رنین (آنزیم)

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد
پرش به ناوبری پرش به جستجو
فارسیespañol
Renin
بانک داده پروتئین rendering based on 2ren
Available structures
بانک داده پروتئین Ortholog search: PDBe, RCSB
شاخص‌ها
نماد ژن REN; HNFJ2
External IDs OMIM179820 MGI97898 HomoloGene20151 ChEMBL: 286 GeneCards: REN Gene
EC number 3.4.23.15
اورتولوگ
گونه‌ها انسان موش
آنتره 5972 19701
Ensembl ENSG00000143839 ENSMUSG00000070645
یونی‌پرت P00797 P06281
RefSeq (mRNA) NM_000537 NM_031192
RefSeq (protein) NP_000528 NP_112469
موقعیت (UCSC) Chr 1:
204.12 – 204.14 Mb
Chr 1:
133.35 – 133.36 Mb
جستجوی پاب‌مد [۱] [۲]
رنین
شناساگرها
شمارهٔ EC 3.4.23.15
شمارهٔ CAS 9015-94-5
پایگاه‌های داده
IntEnz نمایش IntEnz
BRENDA مدخل BRENDA
ExPASy نمایش NiceZyme
KEGG نمایش KEGG
MetaCyc گذرگاه سوخت‌وساز
PRIAM نمایه
ساختار PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
انتولوژی ژن AmiGO / EGO

رنین[ویرایش]

  • به انگلیسی:Renin تلفظ: \rē-nən، re-\
  • رنین که با نام آنژیوتانسینوژناز نیز شناخته می‌شود، نوعی آنزیم است که در شریانچه‌های آوران کلیه توسط سلول‌های خاصی به نام سلول‌های نزدیک گلومرول یا (juxtaglomerular) تولید و به جریان خون ترشح می‌شود و پروتئین آنژیوتانسینوژن را به آنژیوتانسین نوع یک تبدیل می‌کند یعنی در واقع آنژیوتانسینوژن توسط رنین به آنژیوتانسین نوع یک کاتالیز می‌شود.آنژیوتانسین نوع یک پپتیدی غیر فعال از نظر بیولوژیکی است.
ساختار فضایی مولکول رنین
  • این هورمون در پاسخ به کاهش سدیم جریان خون یا کاهش حجم خون ترشح می‌شود[۱]. رنین همچنین در آزاد شدن آلدسترون نقش مهمی دارد. آلدسترون در تنظیم آب و سدیم خون نقش مهمی بر عهده دارد. البته شاید مهم‌ترین کار رنین تبدیل پروتئین آنژیوتانسینوژن به آنژیوتانسین یک است.

از دیدگاه آزمایشگاهی متغیرهای پره‌آنالیتیکی روی اندازه‌گیری این آنزیم تأثیر قابل توجهی دارد. به عنوان مثال می‌توان به رژیم غذایی متعادل از لحاظ نمک و وضعیت ایستاده یا خوابیده بیمار و حتی مصرف داروهای ضدفشار خون اشاره کرد.

جستارهای وابسته[ویرایش]

آنژیوتانسین دو

پانویس[ویرایش]

  1. MedlinePlus Medical Encyclopedia

منابع[ویرایش]

Renina
Renin 2REN.png
Estructura de la renina humana.
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos:

Identificadores
Símbolos REN (HGNC: 9958) HNFJ2
Identificadores
externos
Número EC 3.4.23.15
Locus Cr. 1 q32
Estructura/Función proteica
Tamaño 406 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5972 19701
Ensembl
Véase HS Véase MM
UniProt
P00797 P06281
RefSeq
(ARNm)
NM_000537 NM_031192
RefSeq
(proteína) NCBI
NP_000528 NP_112469
Ubicación (UCSC)
Cr. 1:
204.12 – 204.14 Mb
Cr. 1:
133.35 – 133.36 Mb
PubMed (Búsqueda)
[2]


[3]

No confundir con la rennina, también llamada quimosina, una enzima digestiva.

La renina (EC 3.4.23.15), también llamada angiotensinogenasa, es una proteína (enzima) secretada por las células yuxtaglomerulares del riñón. Suele secretarse en casos de hipotensión arterial y de baja volemia. La renina también juega un papel en la secreción de aldosterona , una hormona que ayuda a controlar el equilibrio hídrico y de sales del cuerpo.

