یک قند هگزوز، یک مولکول حاوی گروه الکل اضافه میکند (EC 2.7.1).<ref>{{Cite web|title=EC 2.7.1.1|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC2/7/1/1.html|last=Nomenclature Committee|website=International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)|publisher=School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London|accessdate=6 March 2015|archiveurl=https://web.archive.org/web/20141201224835/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC2/7/1/1.html|archivedate=1 December 2014}}</ref> |
|||
== ساختار == |
|||
== مکانیسم == |
|||
== سازندهها == |
|||
== ترمودینامیک == |
|||
== سینتیک == |
|||
== بازداری == |
|||
== عوامل مؤثر بر فعالیت آنزیم == |
|||
از آنجا که آنزیمها از پروتئین تشکیل شدهاند، عملکرد آنها نسبت به تغییر در بسیاری از عوامل شیمیایی فیزیکی مانند pH، دما، غلظت بستر و غیره حساس است. |
|||
جدول زیر pH مناسب را برای آنزیمهای مختلف نشان میدهد.<ref>{{Cite book|title=Fundamentals of biochemistry|last=Jain, J. L.|publisher=S. Chand and Co|isbn=8121903432|location=New Delhi|oclc=818809626|date=May 1999}}</ref> |
|||
{| class="wikitable sortable" |
|||
|+ |
|||
! آنزیم |
|||
! pH بهینه |
|||
! توضیحات pH |
|||
|- |
|||
| پپسین |
|||
| ۱٫۵–۱٫۶ |
|||
| بسیار اسیدی است |
|||
|- |
|||
| اینوراز |
|||
| ۴٫۵ |
|||
| اسیدی |
|||
|- |
|||
| لیپاز (معده) |
|||
| ۴٫۰–۵٫۰ |
|||
| اسیدی |
|||
|- |
|||
| لیپاز (روغن کرچک) |
|||
| ۴٫۷ |
|||
| اسیدی |
|||
|- |
|||
| لیپاز (لوزالمعده) |
|||
| ۸٫۰ |
|||
| قلیایی |
|||
|- |
|||
| آمیلاز (مالت) |
|||
| ۴٫۶–۵٫۲ |
|||
| اسیدی |
|||
|- |
|||
| آمیلاز (لوزالمعده) |
|||
| ۶٫۷–۷٫۰ |
|||
| اسیدی-خنثی |
|||
|- |
|||
| سلوبیاز |
|||
| ۵٫۰ |
|||
| اسیدی |
|||
|- |
|||
| مالتاز |
|||
| ۶٫۱–۶٫۸ |
|||
| اسیدی |
|||
|- |
|||
| سوکراز |
|||
| ۶٫۲ |
|||
| اسیدی |
|||
|- |
|||
| کاتالاز |
|||
| ۷٫۰ |
|||
| خنثی |
|||
|- |
|||
| اوره |
|||
| ۷٫۰ |
|||
| خنثی |
|||
|- |
|||
| کولین استراز |
|||
| ۷٫۰ |
|||
| خنثی |
|||
|- |
|||
| ریبونوکلئاز |
|||
| ۷٫۰–۷٫۵ |
|||
| خنثی |
|||
|- |
|||
| فوماراز |
|||
| ۷٫۸ |
|||
| قلیایی |
|||
|- |
|||
| تریپسین |
|||
| ۷٫۸–۸٫۷ |
|||
| قلیایی |
|||
|- |
|||
| آدنوزین تری فسفات |
|||
| ۹٫۰ |
|||
| قلیایی |
|||
|- |
|||
| آرژیناز |
|||
| ۱۰٫۰ |
|||
| بسیار قلیایی است |
|||
|} |
|||
== عملکرد بیولوژیکی == |
|||
== سیر تکاملی == |
|||
== کاربردهای صنعتی == |
|||
در صورت نیاز به کاتالیزورهای بسیار خاص، آنزیمها در [[صنایع شیمیایی]] و سایر کاربردهای صنعتی مورد استفاده قرار میگیرند. بهطور کلی آنزیمها در تعداد واکنشی که برای کاتالیز کردن و همچنین عدم ثبات آنها در [[حلال (شیمی)|حلالهای آلی]] و در دماهای بالا وجود دارد، محدود هستند. به عنوان یک نتیجه، [[مهندسی پروتئین]] یک زمینه فعال از تحقیقات است و شامل تلاش برای ایجاد آنزیمهای جدید با خواص جدید، چه از طریق طراحی منطقی و چه از طریق تکامل هدایت شده یا آزمایشگاهی است.<ref>{{Cite journal|vauthors=Renugopalakrishnan V, Garduño-Juárez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P|date=November 2005|title=Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology|journal=Journal of Nanoscience and Nanotechnology|volume=5|issue=11|pages=1759–1767|doi=10.1166/jnn.2005.441|pmid=16433409}}</ref> این تلاشها با موفقیت شروع شدهاست و اکنون چند آنزیم برای کاتالیز واکنشهایی که در طبیعت وجود ندارد، طراحی شدهاست.<ref>{{Cite journal|vauthors=Jiang L, Althoff EA, Clemente FR, Doyle L, Röthlisberger D, Zanghellini A, Gallaher JL, Betker JL, Tanaka F, Barbas CF, Hilvert D, Houk KN, Stoddard BL, Baker D|date=March 2008|title=De novo computational design of retro-aldol enzymes|journal=Science|volume=319|issue=5868|pages=1387–91|bibcode=2008Sci...319.1387J|doi=10.1126/science.1152692|pmc=3431203|pmid=18323453}}</ref> |
|||
{| class="wikitable" |
|||
! style="width:24%;" | کاربرد |
|||
! style="width:38%;" | آنزیمهای مورد استفاده |
|||
! style="width:38%;" | استفاده میکند |
|||
|- valign="top" |
|||
| rowspan="2" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[زیستسوخت|صنعت سوختهای زیستی]]''' |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | سلولز |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | سلولز را درون قندهایی که تخمیر میشوند برای تولید [[اتانول سلولزی]] تخمیر کنید.<ref name="cheng">{{Cite journal|vauthors=Sun Y, Cheng J|date=May 2002|title=Hydrolysis of lignocellulosic materials for ethanol production: a review|journal=Bioresource Technology|volume=83|issue=1|pages=1–11|doi=10.1016/S0960-8524(01)00212-7|pmid=12058826}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| [[آنزیم تتظیمکننده لیگنین|لیگنینازها]] |
