پرش به محتوا

ترانسفراز

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد

در زیست‌شیمی ترانسفراز آنزیمی است که انتقال یک گروه عاملی (مثل گروه متیل یا فسفات) را از یک مولکول به مولکول دیگر کاتالیز می‌کند.

به عبارتی دیگر، ترانسفراز به هر یک از انواع آنزیم‌هایی گفته می‌شود که انتقال گروه‌های عاملی خاص (برای مثال گروه متیل یا گلیکوزیل) را از یک مولکول (که «دهنده» نامیده می‌شود) به مولکول دیگر (که «گیرنده» نامیده می‌شود) کاتالیز می‌کنند.[۱] ترانسفرازها در صدها مسیر سوخت‌وساز مختلف زیستی نقش دارند و برای برخی از فرایندهای اساسی زیستی حیاتی‌اند.

  • A–X + B → A + B–X
  • در این مثال A دهنده و B پذیرنده است و دهنده معمولاً یک کوآنزیم است.
آران‌ای پلی‌مراز از گونهٔ ساکارومایسس سرویزیه در حال تشکیل کمپلکس با آلفا-آمانیتین (به رنگ قرمز). با وجود کاربرد اصطلاح «پلیمراز»، آران‌ای پلیمرازها به‌عنوان نوعی از آنزیم‌های نوکلئوتیدیل‌ترانسفراز طبقه‌بندی می‌شوند.[۲]

ترانسفرازها در شمار زیادی از واکنش‌های سلولی دخالت دارند. سه نمونه از این واکنش‌ها عبارت‌اند از: فعالیت کوآنزیم آ (CoA) ترانسفراز CoA که تیواستر را منتقل می‌کند،[۳] عملکرد N-acetyltransferase که بخشی از مسیر سوخت‌وساز تریپتوفان است،[۴] و تنظیم فعالیت پیروات دهیدروژناز (PDH)، که پیروویک اسید را به استیل-کوآ تبدیل می‌کند.[۵]

ترانسفرازها همچنین در فرایند ترجمه نیز نقش دارند. در اینجا، یک زنجیرهٔ اسید آمینه‌ای گروه عاملی فعالی است که توسط پپتیدیل ترانسفراز منتقل می‌شود. این انتقال شامل جدا شدن زنجیرهٔ در حال رشد اسید آمینه از آران‌ای حامل در A-site ریبوزوم و افزوده شدن آن به اسید آمینهٔ متصل به tRNA در P-site است.[۶]

از منظر سازوکار، آنزیمی که واکنش زیر را کاتالیز می‌کند، ترانسفراز محسوب می‌شود:

در این واکنش (که در آن خط تیره نمایانگر پیوند است، نه علامت منفی)، X دهنده و Y گیرنده است.[۷] نماد R نشان‌دهندهٔ گروه عاملی است که در اثر فعالیت ترانسفراز منتقل می‌شود. دهنده اغلب یک کوفاکتور است.

تاریخچه

[ویرایش]

برخی از مهم‌ترین کشفیات مرتبط با ترانسفرازها به اوایل دههٔ ۱۹۳۰ بازمی‌گردند. نخستین کشفیات فعالیت ترانسفرازی در رده‌های دیگری از آنزیمها مانند بتا-گالاکتوزیداز، پروتئاز و فسفاتازهای اسیدی/ بازی رخ داد. پیش از آنکه مشخص شود آنزیم‌های منفرد می‌توانند چنین وظیفه‌ای را انجام دهند، تصور می‌شد که برای انتقال گروه‌های عاملی، دست‌کم دو یا چند آنزیم درگیر هستند.[۸]

تجزیه زیستی دوپامین توسط آنزیم catechol-O-methyltransferase (همراه با دیگر آنزیم‌ها). کشف سازوکار تجزیهٔ دوپامین، منجر به دریافت جایزه نوبل فیزیولوژی یا پزشکی در سال ۱۹۷۰ شد.

ترانس‌آمیناسیون یا انتقال گروه آمین (یا گروه NH2) از یک اسید آمینه به یک کتواسید توسط ترانس‌آمیناز (که با نام «ترانس‌آمیناز» نیز شناخته می‌شود) نخستین‌بار در سال ۱۹۳۰ توسط دوروتی نیدام گزارش شد، زمانی که او متوجه ناپدید شدن گلوتامیک اسید افزوده‌شده به ماهیچهٔ سینهٔ کبوتر شد.[۹] این مشاهده بعدها با کشف سازوکار واکنش آن توسط براونشتاین و کریتزمان در سال ۱۹۳۷ تأیید شد.[۱۰] تحلیل آن‌ها نشان داد که این واکنش برگشت‌پذیر می‌تواند در بافت‌های دیگر نیز انجام شود.[۱۱] این فرضیه در سال ۱۹۳۷ با کار رودولف شونهیمر با استفاده از ایزوتوپ پرتوزاها در قالب نشان‌گذاری ایزوتوپی، بیشتر اعتبار یافت.[۱۲][۱۳] این یافته‌ها زمینه‌ساز این ایده شد که انتقال‌های مشابه، شیوهٔ اصلی تولید بیشتر اسیدهای آمینه از طریق انتقال آمین محسوب می‌شوند.[۱۴]

نمونهٔ دیگری از پژوهش‌های اولیه در زمینهٔ ترانسفرازها و طبقه‌بندی مجدد آن‌ها، به کشف اوریدیل ترانسفراز مربوط می‌شود. در سال ۱۹۵۳، مشخص شد که آنزیم UDP-glucose pyrophosphorylase در واقع یک ترانسفراز است؛ چرا که می‌تواند به‌طور برگشت‌پذیر اوریدین تری‌فسفات و گلوکز ۱-فسفات را از اوریدین دی‌فسفات گلوکز و یک پیروفسفات آلی تولید کند.[۱۵]

نمونهٔ تاریخی مهم دیگر مرتبط با ترانسفرازها، کشف سازوکار تجزیهٔ کاتکول‌آمین‌ها توسط آنزیم catechol-O-methyltransferase بود. این کشف، نقش عمده‌ای در دریافت جایزه نوبل فیزیولوژی یا پزشکی در سال ۱۹۷۰ توسط جولیوس اکسلراد (به‌همراه برنارد کتس و اولف فون اویلر) ایفا کرد.[۱۶]

فرایند طبقه‌بندی ترانسفرازها تا امروز ادامه دارد و نمونه‌های جدیدی به‌طور مداوم کشف می‌شوند.[۱۷][۱۸] یکی از این نمونه‌ها، آنزیم Pipe است؛ یک سولفوترانسفراز که در الگوی‌گذاری پشتی-شکمی جنین دروزوفیلا نقش دارد.[۱۹] در ابتدا، به‌دلیل نبود اطلاعات دربارهٔ بستر واکنش آن، سازوکار دقیق آنزیم Pipe ناشناخته بود.[۲۰] پژوهش‌های بعدی فعالیت کاتالیتیکی Pipe را بررسی کرده و احتمال آنکه این آنزیم یک گلیکوزآمینوگلیکان از نوع هپاران سولفات باشد را رد کردند.[۲۱] پژوهش‌های بیشتر نشان داده‌اند که Pipe ساختارهای تخمدانی را برای سولفاته شدن هدف قرار می‌دهد.[۲۲] در حال حاضر، Pipe به‌عنوان یک heparan sulfate 2-O-sulfotransferase در گونهٔ Drosophila طبقه‌بندی می‌شود.[۲۳]

نام‌گذاری

[ویرایش]

نام سیستماتیک ترانسفرازها به‌صورت «دهنده:گیرنده گروه‌ترانسفراز» ساخته می‌شود.[۲۴] برای نمونه، متیل‌آمین:ال-گلوتامات ان-متیل‌ترانسفراز نام‌گذاری استاندارد برای ترانسفراز methylamine-glutamate N-methyltransferase است، جایی که متیل آمین نقش دهنده را دارد، گلوتامیک اسید نقش گیرنده را ایفا می‌کند، و متیل‌ترانسفراز گروه طبقه‌بندی EC آن است. عملکرد این ترانسفراز را می‌توان به‌صورت زیر نشان داد:

