سوپراکسید دیسموتاز

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد
پرش به ناوبری پرش به جستجو
سوپراکسید دیسموتاز
Superoxide dismutase 2 PDB 1VAR.png
ساختار چهارگانهٔ آنزیم سوپراکسید دیسموتاز منگنزدار انسان.[۱]
شناساگرها
شمارهٔ EC ۱٫۱۵٫۱٫۱
شمارهٔ CAS ۹۰۵۴-۸۹-۱
پایگاه‌های داده
IntEnz نمایش IntEnz
BRENDA مدخل BRENDA
ExPASy نمایش NiceZyme
KEGG نمایش KEGG
MetaCyc گذرگاه سوخت‌وساز
PRIAM نمایه
ساختار PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
انتولوژی ژن AmiGO / EGO

سوپراکسید دیسموتاز (انگلیسی: Superoxide dismutase) یا به‌اختصار SOD یک آنزیم است که واکنشِ گسست ناهمگن (و یا تجزیه و تفکیکِ) رادیکالِ سوپراکسید (O2) را، به مولکول اکسیژن معمولی (O2) یا هیدروژن پراکسید (H2O2) کاتالیزه و تسهیل می‌کند. سوپراکسید یک محصول فرعی و ثانویهٔ متابولیسم اکسیژن است و اگر تحت کنترل نباشد، موجب بروز انواع متفاوتی از آسیب‌های سلولی می‌گردد.[۲] هیدروژن پراکسید یا همان آب اکسیژنه هم برای سلول زیان‌آور است و توسط آنزیم‌های دیگری همچون کاتالازها تجزیه می‌شود؛ بنابراین سوپراکسید دیسموتاز، یکی از انواع مهمِ سیستم دفاعی آنتی‌اکسیدان است و تقریباً در تمامی سلول‌هایی که در معرض اکسیژن قرار دارند، وجود دارد. یک استثنای این قاعده، لاکتوباسیلوس پلانتاروم و لاکتوباسیلوس‌های مشابه است که از مکانیسم‌های دیگری جهت جلوگیری از آسیب ناشی از سوپراکسید (O2) استفاده می‌کنند.

انواع در انسان[ویرایش]

در انسان و همچنین پستانداران و طنابداران، ۳ نوع سوپراکسید دیسموتاز وجود دارد.

SOD1، فرمِ محلول
2c9v CuZn rib n site.png
ساختار کریستالی آنزیم SOD1 انسان (رنگ رنگین‌کمان؛ انتهای آمین = آبی، انتهای کربوکسیل = قرمز) در ترکیب با مس (کرهٔ نارنجی) و روی (کرهٔ خاکستری).[۳]
شناساگرها
نمادSOD1
نمادهای دیگرALS, ALS1
آنتره۶۶۴۷
HUGO۱۱۱۷۹
میراث مندلی در انسان۱۴۷۴۵۰
RefSeqNM_000454
یونی‌پورتP00441
اطلاعات دیگر
شمارهٔ EC۱٫۱۵٫۱٫۱
جایگاهChr. ۲۱ q۲۲٫۱
SOD2، میتوکندریایی
SODsite.gif
جایگاه فعالِ سوپرکسید دیسموتاز منگنزدار میتوکندریایی انسان (SOD2).[۱]
شناساگرها
نمادSOD2
نمادهای دیگرMn-SOD; IPO-B; MVCD6
آنتره۶۶۴۸
HUGO۱۱۱۸۰
میراث مندلی در انسان۱۴۷۴۶۰
RefSeqNM_000636
یونی‌پورتP04179
اطلاعات دیگر
شمارهٔ EC۱٫۱۵٫۱٫۱
جایگاهChr. ۶ q۲۵
SOD3, خارج سلولی
SOD3 2JLP.png
ساختار کریستالی و تترامریک آنزیم SOD3 انسانی در ترکیب با کاتیون‌های مس و روی (به‌ترتیب کره‌های نارنجی و خاکستری).[۴]
شناساگرها
نمادSOD3
نمادهای دیگرEC-SOD; MGC20077
آنتره۶۶۴۹
HUGO۱۱۱۸۱
میراث مندلی در انسان۱۸۵۴۹۰
RefSeqNM_003102
یونی‌پورتP08294
اطلاعات دیگر
شمارهٔ EC۱٫۱۵٫۱٫۱
جایگاهChr. ۴ pter-q21

جستارهای وابسته[ویرایش]

منابع[ویرایش]

  1. ۱٫۰ ۱٫۱ پی‌دی‌بی 1VAR; Borgstahl GE, Parge HE, Hickey MJ, Johnson MJ, Boissinot M, Hallewell RA, Lepock JR, Cabelli DE, Tainer JA (April 1996). "Human mitochondrial manganese superoxide dismutase polymorphic variant Ile58Thr reduces activity by destabilizing the tetrameric interface". Biochemistry. 35 (14): 4287–97. doi:10.1021/bi951892w. PMID 8605177.
  2. Hayyan M, Hashim MA, Al Nashef IM (2016). "Superoxide Ion: Generation and Chemical Implications". Chem. Rev. 116 (5): 3029–3085. doi:10.1021/acs.chemrev.5b00407.
  3. پی‌دی‌بی 3CQQ; Cao X, Antonyuk SV, Seetharaman SV, Whitson LJ, Taylor AB, Holloway SP, Strange RW, Doucette PA, Valentine JS, Tiwari A, Hayward LJ, Padua S, Cohlberg JA, Hasnain SS, Hart PJ (June 2008). "Structures of the G85R variant of SOD1 in familial amyotrophic lateral sclerosis". J. Biol. Chem. 283 (23): 16169–77. doi:10.1074/jbc.M801522200. PMC 2414278. PMID 18378676.
  4. پی‌دی‌بی 2JLP; Antonyuk SV, Strange RW, Marklund SL, Hasnain SS (May 2009). "The structure of human extracellular copper-zinc superoxide dismutase at 1.7 A resolution: insights into heparin and collagen binding". J. Mol. Biol. 388 (2): 310–26. doi:10.1016/j.jmb.2009.03.026. PMID 19289127.