|||
| پیش درمانی [[زیستتوده|زیست توده]] برای تولید سوختهای زیستی. |
|||
|- valign="top" |
|||
| rowspan="2" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''مواد شوینده بیولوژیکی''' |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[پروتئاز|پروتئینها]]، [[آمیلاز]]ها، [[لیپاز]]ها |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | لکههای پروتئین، نشاسته و چربی یا روغن را از لباسهای شسته شده و ظرفها جدا کنید.<ref name="Kirk">{{Cite journal|vauthors=Kirk O, Borchert TV, Fuglsang CC|date=August 2002|title=Industrial enzyme applications|journal=Current Opinion in Biotechnology|volume=13|issue=4|pages=345–351|doi=10.1016/S0958-1669(02)00328-2|pmid=12323357}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| مانانازها |
|||
| لکههای مواد غذایی را از [[گوارگام|صمغ گوار]] افزودنی مواد غذایی حذف کنید. |
|||
|- valign="top" |
|||
| rowspan="4" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[آبجوسازی|صنعت آبجو]]''' |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[آمیلاز]]، گلوکانازها، [[پروتئاز]]ها |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | پلی ساکاریدها و پروتئینها را در [[مالت (خوراکی)|مالت تقسیم کنید]].<ref name="briggs">{{Cite book|last=Briggs|first=Dennis E.|title=Malts and Malting|date=1998|publisher=Blackie Academic|location=London|isbn=978-0-412-29800-4|edition=1st}}</ref> {{Rp|150–9}} |
|||
|- valign="top" |
|||
| بتاگلوکانازها |
|||
| ویژگیهای تصفیه زگیل و آبجو را بهبود بخشید. {{Rp|545}} |
|||
|- valign="top" |
|||
| [[آمیلاز|Amyloglucosidase]] و [[پولولاناز|pullulanases]] |
|||
| [[آبجو]] کم کالری تهیه کرده و تخمیر را تنظیم کنید. {{Rp|575}} |
|||
|- valign="top" |
|||
| دکربوکسیلاز استولکتات (ALDC) |
|||
| با کاهش تشکیل [[دیاستیل|دیاستیل]] راندمان تخمیر را افزایش دهید.<ref>{{Cite journal|vauthors=Dulieu C, Moll M, Boudrant J, Poncelet D|year=2000|title=Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling|journal=Biotechnology Progress|volume=16|issue=6|pages=958–65|doi=10.1021/bp000128k|pmid=11101321}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[آشپزی|کاربردهای آشپزی]]''' |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[پاپئین|پاپائین]] |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[گوشتکوب|ترد]] گوشت برای پخت و پز.<ref>{{Cite book|first=Rodrigo|last=Tarté|title=Ingredients in Meat Products Properties, Functionality and Applications|date=2008|publisher=Springer|location=New York|isbn=978-0-387-71327-4|pages=177}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| rowspan="2" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[لبنیاتی|صنایع لبنی]]''' |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | رنین |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | پروتئین [[آبکافت|هیدرولیز]] در ساخت [[پنیر]].<ref>{{Cite web|url=http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/83.chymosin.html|accessdate=1 March 2015|date=10 July 2010|title=Chymosin – GMO Database|website=GMO Compass|publisher=European Union|archiveurl=https://web.archive.org/web/20150326181805/http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/83.chymosin.html|archivedate=26 March 2015}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| [[لیپاز]]ها |
|||
| [[کامامبر|پنیر کاممبرت]] و [[پنیر رگهآبی|پنیرهای آبی]] مانند [[روکفور|Roquefort را تولید کنید]].<ref>{{Cite journal|vauthors=Molimard P, Spinnler HE|date=February 1996|title=Review: Compounds Involved in the Flavor of Surface Mold-Ripened Cheeses: Origins and Properties|journal=Journal of Dairy Science|volume=79|issue=2|pages=169–184|doi=10.3168/jds.S0022-0302(96)76348-8|doi-access=free}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| rowspan="4" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[فرآوری خوراک|فرآوری مواد غذایی]]''' |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[آمیلاز]] |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | از [[نشاسته]]، قندهایی مانند تهیه شربت ذرت با فروکتوز بالا تولید کنید.<ref>{{Cite journal|vauthors=Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O|date=September 1995|title=Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review|journal=Critical Reviews in Food Science and Nutrition|volume=35|issue=5|pages=373–403|doi=10.1080/10408399509527706|pmid=8573280}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| [[پروتئاز|پروتئینها]] |