متیل‌آمین + ال-گلوتامات آمونیاک + گاما-گلوتامیل‌متیل‌آمید[۲۵]

با این حال، نام‌های پذیرفته‌شدهٔ دیگری نیز برای ترانسفرازها وجود دارد که کاربرد بیشتری دارند و اغلب به‌صورت «گیرنده گروه‌ترانسفراز» یا «دهنده گروه‌ترانسفراز» ساخته می‌شوند. برای نمونه، یک DNA methyltransferase ترانسفرازی است که انتقال گروه متیل به یک گیرندهٔ دی‌ان‌ای را کاتالیز می‌کند. در عمل، بسیاری از مولکول‌ها با این شیوهٔ نام‌گذاری خطاب نمی‌شوند، زیرا نام‌های رایج‌تر کاربرد بیشتری دارند.[۲۶] برای نمونه، آران‌ای پلی‌مراز نام رایج امروزی برای آنزیمی است که پیش‌تر به‌عنوان RNA نوکلئوتیدیل‌ترانسفراز شناخته می‌شد؛ نوعی nucleotidyl transferase که نوکلئوتید را به انتهای ۳' رشتهٔ در حال رشد آران‌ای منتقل می‌کند.[۲۷] در سامانهٔ طبقه‌بندی EC، نام پذیرفته‌شده برای آران‌ای پلی‌مراز عبارت است از «DNA-directed RNA polymerase".[۲۸]

طبقه‌بندی

[ویرایش]

ترانسفرازها عمدتاً بر پایهٔ نوع گروه بیوشیمیایی منتقل‌شونده توصیف می‌شوند و در ده دسته طبقه‌بندی می‌شوند (بر اساس عدد گروه آنزیم EC).[۲۹] این دسته‌بندی‌ها شامل بیش از ۴۵۰ آنزیم منحصربه‌فرد هستند.[۳۰] در سامانهٔ شماره‌گذاری EC، ترانسفرازها با کد EC2 شناخته می‌شوند. هیدروژن در این طبقه‌بندی به‌عنوان گروه عاملی برای هدف ترانسفراز در نظر گرفته نمی‌شود؛ چرا که انتقال هیدروژن به‌جای آن زیرمجموعهٔ اکسیدوردوکتازها دسته‌بندی می‌شود،[۳۰] زیرا این فرایند بیشتر به انتقال الکترون مربوط است.

طبقه‌بندی ترانسفرازها به زیررده‌ها
عدد ECنمونه‌هاگروه (های) منتقل‌شونده
EC 2.1متیل‌ترانسفراز و formyltransferaseگروه‌های کربن تک‌واحدی
EC 2.2transketolase و transaldolaseگروه‌های آلدئید یا کتون
EC 2.3آسیل‌ترانسفرازگروه‌های آسیل یا گروه‌هایی که در حین انتقال به گروه آلکیل تبدیل می‌شوند
EC 2.4گلیکوزیل‌ترانسفراز، hexosyltransferase و pentosyltransferaseگروه‌های گلیکوزیل، همچنین هگزوزها و پنتوزها
EC 2.5riboflavin synthase و chlorophyll synthaseگروه‌های آلکیل یا آریل (غیر از گروه متیل)
EC 2.6ترانس‌آمیناز و oximinotransferaseگروه‌های نیتروژندار
EC 2.7phosphotransferase، پلیمراز و کینازگروه‌های حاوی فسفر؛ زیررده‌ها بر اساس گیرنده (مانند الکل، کربوکسیلیک اسید و غیره) تعیین می‌شوند
EC 2.8sulfurtransferase و سولفوترانسفرازگروه‌های حاوی گوگرد
EC 2.9selenotransferaseگروه‌های حاوی سلنیم
EC 2.10molybdenumtransferase و tungstentransferaseمولیبدن یا تنگستن

نقش

[ویرایش]

EC 2.1: ترانسفرازهای انتقال‌دهندهٔ تک‌کربن

[ویرایش]
واکنش مربوط به آسپارتات ترانس‌کربامیلاز.

EC 2.1 شامل آنزیم‌هایی است که گروه‌های تک‌کربنه را منتقل می‌کنند. این رده شامل انتقال گروه متیل، هیدروکسی‌متیل، فرمیل، کربوکسی، کربامیک اسید، و گروه‌های آمیدی است.[۳۱] به‌عنوان نمونه، آنزیم‌های کربامویل‌ترانسفراز گروه کربامویل را از یک مولکول به مولکولی دیگر منتقل می‌کنند.[۳۲] گروه‌های کربامویل با فرمول NH2CO تعریف می‌شوند.[۳۳] در آنزیم ATCase، این نوع انتقال به‌صورت زیر نوشته می‌شود: کربامویل فسفات + L-اسید آسپارتیک L-کربامویل آسپارتات + فسفات.[۳۴]

EC 2.2: ترانسفرازهای آلدئید و کتون

[ویرایش]
واکنش کاتالیز شده توسط آنزیم ترانس‌آلدولاز

آنزیم‌هایی که گروه‌های آلدئید یا کتون را منتقل می‌کنند، در ردهٔ EC 2.2 قرار می‌گیرند. این رده شامل ترانس‌کتولازها و ترانس‌آلدولازهای گوناگون است.[۳۵] ترانس‌آلدولاز، که نام این رده از آن گرفته شده، بخش مهمی از مسیر پنتوز فسفات است.[۳۶] واکنشی که این آنزیم کاتالیز می‌کند، شامل انتقال یک گروه عملکردی دی‌هیدروکسی‌استون به گلیسرآلدئید-۳-فسفات (که با نام G3P نیز شناخته می‌شود) است. واکنش به‌صورت زیر نوشته می‌شود: سدوهپتولوز ۷-فسفات + گلیسرآلدئید-۳-فسفات اریتروس ۴-فسفات + فروکتوز ۶-فسفات.[۳۷]

EC 2.3: آسیل‌ترانسفرازها

[ویرایش]

انتقال گروه‌های آسیل یا گروه‌هایی از نوع آسیل که در فرایند انتقال به گروه آلکیل تبدیل می‌شوند، از جنبه‌های کلیدی ردهٔ EC 2.3 است. افزون بر این، این رده میان گروه‌های آمینو-آسیل و غیر آمینو-آسیل تمایز قائل می‌شود. پپتیدیل ترانسفراز یک ریبوزیم است که تشکیل پیوند پپتیدی را در جریان ترجمه تسهیل می‌کند.[۳۸] این آنزیم به‌عنوان یک آمینواسیل‌ترانسفراز، انتقال یک پپتید به آمینواسیل-تیRNA را کاتالیز می‌کند که به‌صورت زیر بیان می‌شود: peptidyl-tRNAA + aminoacyl-tRNAB tRNAA + peptidyl aminoacyl-tRNAB.[۳۹]

EC 2.4: گلیکوزیل، هگزوزیل و پنتوزیل‌ترانسفرازها

[ویرایش]

ردهٔ EC 2.4 شامل آنزیم‌هایی است که گروه‌های گلیکوزیل، هگزوز یا پنتوز را منتقل می‌کنند. گلیکوزیل‌ترانسفراز زیررده‌ای از ترانسفرازهای EC 2.4 است که در بیوسنتز دی‌ساکاریدها و پلی‌ساکاریدها نقش دارد، از طریق انتقال منوساکارید به سایر مولکول‌ها.[۴۰] نمونه‌ای مهم از گلیکوزیل‌ترانسفرازها lactose synthase (لاکتوز سنتاز) است که یک دایمر دارای دو زیرواحد پروتئینی می‌باشد. عملکرد اصلی آن تولید لاکتوز از گلوکز و UDP-گالاکتوز است.[۴۱] این واکنش از مسیر زیر انجام می‌گیرد: UDP-β-D-galactose + D-glucose اوریدین دی‌فسفات + لاکتوز.[۴۲]

EC 2.5: آلکیل و آریل‌ترانسفرازها

[ویرایش]

EC 2.5 مربوط به آنزیم‌هایی است که گروه‌های آلکیل یا آریل را منتقل می‌کنند، اما شامل گروه‌های متیل نمی‌شود. این موضوع در تضاد با گروه‌های عملکردی‌ای است که در هنگام انتقال به گروه آلکیل تبدیل می‌شوند، زیرا آن موارد تحت پوشش EC 2.3 قرار می‌گیرند. EC 2.5 در حال حاضر تنها یک زیررده دارد: آلکیل و آریل‌ترانسفرازها.[۴۳] برای مثال، Cysteine synthase سنتز سیستئین و اسید استیک را از ترکیب O3-استیل-ال-سرین و هیدروژن سولفید کاتالیز می‌کند: O3-acetyl-L-serine + H2S L-cysteine + acetate.[۴۴]

EC 2.6: ترانسفرازهای نیتروژن‌دار

[ویرایش]
آسپارتات آمینوترانسفراز می‌تواند بر چندین اسید آمینه مختلف عمل کند.