La renina activa el sistema renina angiotensina aldosterona al catalizar la hidrólisis de la molécula de angiotensinógeno (producida por el hígado, grasa, riñón y SNC) produciendo angiotensina I. La rotura se produce en un aminoácido leucina específico.

Descubrimiento

La renina fue descubierta, descrita y nombrada por Robert Tigerstedt, profesor de Fisiología en el Instituto Karolinska de Estocolmo, en 1898.

Bioquímica y fisiología

Estructura

La estructura primaria del precursor de renina consiste en 406 aminoácidos con un segmento pre y uno pro de 20 y 46 aminoácidos respectivamente. La forma madura de la renina contiene 340 aminoácidos y tiene una masa de 37kDa[1]

Secreción

El péptido es secretado por el riñón desde células especializadas llamadas células granulares del aparato yuxtaglomerular en respuesta a 3 estímulos principalmente:

  1. Una disminución en la presión sanguínea (lo que podría estar relacionado con la disminución de la volemia) lo cual es detectado por barorreceptores. Este es el estímulo más directamente relacionado entre la presión y la renina
  2. La disminución en la fracción filtrada de sodio en el nefrón. Este flujo es medido por la mácula densa, también en el aparato yuxtaglomerular.
  3. La actividad el sistema nervioso simpático, el cual permite controlar la presión sanguínea actuando a través de los receptores B-adrenérgicos (B1)

La renina es secretada por al menos dos vías celulares diferentes: una vía constitutiva con la secreción de prorenina y una vía regulada a través de la secreción de la renina ya madura[2]

Eje Renina-Angiotensina-Aldosterona (RAA)

Sistema renina-angiotensina, mostrando el rol de la renina.[3]

Mecanismo de acción de la renina

La enzima circula en la sangre e hidroliza el angiotensinógeno secretado por el hígado, formando el péptido angiotensina I.

Ruta de la angiotensina I (AI)

La angiotensina I es hidrolizada por una enzima liberada desde el tejido pulmonar, la enzima convertidora de angiotensina (ECA), lo cual forma finalmente angiotensina II, un péptido vasoactivo[4][5]​ La angiotensina II es un potente vasoconstrictor. Actúa sobre la musculatura aumentando la resistencia de los vasos. El corazón, intentando compensar este aumento de su carga, trabaja de manera más vigorosa, provocando el aumento de la presión sanguínea. La ATII también actúa a nivel de las glándulas suprarrenales aumentando la liberación de aldosterona, la cual estimula las células del túbulo contorneado distal y del túbulo colector provocando que el riñón reabsorba más sodio y agua en desmedro del potasio, lo cual provoca un aumento en la volemia. Además produce el aumento en la secreción de vasopresina, lo cual aumenta la reabsorción de agua a nivel distal de la nefrona, estimulando los canales de Acuaporina. La concentración normal de renina en el plasma sanguíneo es de 1,98-24,6 ng/L[6]

Referencias

  1. Imai T, Miyazaki H, Hirose S, et al. (diciembre de 1983). «Cloning and sequence analysis of cDNA for human renin precursor». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80 (24): 7405-9. PMC 389959. PMID 6324167. doi:10.1073/pnas.80.24.7405. 
  2. Pratt RE, Flynn JA, Hobart PM, Paul M, Dzau VJ (marzo de 1988). «Different secretory pathways of renin from mouse cells transfected with the human renin gene». J. Biol. Chem. 263 (7): 3137-41. PMID 2893797. 
  3. Page 866-867 (Integration of Salt and Water Balance) and 1059 (The Adrenal Gland) in: Walter F., PhD. Boron (2003). Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. Elsevier/Saunders. p. 1300. ISBN 1-4160-2328-3. 
  4. Fujino T, Nakagawa N, Yuhki K, et al. (septiembre de 2004). «Decreased susceptibility to renovascular hypertension in mice lacking the prostaglandin I2 receptor IP». J. Clin. Invest. 114 (6): 805-12. PMC 516260. PMID 15372104. doi:10.1172/JCI21382. 
  5. Brenner & Rector's The Kidney, 7th ed., Saunders, 2004. pp.2118-2119.Full Text with MDConsult subscription
  6. Hamilton Regional Laboratory Medicine Program - Laboratory Reference Centre Manual. [1]