|||
| سطح پروتئین [[آرد|آرد را]] مانند ساخت [[بیسکویت]] پایین بیاورید. |
|||
|- valign="top" |
|||
| [[تریپسین]] |
|||
| غذاهای کودک [[هایپوآلرژنیک|هیپوآلرژیک]] تولید کنید.<ref name="GMOdatabase">{{Cite web|url=http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/94.protease.html|title=Protease – GMO Database|date=10 July 2010|website=GMO Compass|publisher=European Union|accessdate=28 February 2015|archiveurl=https://web.archive.org/web/20150224164346/http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/94.protease.html|archivedate=24 February 2015}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| سلولزها، پکتینازها |
|||
| [[آبمیوه|آب میوهها را]] روشن کنید.<ref>{{Cite journal|vauthors=Alkorta I, Garbisu C, Llama MJ, Serra JL|date=January 1998|title=Industrial applications of pectic enzymes: a review|journal=Process Biochemistry|volume=33|issue=1|pages=21–28|doi=10.1016/S0032-9592(97)00046-0}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[زیستشناسی مولکولی]]''' |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[نوکلئاز|هستههای هسته ای]]، [[آنزیم دیانای لیگاز|DNA لیگاز]] و پلیمرازها |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | برای ایجاد [[دیانای نوترکیب|DNA نوترکیب]] از [[اندونوکلئازهای محدودکننده|هضم محدود کننده]] و [[واکنش زنجیرهای پلیمراز|واکنش زنجیره ای پلیمراز استفاده]] کنید.<ref name="Stryer_2002">{{Cite book|title=Biochemistry|publisher=W.H. Freeman|location=San Francisco|year=2002|edition=5th|isbn=0-7167-4955-6|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/}}</ref> {{Rp|6.2}} |
|||
|- valign="top" |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[کاغذ|صنعت کاغذ]]''' |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | زایلاناز، همی سلولز و لیگنین پراکسیداز |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[لیگنین|لیگنین را]] از [[کاغذ کرافت|خمیر کرافت بردارید]].<ref>{{Cite journal|vauthors=Bajpai P|date=March 1999|title=Application of enzymes in the pulp and paper industry|journal=Biotechnology Progress|volume=15|issue=2|pages=147–157|doi=10.1021/bp990013k|pmid=10194388}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[مراقبتهای شخصی|مراقبت شخصی]]''' |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[پروتئاز|پروتئینها]] |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | پروتئینها را روی [[لنزهای تماسی|لنزهای تماسی جدا کنید]] تا از عفونت جلوگیری شود.<ref>{{Cite journal|vauthors=Begley CG, Paragina S, Sporn A|date=March 1990|title=An analysis of contact lens enzyme cleaners|journal=Journal of the American Optometric Association|volume=61|issue=3|pages=190–4|pmid=2186082}}</ref> |
|||
|- valign="top" |
|||
| rowspan="1" style="border-top:solid 3px #aaa;" | '''[[نشاسته|صنعت نشاسته]]''' |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[آمیلاز]] |
|||
| style="border-top:solid 3px #aaa;" | [[نشاسته]] را به [[گلوکز]] و [[شربت اینورت|شربت]]های مختلف تبدیل کنید.<ref>{{Cite book|editor-last=BeMiller|editor-first=James N.|editor2-last=Whistler|editor2-first=Roy L.|title=Starch Chemistry and Technology|date=2009|publisher=Academic|location=London|isbn=978-0-08-092655-1|edition=3rd|last=Farris|first=Paul L.|chapter=Economic Growth and Organization of the U.S. Starch Industry}}</ref> |
|||
|} |
|||
== جستارهای وابسته == |
|||
* [[فهرست آنزیمها]] |
|||
* آنزیمهای صنعتی |
|||
* بانکهای اطلاعاتی آنزیم |
|||
** BRENDA |
|||
** EXPASy |
|||
** IntEnz |
|||
** [[دانش نامه ژن و ژنوم کیوتو]] |
|||
** MetaCyc |
|||
== ساختار آنزیمهای انسانی == |
== ساختار آنزیمهای انسانی == |
نسخهٔ ۲۱ ژوئیهٔ ۲۰۲۰، ساعت ۱۲:۲۶
بخشی از مجموعه مباحث دربارهٔ |
بیوشیمی |
---|
آنزیم یا کاتالیزگر[۱] (به فرانسوی: enzyme [آنزیم]، به انگلیسی: enzyme [اِنزایم]) یک مادهی آلی است که یک فرایند شیمیایی را در یک ارگانیسم یا موجود زنده تقویت یا تضعیف میکند، ولی خودش دگرگون نمیشود. به عبارت دیگر، آنزیمها کاتالیزگرهای فرایندهای زیستی هستند و نسبت به کاتالیزگرهای غیرزیستی کارایی بسیار بالایی دارند. اغلبِ آنزیمها ساختار پروتئینی دارند، به غیر از انواع محدودی از آنها که از جنس ریبونوکلئیک اسید هستند؛ مانند rRNAها که در بخشی از ساختار خود آنزیم های ریبونوکلئتیدی دارند.