ردهٔ EC 2.6 شامل آنزیم‌هایی است که گروه‌های نیتروژندار را منتقل می‌کنند. این گروه شامل آنزیم‌هایی مانند ترانس‌آمیناز (یا "آمینوترانسفراز") و تعداد بسیار محدودی oximinotransferase و دیگر آنزیم‌های منتقل‌کنندهٔ گروه‌های نیتروژنی است. در گذشته، amidinotransferase نیز در این رده قرار داشت، اما بعداً به‌عنوان زیررده‌ای از EC 2.1 (ترانسفرازهای تک‌کربنه) طبقه‌بندی شد.[۴۵]

برای مثال، آسپارتات ترانس‌آمیناز می‌تواند بر روی تیروزین، فنیل‌آلانین و تریپتوفان نیز عمل کند و یک گروه آمین را به‌طور برگشت‌پذیر از یک مولکول به دیگری منتقل نماید.[۴۶]

واکنش به‌صورت زیر است: L-aspartate + 2-oxoglutarate اکسالواستات + L-گلوتامات.[۴۷]

EC 2.7: ترانسفرازهای فسفر

[ویرایش]

ردهٔ EC 2.7 شامل آنزیم‌هایی است که گروه‌های حاوی فسفر را منتقل می‌کنند، و همچنین شامل نوکلئوتیدیل‌ترانسفرازها نیز می‌شود.[۴۸] زیرردهٔ phosphotransferase بر پایهٔ نوع گیرنده‌ای که فسفات را دریافت می‌کند، تقسیم‌بندی می‌شود.[۲۴] گروه‌هایی که به‌عنوان گیرندهٔ فسفات طبقه‌بندی می‌شوند، شامل الکل‌ها، گروه‌های کربوکسیل، گروه‌های نیتروژنی، و خود گروه فسفات هستند.[۲۹]

اجزای دیگر این زیررده، انواع مختلفی از کینازها هستند. یکی از شناخته‌شده‌ترین آن‌ها cyclin-dependent kinase یا CDK است که زیرخانواده‌ای از پروتئین ihd کیناز را تشکیل می‌دهد. همان‌طور که از نامشان پیداست، CDKها به‌شدت به حضور cyclin‌های خاص برای فعال‌سازی زیستی وابسته‌اند.[۴۹] هنگامی که CDK و سایکلین با یکدیگر ترکیب می‌شوند، کمپلکسی را تشکیل می‌دهند که می‌تواند عملکرد خود را در چرخهٔ سلولی انجام دهد.[۵۰]

واکنشی که توسط CDK کاتالیز می‌شود به این صورت است: ATP + پروتئین هدف ADP + فسفوپروتئین.[۵۱]

EC 2.8: ترانسفرازهای گوگرد

[ویرایش]
نمای روبانی از یکی از ساختارهای آنزیم استروژن سولفوترانسفراز (PDB 1aqy EBI)[۵۲]

انتقال گروه‌های حاوی گوگرد در ردهٔ EC 2.8 طبقه‌بندی می‌شود و خود به زیررده‌هایی مانند سولفورترانسفرازها، سولفوترانسفرازها، CoA-ترانسفرازها و همچنین آنزیم‌های منتقل‌کنندهٔ گروه‌های آلکیل‌تیو تقسیم می‌شود.[۵۳]

گروهی خاص از سولفوترانسفرازها، آن‌هایی هستند که از فسفودنوسین-۵-فسفوسولفات-۳ به‌عنوان دهندهٔ گروه سولفات استفاده می‌کنند.[۵۴] در میان این گروه، alcohol sulfotransferase (سولفوترانسفراز الکل) قرار دارد که ظرفیت هدف‌گیری گسترده‌ای دارد.[۵۵]

به‌دلیل همین ویژگی، سولفوترانسفراز الکل با نام‌های دیگری همچون «هیدروکسی‌استروئید سولفوترانسفراز»، «استروئید سولفوکیناز» و «استروژن سولفوترانسفراز» نیز شناخته می‌شود.[۵۶] کاهش در فعالیت این آنزیم با بیماری‌های کبد انسان مرتبط دانسته شده است.[۵۷] این ترانسفراز، واکنش زیر را کاتالیز می‌کند: 3'-phosphoadenylyl sulfate + یک الکل آدنوزین ۳'،۵'-بی‌فسفات + یک آلکیل سولفات.[۵۸]

EC 2.9: ترانسفرازهای سلنیم

[ویرایش]

ردهٔ EC 2.9 شامل آنزیم‌هایی است که گروه‌های حاوی سلنیم را منتقل می‌کنند.[۵۹] این دسته تنها دو ترانسفراز را در بر می‌گیرد و یکی از کوچک‌ترین رده‌های ترانسفرازها به‌شمار می‌رود.

Selenocysteine synthase (سنتتاز سلنوسیستئین) که نخستین بار در سال ۱۹۹۹ در سامانهٔ طبقه‌بندی وارد شد، seryl-tRNA (Sec UCA) را به selenocysteyl-tRNA (Sec UCA) تبدیل می‌کند.[۶۰]

EC 2.10: ترانسفرازهای فلزی

[ویرایش]

ردهٔ EC 2.10 شامل آنزیم‌هایی است که گروه‌هایی حاوی مولیبدن یا تنگستن را منتقل می‌کنند. با این حال، تا سال ۲۰۱۱ تنها یک آنزیم در این دسته گنجانده شده است: molybdopterin molybdotransferase.[۶۱]

این آنزیم بخشی از مسیر بیوسنتز MoCo در باکتری Escherichia coli است.[۶۲] واکنش کاتالیز شده به‌صورت زیر است: آدنزیلیل-مولیبدوپترین + مولیبدات کوآنزیم مولیبدن + AMP.[۶۳]

نقش در گروه خونی بافتی

[ویرایش]

ترانسفرازهای A و B اساس سیستم گروه خونی ABO انسان را تشکیل می‌دهند. هر دو آنزیم A و B از نوع گلیکوزیل‌ترانسفراز هستند، به این معنا که یک مولکول قندی را به آنتی‌ژن H منتقل می‌کنند.[۶۴]

این انتقال، آنتی‌ژن H را به گلیکوپروتئین‌ها و گلیکولیپیدهای ترکیبی تبدیل می‌کند که به‌عنوان آنتی‌ژنهای A و B شناخته می‌شوند.[۶۴]

نام کامل آنزیم A, alpha 1-3-N-acetylgalactosaminyltransferase است،[۶۵] و نقش آن در سلول افزودن N-استیل‌گالاکتوزآمین به آنتی‌ژن H است که در نتیجه آنتی‌ژن A ساخته می‌شود.[۶۶]: ۵۵ 

نام کامل آنزیم B, alpha 1-3-galactosyltransferase است،[۶۵] و نقش آن در سلول افزودن یک مولکول گالاکتوز به آنتی‌ژن H است که به ساخت آنتی‌ژن B می‌انجامد.[۶۶]