آنزیمها با پایین آوردن انرژی فعالسازی یک واکنش فعالیت میکنند.
تاریخچه
در اواخر قرن ۱۷ و اوایل قرن 18th، هضم گوشت توسط ترشحات معده[۲] و تبدیل نشاسته به قند توسط عصارههای گیاهی و بزاق شناخته شد اما مکانیسمهایی که توسط آنها اتفاق میافتد مشخص نشده بود.[۳]
شیمیدان فرانسوی، آنسلم پین اولین کسی بود که در سال ۱۸۳۳ آنزیم، دیاستاز را کشف کرد.[۴] چند دهه بعد، هنگام مطالعه تخمیر قند به الکل توسط مخمر، لویی پاستور نتیجه گرفت که این تخمیر توسط نیروی حیاتی موجود در سلولهای مخمر به نام «تخمیر» (ferments) ایجاد شدهاست، که تصور میشد فقط در موجودات زنده وجود دارد. وی نوشت: «تخمیر الکلی عملی است که با زندگی و سازماندهی سلولهای مخمر ارتباط دارد، نه با مرگ یا قرارگیری سلولهای مخمر.»[۵]
در سال ۱۸۷۷، ویلهلم کوهن (فیزیولوژیست آلمانی) برای اولین بار از اصطلاح آنزیم، که از واژه یونانی ἔνζυμον، به معنای «خمیر» یا «در خمیرمایه» است، برای توصیف این فرایند استفاده کرد.[۶] بعداً واژه آنزیم برای اشاره به مواد غیرزنده مانند پپسین مورد استفاده قرار گرفت و از کلمه تخمیر برای اشاره به فعالیتهای شیمیایی تولید شده توسط موجودات زنده استفاده شد.[۷]
ادوارد بوخنر اولین مقاله خود را در مورد مطالعه عصارههای مخمر در سال ۱۸۹۷ ارائه کرد. در یک سری آزمایشها در دانشگاه هومبولت برلین، وی دریافت که شکر توسط عصاره مخمر حتی وقتی سلول مخمر زنده در مخلوط وجود ندارد تخمیر میشود[۸] او آنزیمی را که تخمیر ساکارز را به وجود آورد، " زیماس " نامید.[۹] وی در سال ۱۹۰۷ به دلیل «کشف یک روش تخمیر بدون سلول زنده» جایزه نوبل شیمی را دریافت کرد. به دنبال نمونه بوخنر، معمولاً آنزیمها مطابق واکنشی که انجام میدهند به صورت ترکیب پسوند -از با اضافه بستر، برای نمونه، لاکتاز آنزیمی است که لاکتوز را جدا میکند یا بسته به نوع واکنش مانند، DNA پلیمراز که پلیمرهای DNA را تشکیل میدهد نامگذاری شدهاند.
هویت بیوشیمیایی آنزیمها در اوایل دهه ۱۹۰۰ ناشناخته بود. بسیاری از دانشمندان مشاهده میکردند که فعالیت آنزیمی با پروتئین همراه است، اما دیگران (مانند برنده جایزه نوبل، ریچارد ویلستر) برا این باور بودند که پروتئینها صرفاً حامل آنزیمهای واقعی هستند و پروتئینها به خودی خود قادر به کاتالیز نیستند.[۱۰] در سال ۱۹۲۶، جیمز ب. سامنر نشان داد که آنزیم اورهآز پروتئین خالص است و موجب بلوری شدن آن میشود. او همچین در سال ۱۹۳۷ برای آنزیم کاتالاز نیز همین ترتیب را انجام داد. نتیجهگیری که پروتئین خالص میتواند آنزیمها باشد بهطور قطعی توسط جان هاوارد نورثروب و وندل مردیت استنلی، که در سال ۱۹۳۰ روی آنزیمهای گوارشی پپسین، تریپسین و کیموتریپسین کار میکردند نشان داده شد. این سه دانشمند جایزه نوبل شیمی را در سال ۱۹۴۶ دریافت کردند.[۱۱]
.
این کشف که آنزیمها میتوانند متبلور شوند، درنهایت باعث شد که ساختارهای آنها با بلورشناسی پرتو ایکس حل شود و نخستین بار برای لیزوزیم، آنزیمی که در اشک، بزاق و سفیده تخممرغ یافت میشود و پوشش برخی از باکتریها را هضم میکند انجام شد. این ساختار توسط گروهی به سرپرستی دیوید چیلتون فیلیپس حل و در سال ۱۹۶۵ منتشر شد.[۱۲] ساختار با وضوح بالا ی لیزوزیم آغازگر ایجاد زمینه زیستشناسی ساختاری و تلاش برای درک نحوه عملکرد آنزیمها در سطح اتمی جزئیات بود.[۱۳]
نامگذاری
نام آنزیم اغلب از زیر لایه آن یا واکنش شیمیایی که آن را کاتالیز میکند، گرفته میشود، با واژهای که به صورت -ase در انتها تمام می شود.[۱۴] : 8.1.3 نمونههای آن شامل لاکتاز، الکل دهیدروژناز و DNA پلیمراز است. آنزیمهای مختلفی که همان واکنش شیمیایی را کاتالیز میکنند، ایزوآنزیم نامیده میشوند. : 10.3
اتحادیه بینالمللی بیوشیمی و زیستشناسی مولکولی برای نامگذاری آنزیمها، عدد گروه آنزیم (شماره EC) را ایجاد کردهاست. هر آنزیم توسط دنباله ای از چهار عدد پیش از "EC" که مخفف "کمیسیون آنزیم" است توصیف میشوند. شماره اول آنزیم را بهطور گسترده بر اساس مکانیسم آن طبقهبندی میکند.[۱۵]
طبقهبندی سطح بالا:
- EC 1، اکسیدوردوکتاز: کاتالیز کردن واکنشهای اکسایش-کاهش
- EC 2، ترانسفراز : انتقال یک گروه عاملی (به عنوان مثال یک گروه متیل یا فسفات)
- EC 3، هیدرولاز: هیدرولیز پیوندهای مختلف را کاتالیز میکند
- EC 4، لیاز: پیوندهای مختلفی را به غیر از هیدرولیز و اکسیداسیون قطع میکند.
- EC 5، ایزومرازها: کاتالیز تغییرات ایزومریزاسیون در یک مولکول واحد را انجام میدهد.
- EC 6، لیگاز: به دو مولکول با پیوندهای کووالانسی میپیوندد.
این بخشها با سایر ویژگیها از جمله بستر، محصولات و مکانیسم شیمیایی تقسیم میشوند. آنزیم با چهار نام عددی معین کاملاً مشخص میشود. به عنوان مثال، هگزوکیناز (EC 2.7.1.1) یک ترانسفراز (EC 2) است که یک گروه فسفات (EC 2.7) را به یک قند هگزوز، یک مولکول حاوی گروه الکل اضافه میکند (EC 2.7.1).[۱۶]
ساختار
مکانیسم
سازندهها
ترمودینامیک
سینتیک
بازداری
عوامل مؤثر بر فعالیت آنزیم
از آنجا که آنزیمها از پروتئین تشکیل شدهاند، عملکرد آنها نسبت به تغییر در بسیاری از عوامل شیمیایی فیزیکی مانند pH، دما، غلظت بستر و غیره حساس است.
جدول زیر pH مناسب را برای آنزیمهای مختلف نشان میدهد.[۱۷]
آنزیم | pH بهینه | توضیحات pH |
---|---|---|
پپسین | ۱٫۵–۱٫۶ | بسیار اسیدی است |
اینوراز | ۴٫۵ | اسیدی |
لیپاز (معده) | ۴٫۰–۵٫۰ | اسیدی |
لیپاز (روغن کرچک) | ۴٫۷ | اسیدی |
لیپاز (لوزالمعده) | ۸٫۰ | قلیایی |
آمیلاز (مالت) | ۴٫۶–۵٫۲ | اسیدی |
آمیلاز (لوزالمعده) | ۶٫۷–۷٫۰ | اسیدی-خنثی |
سلوبیاز | ۵٫۰ | اسیدی |
مالتاز | ۶٫۱–۶٫۸ | اسیدی |
سوکراز | ۶٫۲ | اسیدی |
کاتالاز | ۷٫۰ | خنثی |
اوره | ۷٫۰ | خنثی |
کولین استراز | ۷٫۰ | خنثی |
ریبونوکلئاز | ۷٫۰–۷٫۵ | خنثی |
فوماراز | ۷٫۸ | قلیایی |
تریپسین | ۷٫۸–۸٫۷ | قلیایی |
آدنوزین تری فسفات | ۹٫۰ | قلیایی |
آرژیناز | ۱۰٫۰ | بسیار قلیایی است |
عملکرد بیولوژیکی
سیر تکاملی
کاربردهای صنعتی