امکان دارد که انسان دارای یکی از چهار گروه خونی متفاوت باشد: نوع A (بیان‌کنندهٔ آنتی‌ژن‌های A)، نوع B (بیان‌کنندهٔ آنتی‌ژن‌های B)، نوع AB (بیان‌کنندهٔ هر دو آنتی‌ژن A و B) و نوع O (بیان‌کنندهٔ هیچ‌کدام از آنتی‌ژن‌های A یا B).[۶۷] ژن ترانسفرازهای A و B بر روی کروموزوم ۹ (انسان) قرار دارد.[۶۸] این ژن دارای هفت اگزون و شش اینترون است،[۶۹] و طول آن بیش از ۱۸ کیلوباز است.[۷۰] آلل‌های ترانسفرازهای A و B شباهت بسیار زیادی دارند و آنزیم‌های حاصل، تنها در ۴ باقی‌ماندهٔ آمینواسیدی با یکدیگر تفاوت دارند.[۶۶] این باقی‌مانده‌ها در موقعیت‌های ۱۷۶، ۲۳۵، ۲۶۶ و ۲۶۸ آنزیم‌ها قرار دارند.[۶۶]: ۸۲–۸۳ 

کمبودها

[ویرایش]
اشریشیا کلی گالاکتوز-۱-فسفات یوریدیلیل‌ترانسفراز. کمبود نوع انسانی این آنزیم موجب گالاکتوزمی می‌شود.

کمبود ترانسفرازها در ریشهٔ بسیاری از بیماریهای شایع قرار دارد. شایع‌ترین پیامد کمبود ترانسفراز، تجمع محصولات زائد سلولی در بدن است.

کمبود SCOT

[ویرایش]

کمبود ساکسینیل-کوآ:۳-کتواسید کوآ ترانسفراز (یا کمبود SCOT) منجر به تجمع کتون‌ها می‌شود.[۷۱] کتون‌ها هنگام تجزیهٔ چربی‌ها در بدن تولید می‌شوند و منبع مهمی برای تأمین انرژی‌اند.[۷۲] ناتوانی در استفاده از کتونها منجر به کتواسیدوز دوره‌ای می‌شود که معمولاً در نوزادی آشکار می‌شود.[۷۲] مبتلایان دچار تهوع، استفراغ، ناتوانی در تغذیه و مشکلات تنفسی می‌شوند.[۷۲] در موارد شدید، کتواسیدوز می‌تواند به کما و مرگ بینجامد.[۷۲] این کمبود ناشی از جهش در ژن OXCT1 است.[۷۳] درمان این بیماری عمدتاً بر پایهٔ کنترل رژیم غذایی بیمار است.[۷۴]

کمبود CPT-II

[ویرایش]

کمبود Carnitine palmitoyltransferase II (که به‌صورت کمبود CPT-II نیز شناخته می‌شود) منجر به تجمع اسید چرب‌های زنجیره‌بلند می‌شود، زیرا بدن انسان توانایی انتقال اسیدهای چرب به میتوکندری برای تبدیل به منبع سوخت را ندارد.[۷۵] این بیماری ناشی از نقص در ژن CPT2 است.[۷۶] این کمبود در یکی از سه نوع زیر بروز می‌کند: نوع کشندهٔ نوزادی، نوع شدید کبدی-قلبی-عضلانی نوزادی، و نوع عضلانی.[۷۶] نوع عضلانی خفیف‌ترین نوع است و ممکن است در هر زمانی از طول عمر ظاهر شود،[۷۶] در حالی‌که دو نوع دیگر در نوزادی بروز می‌کنند.[۷۶] علائم شایع نوع کشنده و نوع شدید شامل نارسایی کبد، مشکلات قلبی، تشنج و مرگ است.[۷۶] نوع عضلانی با درد و ضعف عضلانی پس از فعالیت بدنی شدید شناخته می‌شود.[۷۶] درمان عمدتاً شامل اصلاح رژیم غذایی و مکمل‌های کارنیتین است.[۷۶]

گالاکتوزمی

[ویرایش]

گالاکتوزمی کلاسیک ناشی از ناتوانی در پردازش گالاکتوز، یک منوساکارید است.[۷۷] این کمبود زمانی رخ می‌دهد که ژن مربوط به galactose-1-phosphate uridylyltransferase (GALT) دچار جهش‌هایی شود که در نتیجه به کاهش تولید این آنزیم می‌انجامد.[۷۸][۷۹]

دو نوع گالاکتوزمی وجود دارد: کلاسیک و دوآرته (Duarte).[۸۰] نوع دوراته معمولاً خفیف‌تر از نوع کلاسیک است و به‌دلیل کمبود گالاکتوکیناز رخ می‌دهد.[۸۱] گالاکتوزمی سبب می‌شود که نوزادان نتوانند قندهای موجود در شیر مادر را پردازش کنند، که در نتیجه در روزهای ابتدایی زندگی به استفراغ و بی‌اشتهایی می‌انجامد.[۸۱] بیشتر علائم این بیماری ناشی از تجمع گالاکتوز ۱-فسفات در بدن است.[۸۱] علائم شایع شامل نارسایی کبد، سپتیسمی، اختلال در رشد و آسیب مغزی است.[۸۲] تجمع مادهٔ سمی دوم، یعنی گالاکتیتول، در عدسی چشم‌ها باعث آب‌مروارید می‌شود.[۸۳] در حال حاضر، تنها درمان موجود، تشخیص زودهنگام و پیروی از رژیم غذایی بدون لاکتوز همراه با تجویز آنتی‌بیوتیک برای عفونت‌های احتمالی است.[۸۴]

کمبودهای کولین استیل‌ترانسفراز

[ویرایش]

کولین استیل‌ترانسفراز (که با نام‌های ChAT یا CAT نیز شناخته می‌شود) یک آنزیم مهم است که ناقل عصبی استیل‌کولین را تولید می‌کند.[۸۵] استیل‌کولین در بسیاری از عملکردهای عصب‌روانی مانند حافظه، توجه، خواب و بیداری نقش دارد.[۸۶][۸۷][۸۸] این آنزیم به‌صورت کروی است و از یک زنجیرهٔ آمینواسیدی منفرد تشکیل شده است.[۸۹] وظیفهٔ ChAT انتقال استیل (گروه عاملی) از استیل‌کوآنزیم آ به کولین در سیناپس‌های سلول‌های عصب محیطی است و به دو صورت محلول و متصل به غشا وجود دارد.[۸۹] ژن ChAT بر روی کروموزوم ۱۰ (انسان) قرار دارد.[۹۰]

بیماری آلزایمر

[ویرایش]

کاهش بیان ChAT یکی از شاخصه‌های اصلی بیماری آلزایمر است.[۹۱] بیماران آلزایمری کاهش ۳۰ تا ۹۰ درصدی در فعالیت این آنزیم را در چندین ناحیه از مغز از جمله لوب گیجگاهی، لوب آهیانه‌ای و لوب پیشانی نشان می‌دهند.[۹۲] با این حال، تصور نمی‌شود که کمبود ChAT علت اصلی این بیماری باشد.[۸۹]

اسکلروز جانبی آمیوتروفیک (ALS یا بیماری لو گریک)

[ویرایش]

بیماران مبتلا به اسکلروز جانبی آمیوتروفیک کاهش چشمگیری در فعالیت ChAT در نورون‌های حرکتی طناب نخاعی و مغز نشان می‌دهند.[۹۳] سطح پایین فعالیت ChAT از جمله شاخصه‌های اولیه بیماری است و پیش از مرگ نورون‌های حرکتی قابل شناسایی است، حتی قبل از آن‌که بیمار دچار علائم و نشانه‌های بیماری شود.[۹۴]

بیماری هانتینگتون

[ویرایش]

بیماران مبتلا به بیماری هانتینگتون نیز کاهش قابل توجهی در تولید ChAT نشان می‌دهند.[۹۵] گرچه علت دقیق این کاهش مشخص نیست، اما باور بر این است که مرگ نورون‌های حرکتی با اندازهٔ متوسط و دارای دندریت‌های خاردار، منجر به کاهش تولید ChAT می‌شود.[۸۹]