در صورت نیاز به کاتالیزورهای بسیار خاص، آنزیمها در صنایع شیمیایی و سایر کاربردهای صنعتی مورد استفاده قرار میگیرند. بهطور کلی آنزیمها در تعداد واکنشی که برای کاتالیز کردن و همچنین عدم ثبات آنها در حلالهای آلی و در دماهای بالا وجود دارد، محدود هستند. به عنوان یک نتیجه، مهندسی پروتئین یک زمینه فعال از تحقیقات است و شامل تلاش برای ایجاد آنزیمهای جدید با خواص جدید، چه از طریق طراحی منطقی و چه از طریق تکامل هدایت شده یا آزمایشگاهی است.[۱۸] این تلاشها با موفقیت شروع شدهاست و اکنون چند آنزیم برای کاتالیز واکنشهایی که در طبیعت وجود ندارد، طراحی شدهاست.[۱۹]
کاربرد | آنزیمهای مورد استفاده | استفاده میکند |
---|---|---|
صنعت سوختهای زیستی | سلولز | سلولز را درون قندهایی که تخمیر میشوند برای تولید اتانول سلولزی تخمیر کنید.[۲۰] |
لیگنینازها | پیش درمانی زیست توده برای تولید سوختهای زیستی. | |
مواد شوینده بیولوژیکی | پروتئینها، آمیلازها، لیپازها | لکههای پروتئین، نشاسته و چربی یا روغن را از لباسهای شسته شده و ظرفها جدا کنید.[۲۱] |
مانانازها | لکههای مواد غذایی را از صمغ گوار افزودنی مواد غذایی حذف کنید. | |
صنعت آبجو | آمیلاز، گلوکانازها، پروتئازها | پلی ساکاریدها و پروتئینها را در مالت تقسیم کنید.[۲۲] : 150–9 |
بتاگلوکانازها | ویژگیهای تصفیه زگیل و آبجو را بهبود بخشید. : 545 | |
Amyloglucosidase و pullulanases | آبجو کم کالری تهیه کرده و تخمیر را تنظیم کنید. : 575 | |
دکربوکسیلاز استولکتات (ALDC) | با کاهش تشکیل دیاستیل راندمان تخمیر را افزایش دهید.[۲۳] | |
کاربردهای آشپزی | پاپائین | ترد گوشت برای پخت و پز.[۲۴] |
صنایع لبنی | رنین | پروتئین هیدرولیز در ساخت پنیر.[۲۵] |
لیپازها | پنیر کاممبرت و پنیرهای آبی مانند Roquefort را تولید کنید.[۲۶] | |
فرآوری مواد غذایی | آمیلاز | از نشاسته، قندهایی مانند تهیه شربت ذرت با فروکتوز بالا تولید کنید.[۲۷] |
پروتئینها | سطح پروتئین آرد را مانند ساخت بیسکویت پایین بیاورید. | |
تریپسین | غذاهای کودک هیپوآلرژیک تولید کنید.[۲۸] | |
سلولزها، پکتینازها | آب میوهها را روشن کنید.[۲۹] | |
زیستشناسی مولکولی | هستههای هسته ای، DNA لیگاز و پلیمرازها | برای ایجاد DNA نوترکیب از هضم محدود کننده و واکنش زنجیره ای پلیمراز استفاده کنید.[۱۴] : 6.2 |
صنعت کاغذ | زایلاناز، همی سلولز و لیگنین پراکسیداز | لیگنین را از خمیر کرافت بردارید.[۳۰] |
مراقبت شخصی | پروتئینها | پروتئینها را روی لنزهای تماسی جدا کنید تا از عفونت جلوگیری شود.[۳۱] |
صنعت نشاسته | آمیلاز | نشاسته را به گلوکز و شربتهای مختلف تبدیل کنید.[۳۲] |
جستارهای وابسته
- فهرست آنزیمها
- آنزیمهای صنعتی
- بانکهای اطلاعاتی آنزیم
- BRENDA
- EXPASy
- IntEnz
- دانش نامه ژن و ژنوم کیوتو
- MetaCyc
ساختار آنزیمهای انسانی
اغلب آنزیمهای بدن ساختار پروتئینی با ترکیبات پیچیده بر پایه زنجیر آمینواسید متصل شده به یکدیگر دارند. عوامل متعددی وجود دارد که یک آنزیم را از دیگر آنزیمها متمایز میکند شامل ترکیب آمینواسیدها، توالی آنها، وجود یونهای فلزی (به جزء RNA) مانند آهن و مس و مهمتر از همه، شکل فضایی یا ساختار پروتئینی. تمام آنزیمها محلول در آب هستند؛ زنجیرهای آمینواسید در فرمهای مختلفی موج دار شده که پروتئینهای هیدروفوب در داخل و به سمت داخل آرایش یافته، سبب حداکثر اتصال هیدروژنی مولکولی داخلی با آب یا دیگر مولکولها میگردد. بدون تردید، آب محیط ضروری فراهم سازنده عملکرد آنزیمها است. برخی آنزیمها برای عملکرد خود به ترکیباتی بنام کوفاکتور نیازمندند که میتواند ترکیبی آلی مانند بیوتین یا غیر آلی مانند یون منیزیوم باشد.
آنزیمها کاتالیستهای فوقالعاده مؤثری هستند که اجازه میدهند واکنشی که تحت شرایط عادی به سادگی اتفاق نمیافتد، اتفاق بیفتد و آن هم در نرخ سرعت بالا صورت گیرد. اغلب آنزیمها بسیار اختصاصی هستند و تنها کاتالیست یک واکنش ویژه میباشند و بر دیگر ترکیبات سیستم اثر ندارند. آنزیمها در تمام ارگانیزمهای موجودات زنده، هر جایی که واکنشهای ضروری برای حیات روی میدهد، وجود دارند. آنها تنها واکنشهای بسیار ساده را تسریع میبخشند، هیچ آنزیمی به تنهایی قادر به کاتالیز واکنشهای بسیار پیچیده و چند مرحلهای نیست محیط کاری آنزیم در عملکردشان بسیار مهم است. بعضی از آنها برای عملکرد خود نیازمند حرارت وPH خاصی هستند.
نامگذاری
- در گذشته بر اساس پیشماده نامگذاری میشد که به آخر آن «از» اضافه میشد مثل پروتئاز
- روش دیگر بر اساس کاری که آن آنزیم انجام میدهد مثل دهیدرژناز
- روش پیشرفته تر براساس کاری که انجام میدهد و نام پیشماده الکل دهیدرژناز
- روش استاندارد (عدد گروه آنزیم) که در این روش آنزیمها ردهبندی شده و ردهها به زیررده تقسیم شده و در نهایت هر آنزیم کد مخصوص به خود میگیرد مثل EC ۱٫۱٫۱٫۸۶
- این ردهها به شکل زیر است
گروه | واکنش کاتالیزی | واکنش شیمیایی شماتیک | نمونه |
---|---|---|---|
EC 1 اکسیدوردوکتازها |
برای کاتالیز واکنشهای اکسایش-کاهش; انتقال اکسیژن، هیدروژن یا الکترون از یک ماده به ماده دیگر | AH + B → A + BH (reduced) A + O → AO (oxidized) |
لاکتات دهیدروژناز، اکسیداز |
EC 2 ترانسفرازها |
انتقال گروه عاملی از یک ماده به ماده دیگر | AB + C → A + BC | ترانسآمیناز، کیناز |
EC 3 هیدرولازها |
تشکیل دو فراورده از یک سوبسترا به وسیله آبکافت | AB + H2O → AOH + BH | لیپاز، آمیلاز، پپتیداز |
EC 4 لیازها |
واکنش افزایشی یا حذفی با سوبسترا از راههایی جز آبکافت و اکسیداسیون | RCOCOOH → RCOH + CO2 or [X-A-B-Y] → [A=B + X-Y] | دکربوکسیلاز، آلدولاز |
EC 5 ایزومرازها |
نوآرایی درونمولکولی | AB → BA | ایزومراز، موتاز |
EC 6 لیگازها |
پیوند میان دو مولکول با ایجاد پیوند کووالانسی و شکستن همزمان ATP | X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi | سینتتاز، دیانای لیگاز |
جستارهای وابسته
منابع
- ↑ فرهنگ واژههای مصوب فرهنگستان زبان و ادب فارسی، دفتر هفتم
- ↑ de Réaumur RA (1752). "Observations sur la digestion des oiseaux". Histoire de l'Academie Royale des Sciences. 1752: 266, 461.
- ↑ Williams, Henry Smith (1904). A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences. Harper and Brothers.
- ↑ Payen A, Persoz JF (1833). "Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels" [Memoir on diastase, the principal products of its reactions, and their applications to the industrial arts]. Annales de chimie et de physique. 2nd (به فرانسوی). 53: 73–92.
- ↑ Manchester KL (December 1995). "Louis Pasteur (1822–1895)–chance and the prepared mind". Trends in Biotechnology. 13 (12): 511–5. doi:10.1016/S0167-7799(00)89014-9. PMID 8595136.
- ↑ Kühne coined the word "enzyme" in: Kühne W (1877). "Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente" [On the behavior of various organized and so-called unformed ferments]. Verhandlungen des Naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg. new series (به آلمانی). 1 (3): 190–193. Relevant passage on page 190: "Um Missverständnissen vorzubeugen und lästige Umschreibungen zu vermeiden schlägt Vortragender vor, die ungeformten oder nicht organisirten Fermente, deren Wirkung ohne Anwesenheit von Organismen und ausserhalb derselben erfolgen kann, als Enzyme zu bezeichnen." (Translation: In order to obviate misunderstandings and avoid cumbersome periphrases, [the author, a university lecturer] suggests designating as "enzymes" the unformed or not organized ferments, whose action can occur without the presence of organisms and outside of the same.)
- ↑ Holmes, Frederic Lawrence (2003). "Enzymes". In Heilbron, John L. (ed.). The Oxford Companion to the History of Modern Science. Oxford: Oxford University Press. p. 270. ISBN 978-0-19-974376-6.
- ↑ "Eduard Buchner". Nobel Laureate Biography. Nobelprize.org. Retrieved 23 February 2015.
- ↑ "Eduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation". Nobelprize.org. 1907. Retrieved 23 February 2015.