روان‌گسیختگی

[ویرایش]

بیماران مبتلا به روان‌گسیختگی (اسکیزوفرنی) نیز کاهش سطح ChAT را نشان می‌دهند؛ این کاهش در ناحیه مزوپونتین تگمنتوم مغز[۹۶] و هسته آکومبنس متمرکز است،[۹۷] که این کاهش با اختلال در عملکرد شناختی در این بیماران مرتبط دانسته می‌شود.[۸۹]

نشانگان مرگ ناگهانی نوزاد (SIDS)

[ویرایش]

مطالعات اخیر نشان داده‌اند که نوزادان مبتلا به سندرم مرگ ناگهانی نوزاد دارای سطح کاهش‌یافته‌ای از ChAT در هر دو ناحیهٔ هیپوتالاموس و جسم مخطط هستند.[۸۹] این نوزادان همچنین تعداد کمتری نورون در سامانهٔ واگ دارند که قادر به تولید ChAT هستند.[۹۸] این نقص‌ها در بصل‌النخاع می‌توانند منجر به ناتوانی در کنترل عملکردهای حیاتی دستگاه عصبی خودمختار مانند دستگاه گردش خون و دستگاه تنفسی شوند.[۹۸]

نشانگان میاستنیک مادرزادی (CMS)

[ویرایش]

سندرم میاستنیک مادرزادی خانواده‌ای از بیماری‌ها است که با نقص در تماس عصبی-ماهیچه‌ای مشخص می‌شود و منجر به بروز حملات مکرر توقف تنفس (ناتوانی در تنفس) می‌شود که می‌تواند کشنده باشد.[۹۹] کمبود ChAT در سندرم‌های میاستنیک دخیل است؛ جایی که مشکل در سطح سیناپس رخ می‌دهد.[۱۰۰] این سندرم‌ها با ناتوانی بیمار در بازسازی استیل‌کولین شناخته می‌شوند.[۱۰۰]

کاربردها در زیست‌فناوری

[ویرایش]

ترانسفرازهای انتهایی

[ویرایش]

دئوکسی نوکلئوتیدیل ترانسفراز انتهایی نوعی ترانسفراز است که می‌تواند برای نشاندار کردن DNA یا تولید پلاسمید مورد استفاده قرار گیرد.[۱۰۱] این آنزیم این وظایف را با افزودن دئوکسی ریبونوکلئوتید به صورت الگو به انتهای جهت‌گیری یا انتهای ۳' یک مولکول DNA انجام می‌دهد. ترانسفراز انتهایی یکی از معدود DNA پلی‌مرازهایی است که می‌تواند بدون آغازگر RNA عمل کند.[۱۰۱]

گلوتاتیون ترانسفرازها

[ویرایش]

خانوادهٔ گلوتاتیون ترانسفرازها (GST) بسیار متنوع است و به همین دلیل می‌توان از آن‌ها برای اهداف گوناگون زیست‌فناوری استفاده کرد. گیاهان از گلوتاتیون ترانسفرازها برای جدا کردن فلزات سمی از سایر بخش‌های سلول بهره می‌برند.[۱۰۲] این آنزیم‌ها می‌توانند برای ساخت حسگر زیستی جهت شناسایی آلاینده‌هایی مانند علف‌کش‌ها و حشره‌کش‌ها مورد استفاده قرار گیرند.[۱۰۳] همچنین گلوتاتیون ترانسفرازها در گیاهان تراریخته برای افزایش مقاومت نسبت به تنش‌های زیستی و غیرزیستی کاربرد دارند.[۱۰۳] گلوتاتیون ترانسفرازها هم‌اکنون به‌عنوان اهدافی در شیمی‌درمانی در حال بررسی هستند، به‌دلیل نقشی که در مقاومت دارویی دارند.[۱۰۳] علاوه بر این، ژن‌های گلوتاتیون ترانسفراز به‌دلیل توانایی در پیشگیری از استرس اکسیداتیو مورد مطالعه قرار گرفته‌اند و در تحویل ژن به گونه‌های اهلی مقاومت بهتری نشان داده‌اند.[۱۰۴]

ترانسفرازهای لاستیکی

[ویرایش]

در حال حاضر تنها منبع تجاری موجود برای لاستیک طبیعی، گیاه کائوچو (Hevea brasiliensis) است. لاستیک طبیعی در بسیاری از کاربردهای صنعتی بر لاستیک مصنوعی برتری دارد.[۱۰۵] تلاش‌هایی در جریان است تا گیاهان تراریخته‌ای مانند تنباکو و آفتابگردان تولید شوند که توانایی ساخت لاستیک طبیعی را داشته باشند.[۱۰۶] این تلاش‌ها متمرکز بر تعیین توالی زیرواحدهای سامانهٔ آنزیمی ترانسفراز لاستیکی است تا این ژن‌ها به گیاهان دیگر منتقل شوند.[۱۰۶]

ترانسفرازهای مرتبط با غشا

[ویرایش]

بسیاری از ترانسفرازها با غشای زیستی مرتبط هستند؛ یا به‌عنوان پروتئین‌های غشای پیرامونی یا از طریق یک مارپیچ گذر غشایی منفرد به غشا متصل می‌شوند،[۱۰۷] برای مثال تعداد زیادی گلیکوزیل‌ترانسفراز در دستگاه گلژی به این صورت وجود دارند. برخی دیگر نیز پروتئین تراغشایی چندبخشی هستند، مانند برخی الیگوساکاریل ترانسفرازها یا گلوتاتیون ترانسفرازهای میکروزومی از خانواده MAPEG.

منابع

[ویرایش]
  1. ↑ "Transferase". Genetics Home Reference. National Institute of Health. Retrieved 4 November 2013.
  2. ↑ "EC 2.7.7 Nucleotidyltransferases". Enzyme Nomenclature. Recommendations. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 4 October 2020.
  3. ↑ Moore SA, Jencks WP (Sep 1982). "Model reactions for CoA transferase involving thiol transfer. Anhydride formation from thiol esters and carboxylic acids". The Journal of Biological Chemistry. 257 (18): 10882–92. doi:10.1016/S0021-9258(18)33907-3. PMID 6955307.
  4. ↑ Wishart, David. "Tryptophan Metabolism". Small Molecule Pathway Database. Department of Computing Science and Biological Sciences, University of Alberta. Archived from the original on 4 November 2013. Retrieved 4 November 2013.
  5. ↑ Herbst EA, MacPherson RE, LeBlanc PJ, Roy BD, Jeoung NH, Harris RA, Peters SJ (Jan 2014). "Pyruvate dehydrogenase kinase-4 contributes to the recirculation of gluconeogenic precursors during postexercise glycogen recovery". American Journal of Physiology. Regulatory, Integrative and Comparative Physiology. 306 (2): R102–7. doi:10.1152/ajpregu.00150.2013. PMC 3921314. PMID 24305065.
  6. ↑ Watson, James D. Molecular Biology of the Gene. Upper Saddle River, NJ: Pearson, 2013. Print.
  7. ↑ Boyce S, Tipton KF (2005). "Enzyme Classification and Nomenclature". Encyclopedia of Life Sciences. doi:10.1038/npg.els.0003893. ISBN 978-0-470-01617-6.
  8. ↑ Morton RK (Jul 1953). "Transferase activity of hydrolytic enzymes". Nature. 172 (4367): 65–8. Bibcode:1953Natur.172...65M. doi:10.1038/172065a0. PMID 13072573. S2CID 4180213.
  9. ↑ Needham, Dorothy M (1930). "A quantitative study of succinic acid in muscle: Glutamic and aspartic acids as precursors". Biochem J. 24 (1): 208–27. doi:10.1042/bj0240208. PMC 1254374. PMID 16744345.
  10. ↑ Snell EE, Jenkins WT (December 1959). "The mechanism of the transamination reaction". Journal of Cellular and Comparative Physiology. 54 (S1): 161–177. doi:10.1002/jcp.1030540413. PMID 13832270.
  11. ↑ Braunstein AE, Kritzmann MG (1937). "Formation and Breakdown of Amino-acids by Inter-molecular Transfer of the Amino Group". Nature. 140 (3542): 503–504. Bibcode:1937Natur.140R.503B. doi:10.1038/140503b0. S2CID 4009655.
  12. ↑ Schoenheimer, Rudolf (1949). The Dynamic State of Body Constituents. Hafner Publishing Co Ltd. ISBN 978-0-02-851800-8.
  13. ↑ Guggenheim KY (Nov 1991). "Rudolf Schoenheimer and the concept of the dynamic state of body constituents". The Journal of Nutrition. 121 (11): 1701–4. doi:10.1093/jn/121.11.1701. PMID 1941176.
  14. ↑ Hird FJ, Rowsell EV (Sep 1950). "Additional transaminations by insoluble particle preparations of rat liver". Nature. 166 (4221): 517–8. Bibcode:1950Natur.166..517H. doi:10.1038/166517a0. PMID 14780123. S2CID 4215187.
  15. ↑ Munch-Petersen A, Kalckar HM, Cutolo E, Smith EE (Dec 1953). "Uridyl transferases and the formation of uridine triphosphate; enzymic production of uridine triphosphate: uridine diphosphoglucose pyrophosphorolysis". Nature. 172 (4388): 1036–7. Bibcode:1953Natur.172.1036M. doi:10.1038/1721036a0. PMID 13111246. S2CID 452922.
  16. ↑ "Physiology or Medicine 1970 - Press Release". Nobelprize.org. Nobel Media AB. Retrieved 5 November 2013.
  17. ↑ Lambalot RH, Gehring AM, Flugel RS, Zuber P, LaCelle M, Marahiel MA, Reid R, Khosla C, Walsh CT (Nov 1996). "A new enzyme superfamily - the phosphopantetheinyl transferases". Chemistry & Biology. 3 (11): 923–36. doi:10.1016/S1074-5521(96)90181-7. PMID 8939709.
  18. ↑ Wongtrakul J, Pongjaroenkit S, Leelapat P, Nachaiwieng W, Prapanthadara LA, Ketterman AJ (Mar 2010). "Expression and characterization of three new glutathione transferases, an epsilon (AcGSTE2-2), omega (AcGSTO1-1), and theta (AcGSTT1-1) from Anopheles cracens (Diptera: Culicidae), a major Thai malaria vector". Journal of Medical Entomology. 47 (2): 162–71. doi:10.1603/me09132. PMID 20380296. S2CID 23558834.
  19. ↑ Sen J, Goltz JS, Stevens L, Stein D (Nov 1998). "Spatially restricted expression of pipe in the Drosophila egg chamber defines embryonic dorsal-ventral polarity". Cell. 95 (4): 471–81. doi:10.1016/s0092-8674(00)81615-3. PMID 9827800. S2CID 27722532.
  20. ↑ Moussian B, Roth S (Nov 2005). "Dorsoventral axis formation in the Drosophila embryo--shaping and transducing a morphogen gradient". Current Biology. 15 (21): R887–99. Bibcode:2005CBio...15.R887M. doi:10.1016/j.cub.2005.10.026. PMID 16271864. S2CID 15984116.
  21. ↑ Zhu X, Sen J, Stevens L, Goltz JS, Stein D (Sep 2005). "Drosophila pipe protein activity in the ovary and the embryonic salivary gland does not require heparan sulfate glycosaminoglycans". Development. 132 (17): 3813–22. doi:10.1242/dev.01962. PMID 16049108.
  22. ↑ Zhang Z, Stevens LM, Stein D (Jul 2009). "Sulfation of eggshell components by Pipe defines dorsal-ventral polarity in the Drosophila embryo". Current Biology. 19 (14): 1200–5. Bibcode:2009CBio...19.1200Z. doi:10.1016/j.cub.2009.05.050. PMC 2733793. PMID 19540119.
  23. ↑ Xu D, Song D, Pedersen LC, Liu J (Mar 2007). "Mutational study of heparan sulfate 2-O-sulfotransferase and chondroitin sulfate 2-O-sulfotransferase". The Journal of Biological Chemistry. 282 (11): 8356–67. doi:10.1074/jbc.M608062200. PMID 17227754.
  24. 1 2 "EC 2 Introduction". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 5 November 2013.
  25. ↑ Shaw WV, Tsai L, Stadtman ER (Feb 1966). "The enzymatic synthesis of N-methylglutamic acid". The Journal of Biological Chemistry. 241 (4): 935–45. doi:10.1016/S0021-9258(18)96855-9. PMID 5905132.
  26. ↑ Lower, Stephen. "Naming Chemical Substances". Chem1 General Chemistry Virtual Textbook. Retrieved 13 November 2013.
  27. ↑ Hausmann, Rudolf (3 December 2010). To grasp the essence of life: a history of molecular biology. Dordrecht: Springer. pp. 198–199. ISBN 978-90-481-6205-5.
  28. ↑ "EC 2.7.7.6". IUBMB Enzyme Nomenclature. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 12 November 2013.
  29. 1 2 "EC2 Transferase Nomenclature". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 4 November 2013.
  30. 1 2 "Transferase". Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, Inc. Retrieved 28 July 2016.
  31. ↑ "EC 2.1.3: Carboxy- and Carbamoyltransferases". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 25 November 2013.
  32. ↑ "carbamoyltransferase". The Free Dictionary. Farlex, Inc. Retrieved 25 November 2013.
  33. ↑ "carbamoyl group (CHEBI:23004)". ChEBI: The database and ontology of Chemical Entities of Biological Interest. European Molecular Biology Laboratory. Retrieved 25 November 2013.
  34. ↑ Reichard P, Hanshoff G (1956). "Aspartate Carbamyl Transferase from Escherichia coli" (PDF). Acta Chemica Scandinavica. 10: 548–566. doi:10.3891/acta.chem.scand.10-0548.
  35. ↑ "ENZYME class 2.2.1". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Retrieved 25 November 2013.
  36. ↑ "Pentose Phosphate Pathway". Molecular Biochemistry II Notes. The Biochemistry and Biophysics Program at Renssalaer Polytechnic Institute. Retrieved 25 November 2013.
  37. ↑ "EC 2.2.1.2 Transaldolase". Enzyme Structures Database. European Molecular Biology Laboratory. Retrieved 25 November 2013.