- ↑ Willstätter R (1927). "Faraday lecture. Problems and methods in enzyme research". Journal of the Chemical Society (Resumed): 1359–1381. doi:10.1039/JR9270001359. quoted in Blow D (April 2000). "So do we understand how enzymes work?" (PDF). Structure. 8 (4): R77–R81. doi:10.1016/S0969-2126(00)00125-8. PMID 10801479. Archived from the original (PDF) on 4 March 2016. Retrieved 16 February 2012.
- ↑ "Nobel Prizes and Laureates: The Nobel Prize in Chemistry 1946". Nobelprize.org. Retrieved 23 February 2015.
- ↑ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR (May 1965). "Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Ångström resolution". Nature. 206 (4986): 757–61. Bibcode:1965Natur.206..757B. doi:10.1038/206757a0. PMID 5891407.
- ↑ Johnson LN, Petsko GA (1999). "David Phillips and the origin of structural enzymology". Trends Biochem. Sci. 24 (7): 287–9. doi:10.1016/S0968-0004(99)01423-1. PMID 10390620.
- ↑ ۱۴٫۰ ۱۴٫۱ Biochemistry (5th ed.). San Francisco: W.H. Freeman. 2002. ISBN 0-7167-4955-6.
- ↑ Nomenclature Committee. "Classification and Nomenclature of Enzymes by the Reactions they Catalyse". International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London. Archived from the original on 17 March 2015. Retrieved 6 March 2015.
- ↑ Nomenclature Committee. "EC 2.7.1.1". International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London. Archived from the original on 1 December 2014. Retrieved 6 March 2015.
- ↑ Jain, J. L. (May 1999). Fundamentals of biochemistry. New Delhi: S. Chand and Co. ISBN 8121903432. OCLC 818809626.
- ↑ Renugopalakrishnan V, Garduño-Juárez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P (November 2005). "Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology". Journal of Nanoscience and Nanotechnology. 5 (11): 1759–1767. doi:10.1166/jnn.2005.441. PMID 16433409.
- ↑ Jiang L, Althoff EA, Clemente FR, Doyle L, Röthlisberger D, Zanghellini A, Gallaher JL, Betker JL, Tanaka F, Barbas CF, Hilvert D, Houk KN, Stoddard BL, Baker D (March 2008). "De novo computational design of retro-aldol enzymes". Science. 319 (5868): 1387–91. Bibcode:2008Sci...319.1387J. doi:10.1126/science.1152692. PMC 3431203. PMID 18323453.
- ↑ Sun Y, Cheng J (May 2002). "Hydrolysis of lignocellulosic materials for ethanol production: a review". Bioresource Technology. 83 (1): 1–11. doi:10.1016/S0960-8524(01)00212-7. PMID 12058826.
- ↑ Kirk O, Borchert TV, Fuglsang CC (August 2002). "Industrial enzyme applications". Current Opinion in Biotechnology. 13 (4): 345–351. doi:10.1016/S0958-1669(02)00328-2. PMID 12323357.
- ↑ Briggs, Dennis E. (1998). Malts and Malting (1st ed.). London: Blackie Academic. ISBN 978-0-412-29800-4.
- ↑ Dulieu C, Moll M, Boudrant J, Poncelet D (2000). "Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling". Biotechnology Progress. 16 (6): 958–65. doi:10.1021/bp000128k. PMID 11101321.
- ↑ Tarté, Rodrigo (2008). Ingredients in Meat Products Properties, Functionality and Applications. New York: Springer. p. 177. ISBN 978-0-387-71327-4.
- ↑ "Chymosin – GMO Database". GMO Compass. European Union. 10 July 2010. Archived from the original on 26 March 2015. Retrieved 1 March 2015.
- ↑ Molimard P, Spinnler HE (February 1996). "Review: Compounds Involved in the Flavor of Surface Mold-Ripened Cheeses: Origins and Properties". Journal of Dairy Science. 79 (2): 169–184. doi:10.3168/jds.S0022-0302(96)76348-8.
- ↑ Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O (September 1995). "Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review". Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 35 (5): 373–403. doi:10.1080/10408399509527706. PMID 8573280.
- ↑ "Protease – GMO Database". GMO Compass. European Union. 10 July 2010. Archived from the original on 24 February 2015. Retrieved 28 February 2015.
- ↑ Alkorta I, Garbisu C, Llama MJ, Serra JL (January 1998). "Industrial applications of pectic enzymes: a review". Process Biochemistry. 33 (1): 21–28. doi:10.1016/S0032-9592(97)00046-0.
- ↑ Bajpai P (March 1999). "Application of enzymes in the pulp and paper industry". Biotechnology Progress. 15 (2): 147–157. doi:10.1021/bp990013k. PMID 10194388.
- ↑ Begley CG, Paragina S, Sporn A (March 1990). "An analysis of contact lens enzyme cleaners". Journal of the American Optometric Association. 61 (3): 190–4. PMID 2186082.
- ↑ Farris, Paul L. (2009). "Economic Growth and Organization of the U.S. Starch Industry". In BeMiller, James N.; Whistler, Roy L. (eds.). Starch Chemistry and Technology (3rd ed.). London: Academic. ISBN 978-0-08-092655-1.
- ↑ Moss GP. "Recommendations of the Nomenclature Committee". International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse. Retrieved 2006-03-14.