  38. ↑ Voorhees RM, Weixlbaumer A, Loakes D, Kelley AC, Ramakrishnan V (May 2009). "Insights into substrate stabilization from snapshots of the peptidyl transferase center of the intact 70S ribosome". Nature Structural & Molecular Biology. 16 (5): 528–33. doi:10.1038/nsmb.1577. PMC 2679717. PMID 19363482.
  39. ↑ "ENZYME entry: EC 2.3.2.12". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Retrieved 26 November 2013.
  40. ↑ "Keyword Glycosyltransferase". UniProt. UniProt Consortium. Retrieved 26 November 2013.
  41. ↑ Fitzgerald DK, Brodbeck U, Kiyosawa I, Mawal R, Colvin B, Ebner KE (Apr 1970). "Alpha-lactalbumin and the lactose synthetase reaction". The Journal of Biological Chemistry. 245 (8): 2103–8. doi:10.1016/S0021-9258(18)63212-0. PMID 5440844.
  42. ↑ "ENZYME entry: EC 2.4.1.22". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Retrieved 26 November 2013.
  43. ↑ "EC 2.5". IntEnz. European Molecular Biology Laboratory. Retrieved 26 November 2013.
  44. ↑ Qabazard B, Ahmed S, Li L, Arlt VM, Moore PK, Stürzenbaum SR (2013). "C. elegans aging is modulated by hydrogen sulfide and the sulfhydrylase/cysteine synthase cysl-2". PLOS ONE. 8 (11): e80135. Bibcode:2013PLoSO...880135Q. doi:10.1371/journal.pone.0080135. PMC 3832670. PMID 24260346.
  45. ↑ "EC 2.6.2". IUBMB Enzyme Nomenclatur. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 28 November 2013.
  46. ↑ Kirsch JF, Eichele G, Ford GC, Vincent MG, Jansonius JN, Gehring H, Christen P (Apr 1984). "Mechanism of action of aspartate aminotransferase proposed on the basis of its spatial structure". Journal of Molecular Biology. 174 (3): 497–525. doi:10.1016/0022-2836(84)90333-4. PMID 6143829.
  47. ↑ "Enzyme entry:2.6.1.1". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Retrieved 28 November 2013.
  48. ↑ "EC 2.7". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 4 December 2013.
  49. ↑ Yee A, Wu L, Liu L, Kobayashi R, Xiong Y, Hall FL (Jan 1996). "Biochemical characterization of the human cyclin-dependent protein kinase activating kinase. Identification of p35 as a novel regulatory subunit". The Journal of Biological Chemistry. 271 (1): 471–7. doi:10.1074/jbc.271.1.471. PMID 8550604. S2CID 20348897.
  50. ↑ Lewis, Ricki (2008). Human genetics: concepts and applications (8th ed.). Boston: McGraw-Hill/Higher Education. p. 32. ISBN 978-0-07-299539-8.
  51. ↑ "ENZYME Entry: EC 2.7.11.22". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Retrieved 4 December 2013.
  52. ↑ "1aqy Summary". Protein Data Bank in Europe Bringing Structure to Biology. The European Bioinformatics Institute. Retrieved 11 December 2013.
  53. ↑ "EC 2.8 Transferring Sulfur-Containing Groups". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 11 December 2013.
  54. ↑ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (Jun 2001). "Structure and function of sulfotransferases". Archives of Biochemistry and Biophysics. 390 (2): 149–57. doi:10.1006/abbi.2001.2368. PMID 11396917.
  55. ↑ "EC 2.8 Transferring Sulfur-Containing Groups". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 11 December 2013.
  56. ↑ "Enzyme 2.8.2.2". Kegg: DBGET. Kyoto University Bioinformatics Center. Retrieved 11 December 2013.
  57. ↑ Ou Z, Shi X, Gilroy RK, Kirisci L, Romkes M, Lynch C, Wang H, Xu M, Jiang M, Ren S, Gramignoli R, Strom SC, Huang M, Xie W (Jan 2013). "Regulation of the human hydroxysteroid sulfotransferase (SULT2A1) by RORα and RORγ and its potential relevance to human liver diseases". Molecular Endocrinology. 27 (1): 106–15. doi:10.1210/me.2012-1145. PMC 3545217. PMID 23211525.
  58. ↑ Sekura RD, Marcus CJ, Lyon ES, Jakoby WB (May 1979). "Assay of sulfotransferases". Analytical Biochemistry. 95 (1): 82–6. doi:10.1016/0003-2697(79)90188-x. PMID 495970.
  59. ↑ "EC 2.9.1". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 11 December 2013.
  60. ↑ Forchhammer K, Böck A (Apr 1991). "Selenocysteine synthase from Escherichia coli. Analysis of the reaction sequence". The Journal of Biological Chemistry. 266 (10): 6324–8. doi:10.1016/S0021-9258(18)38121-3. PMID 2007585.
  61. ↑ "EC 2.10.1". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Retrieved 11 December 2013.
  62. ↑ Nichols JD, Xiang S, Schindelin H, Rajagopalan KV (Jan 2007). "Mutational analysis of Escherichia coli MoeA: two functional activities map to the active site cleft". Biochemistry. 46 (1): 78–86. doi:10.1021/bi061551q. PMC 1868504. PMID 17198377.
  63. ↑ Wünschiers R, Jahn M, Jahn D, Schomburg I, Peifer S, Heinzle E, Burtscher H, Garbe J, Steen A, Schobert M, Oesterhelt D, Wachtveitl J, Chang A (2010). "Chapter 3: Metabolism". In Michal G, Schomburg D (eds.). Biochemical Pathways: an Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd ed.). Oxford: Wiley-Blackwell. p. 140. doi:10.1002/9781118657072.ch3. ISBN 978-0-470-14684-2.
  64. 1 2 Nishida C, Tomita T, Nishiyama M, Suzuki R, Hara M, Itoh Y, Ogawa H, Okumura K, Nishiyama C (2011). "B-transferase with a Pro234Ser substitution acquires AB-transferase activity". Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 75 (8): 1570–5. doi:10.1271/bbb.110276. PMID 21821934.
  65. 1 2 "ABO ABO blood group (transferase A, alpha 1-3-N-acetylgalactosaminyltransferase; transferase B, alpha 1-3-galactosyltransferase) [Homo sapiens (human)]". NCBI. Retrieved 2 December 2013.
  66. 1 2 3 4 Datta, S. P.; Smith, G. H.; Campbell, P. N. (2000). -9780198506737 Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology (Rev. ed.). Oxford: Oxford Univ. Press. ISBN 978-0-19-850673-7. {{cite book}}: Check |url= value (help)
  67. ↑ O'Neil, Dennis. "ABO Blood Groups". Human Blood: An Introduction to Its Components and Types. Behavioral Sciences Department, Palomar College. Retrieved 2 December 2013.
  68. ↑ "ABO Blood Group (Transferase A, Alpha 1-3-N-Acetylgalactosaminyltransferase;Transferase B, Alpha 1-3-Galactosyltransferase)". GeneCards: The Human Gene Compendium. Weizmann Institute of Science. Retrieved 2 December 2013.
  69. ↑ Moran, Lawrence (2007-02-22). "Human ABO Gene". Retrieved 2 December 2013.
  70. ↑ Kidd, Kenneth. "ABO blood group (transferase A, alpha 1-3-N-acetylgalactosaminyltransferase; transferase B, alpha 1-3-galactosyltransferase)". Retrieved 2 December 2013.
  71. ↑ "Succinyl-CoA:3-ketoacid CoA transferase deficiency". Genetics Home Reference. National Institute of Health. Retrieved 4 November 2013.
  72. 1 2 3 4 "SUCCINYL-CoA:3-OXOACID CoA TRANSFERASE DEFICIENCY". OMIM. Retrieved 22 November 2013.
  73. ↑ "SCOT deficiency". NIH. Archived from the original on 2 December 2013. Retrieved 22 November 2013.
  74. ↑ "Succinyl-CoA 3-Oxoacid Transferase Deficiency" (PDF). Climb National Information Centre. Retrieved 22 November 2013.
  75. ↑ "Carnitine plamitoyltransferase I deficiency". Genetics Home Reference. National Institute of Health. Retrieved 4 November 2013.
  76. 1 2 3 4 5 6 7 Weiser, Thomas (1993). "Carnitine Palmitoyltransferase II Deficiency". NIH. PMID 20301431. Retrieved 22 November 2013.
  77. ↑ "Galactosemia". Genetics Home Reference. National Institute of Health. Retrieved 4 November 2013.
  78. ↑ Dobrowolski SF, Banas RA, Suzow JG, Berkley M, Naylor EW (Feb 2003). "Analysis of common mutations in the galactose-1-phosphate uridyl transferase gene: new assays to increase the sensitivity and specificity of newborn screening for galactosemia". The Journal of Molecular Diagnostics. 5 (1): 42–7. doi:10.1016/S1525-1578(10)60450-3. PMC 1907369. PMID 12552079.
  79. ↑ Murphy M, McHugh B, Tighe O, Mayne P, O'Neill C, Naughten E, Croke DT (Jul 1999). "Genetic basis of transferase-deficient galactosaemia in Ireland and the population history of the Irish Travellers". European Journal of Human Genetics. 7 (5): 549–54. doi:10.1038/sj.ejhg.5200327. PMID 10439960. S2CID 22402528.
  80. ↑ Mahmood U, Imran M, Naik SI, Cheema HA, Saeed A, Arshad M, Mahmood S (Nov 2012). "Detection of common mutations in the GALT gene through ARMS". Gene. 509 (2): 291–4. doi:10.1016/j.gene.2012.08.010. PMID 22963887. S2CID 11479049.
  81. 1 2 3 "Galactosemia". NORD. Retrieved 22 November 2013.
  82. ↑ Berry GT (2000). "Classic Galactosemia and Clinical Variant Galactosemia". GeneReviews [Internet]. PMID 20301691.
  83. ↑ Bosch AM (Aug 2006). "Classical galactosaemia revisited". Journal of Inherited Metabolic Disease. 29 (4): 516–25. doi:10.1007/s10545-006-0382-0. PMID 16838075. S2CID 16382462.
  84. ↑ Karadag N, Zenciroglu A, Eminoglu FT, Dilli D, Karagol BS, Kundak A, Dursun A, Hakan N, Okumus N (2013). "Literature review and outcome of classic galactosemia diagnosed in the neonatal period". Clinical Laboratory. 59 (9–10): 1139–46. doi:10.7754/clin.lab.2013.121235. PMID 24273939.
  85. ↑ Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (Feb 1991). "Human choline acetyltransferase gene maps to region 10q11-q22.2 by in situ hybridization". Genomics. 9 (2): 396–8. doi:10.1016/0888-7543(91)90273-H. PMID 1840566.
  86. ↑ Braida D, Ponzoni L, Martucci R, Sparatore F, Gotti C, Sala M (May 2014). "Role of neuronal nicotinic acetylcholine receptors (nAChRs) on learning and memory in zebrafish". Psychopharmacology. 231 (9): 1975–85. doi:10.1007/s00213-013-3340-1. PMID 24311357. S2CID 8707545.
  87. ↑ Stone TW (Sep 1972). "Cholinergic mechanisms in the rat somatosensory cerebral cortex". The Journal of Physiology. 225 (2): 485–99. doi:10.1113/jphysiol.1972.sp009951. PMC 1331117. PMID 5074408.
  88. ↑ Guzman MS, De Jaeger X, Drangova M, Prado MA, Gros R, Prado VF (Mar 2013). "Mice with selective elimination of striatal acetylcholine release are lean, show altered energy homeostasis and changed sleep/wake cycle". Journal of Neurochemistry. 124 (5): 658–69. doi:10.1111/jnc.12128. PMID 23240572. S2CID 22798872.
  89. 1 2 3 4 5 6 Oda Y (Nov 1999). "Choline acetyltransferase: the structure, distribution and pathologic changes in the central nervous system" (PDF). Pathology International. 49 (11): 921–37. doi:10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x. PMID 10594838. S2CID 23621617.
  90. ↑ "Choline O-Acetyltransferase". GeneCards: The Human Gene Compendium. Weizmann Institute of Science. Retrieved 5 December 2013.
  91. ↑ Szigeti C, Bencsik N, Simonka AJ, Legradi A, Kasa P, Gulya K (May 2013). "Long-term effects of selective immunolesions of cholinergic neurons of the nucleus basalis magnocellularis on the ascending cholinergic pathways in the rat: a model for Alzheimer's disease" (PDF). Brain Research Bulletin. 94: 9–16. doi:10.1016/j.brainresbull.2013.01.007. PMID 23357177. S2CID 22103097.
  92. ↑ González-Castañeda RE, Sánchez-González VJ, Flores-Soto M, Vázquez-Camacho G, Macías-Islas MA, Ortiz GG (Mar 2013). "Neural restrictive silencer factor and choline acetyltransferase expression in cerebral tissue of Alzheimer's Disease patients: A pilot study". Genetics and Molecular Biology. 36 (1): 28–36. doi:10.1590/S1415-47572013000100005. PMC 3615522. PMID 23569405.
  93. ↑ Rowland LP, Shneider NA (May 2001). "Amyotrophic lateral sclerosis". The New England Journal of Medicine. 344 (22): 1688–700. doi:10.1056/NEJM200105313442207. PMID 11386269.
  94. ↑ Casas C, Herrando-Grabulosa M, Manzano R, Mancuso R, Osta R, Navarro X (Mar 2013). "Early presymptomatic cholinergic dysfunction in a murine model of amyotrophic lateral sclerosis". Brain and Behavior. 3 (2): 145–58. doi:10.1002/brb3.104. PMC 3607155. PMID 23531559.
  95. ↑ Smith R, Chung H, Rundquist S, Maat-Schieman ML, Colgan L, Englund E, Liu YJ, Roos RA, Faull RL, Brundin P, Li JY (Nov 2006). "Cholinergic neuronal defect without cell loss in Huntington's disease". Human Molecular Genetics. 15 (21): 3119–31. doi:10.1093/hmg/ddl252. PMID 16987871.
  96. ↑ Karson CN, Casanova MF, Kleinman JE, Griffin WS (Mar 1993). "Choline acetyltransferase in schizophrenia". The American Journal of Psychiatry. 150 (3): 454–9. doi:10.1176/ajp.150.3.454. PMID 8434662.
  97. ↑ Mancama D, Mata I, Kerwin RW, Arranz MJ (Oct 2007). "Choline acetyltransferase variants and their influence in schizophrenia and olanzapine response". American Journal of Medical Genetics Part B. 144B (7): 849–53. doi:10.1002/ajmg.b.30468. PMID 17503482. S2CID 6882521.
  98. 1 2 Mallard C, Tolcos M, Leditschke J, Campbell P, Rees S (Mar 1999). "Reduction in choline acetyltransferase immunoreactivity but not muscarinic-m2 receptor immunoreactivity in the brainstem of SIDS infants". Journal of Neuropathology and Experimental Neurology. 58 (3): 255–64. doi:10.1097/00005072-199903000-00005. PMID 10197817.
  99. ↑ Engel AG, Shen XM, Selcen D, Sine S (Dec 2012). "New horizons for congenital myasthenic syndromes". Annals of the New York Academy of Sciences. 1275 (1): 54–62. Bibcode:2012NYASA1275...54E. doi:10.1111/j.1749-6632.2012.06803.x. PMC 3546605. PMID 23278578.
  100. 1 2 Maselli RA, Chen D, Mo D, Bowe C, Fenton G, Wollmann RL (Feb 2003). "Choline acetyltransferase mutations in myasthenic syndrome due to deficient acetylcholine resynthesis". Muscle & Nerve. 27 (2): 180–7. doi:10.1002/mus.10300. PMID 12548525. S2CID 10373463.
  101. 1 2 Bowen, R. "Terminal Transferase". Biotechnology and Genetic Engineering. Colorado State University. Retrieved 10 November 2013.
  102. ↑ Kumar, Bhumesh; Singh-Pareek, Sneh Lata; Sopory, Sudhir K. (2008). "Chapter 23: Glutathione Homeostasis and Abiotic Stresses in Plants: Physiological, Biochemical and Molecular Approaches". In Kumar, Ashwani; Sopory, S.K. (eds.). Recent advances in plant biotechnology and its applications: Prof. Dr. Karl-Hermann Neumann commemorative volume. New Delhi: I.K. International Pub. House. ISBN 9788189866099.
  103. 1 2 3 Chronopoulou EG, Labrou NE (2009). "Glutathione transferases: emerging multidisciplinary tools in red and green biotechnology". Recent Patents on Biotechnology. 3 (3): 211–23. doi:10.2174/187220809789389135. PMID 19747150.
  104. ↑ Sytykiewicz H (2011). "Expression patterns of glutathione transferase gene (GstI) in maize seedlings under juglone-induced oxidative stress". International Journal of Molecular Sciences. 12 (11): 7982–95. doi:10.3390/ijms12117982. PMC 3233451. PMID 22174645.
  105. ↑ Shintani, David. "What is Rubber?". Elastomics. University of Nevada, Reno. Retrieved 23 November 2013.
  106. 1 2 "Development of Domestic Natural Rubber-Producing Industrial Crops Through Biotechnology". USDA. Retrieved 23 November 2013.
  107. ↑ Superfamilies of single-pass transmembrane transferases in Membranome database
برگرفته از «https://fa.wikipedia.org/w/index.php?title=ترانسفراز&oldid=42958943»