پرش به محتوا

ریبونوکلئاز: تفاوت میان نسخه‌ها

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد
نمایش تاریخچه به صورت تعاملی
→ تفاوت قدیمی‌ترتفاوت جدیدتر ←
محتوای حذف‌شده محتوای افزوده‌شده
دیداریویکی‌متن
ابرابزار
بدون خلاصۀ ویرایش
برچسب‌ها: ویرایشگر دیداری ویرایش همراه ویرایش از وبگاه همراه ویرایش پیشرفتهٔ همراه
خط ۱: خط ۱:
{{Pfam box|Symbol=Ribonuclease|Name=ribonuclease|image=3agn.png|width=|caption=''Ustilago sphaerogena'' Ribonuclease U2 with AMP PDB entry {{PDBe|3agn}}<ref name="Noguchi2010">{{cite journal | vauthors = Noguchi S | title = Isomerization mechanism of aspartate to isoaspartate implied by structures of Ustilago sphaerogena ribonuclease U2 complexed with adenosine 3'-monophosphate | journal = Acta Crystallographica D | volume = 66 | issue = Pt 7 | pages = 843–9 | date = July 2010 | pmid = 20606265 | doi = 10.1107/S0907444910019621}}</ref>|Pfam=PF00545|Interpro=IPR000026|SMART=|PROSITE=|SCOP=1brn|TCDB=|OPM family=|OPM protein=|PDB={{PDB3|1mgw}}A:56-137 {{PDB3|1mgr}}A:56-137 {{PDB3|1uck}}B:11-92
{{Pfam box|Symbol=Ribonuclease|Name=ریبونوکلئاز|image=3agn.png|width=|caption=''Ustilago sphaerogena'' Ribonuclease U2 with AMP PDB entry {{PDBe|3agn}}<ref name="Noguchi2010">{{cite journal | vauthors = Noguchi S | title = Isomerization mechanism of aspartate to isoaspartate implied by structures of Ustilago sphaerogena ribonuclease U2 complexed with adenosine 3'-monophosphate | journal = Acta Crystallographica D | volume = 66 | issue = Pt 7 | pages = 843–9 | date = July 2010 | pmid = 20606265 | doi = 10.1107/S0907444910019621}}</ref>|Pfam=PF00545|Interpro=IPR000026|SMART=|PROSITE=|SCOP=1brn|TCDB=|OPM family=|OPM protein=|PDB={{PDB3|1mgw}}A:56-137 {{PDB3|1mgr}}A:56-137 {{PDB3|1uck}}B:11-92
{{PDB3|1i70}}A:11-92 {{PDB3|2sar}}A:11-92 {{PDB3|1ucj}}B:11-92
{{PDB3|1i70}}A:11-92 {{PDB3|2sar}}A:11-92 {{PDB3|1ucj}}B:11-92
{{PDB3|1lni}}B:11-92 {{PDB3|1ay7}}A:11-92 {{PDB3|1t2h}}B:11-92
{{PDB3|1lni}}B:11-92 {{PDB3|1ay7}}A:11-92 {{PDB3|1t2h}}B:11-92
خط ۶۱: خط ۶۱:
مشابه [[اندونوکلئازهای محدودکننده|آنزیم‌های محدودکننده]] که توالی‌های بسیار خاص [[دی‌ان‌ای]] دو رشته‌ای را می‌شکافند، اخیراً انواعی از اندوریبونوکلئازها که توالی‌های خاصی از [[آران‌ای]] تک‌رشته‌ای را تشخیص داده و می‌شکنند، شناسایی و طبقه‌بندی شده‌اند.
مشابه [[اندونوکلئازهای محدودکننده|آنزیم‌های محدودکننده]] که توالی‌های بسیار خاص [[دی‌ان‌ای]] دو رشته‌ای را می‌شکافند، اخیراً انواعی از اندوریبونوکلئازها که توالی‌های خاصی از [[آران‌ای]] تک‌رشته‌ای را تشخیص داده و می‌شکنند، شناسایی و طبقه‌بندی شده‌اند.


ریبونوکلئازها در بسیاری از فرآیندهای زیستی از جمله [[رگ‌زایی]] و [[خودناسازگاری]] (Self-incompatibility) در [[گیاهان گل‌دار]] (آنژیوسپرم‌ها) نقش حیاتی دارند. نشان داده شده‌است که بسیاری از سموم پاسخ به استرس سیستم‌های [[توکسین]]-[[آنتی توکسین‌ها|آنتی‌توکسین]] [[پروکاریوت|پروکاریوتی]] دارای فعالیت ریبونوکلئازی و [[هم‌ساخت‌شناسی|هم‌ساختی]] هستند.<ref name="RosenbergRamage2009">{{Cite journal|vauthors=Ramage HR, Connolly LE, Cox JS|date=December 2009|title=Comprehensive functional analysis of Mycobacterium tuberculosis toxin-antitoxin systems: implications for pathogenesis, stress responses, and evolution|journal=PLOS Genetics|volume=5|issue=12|pages=e1000767|doi=10.1371/journal.pgen.1000767|pmc=2781298|pmid=20011113}}</ref>
ریبونوکلئازها در بسیاری از فرآیندهای زیستی از جمله [[رگ‌زایی]] و [[خودناسازگاری]] (Self-incompatibility) در [[گیاهان گل‌دار]] (آنژیوسپرم‌ها) نقش حیاتی دارند.<ref name="SpornRoberts2012">{{cite book|first1=Michael B.|last1=Sporn|first2=Anita B.|last2=Roberts|name-list-style=vanc|title=Peptide Growth Factors and Their Receptors II|url=https://books.google.com/books?id=0O_xCAAAQBAJ&pg=PA556|date=6 December 2012|publisher=Springer Science & Business Media|isbn=978-3-642-74781-6|page=556}}</ref><ref name="Raghavan2012">{{cite book|vauthors=Raghavan V|title=Developmental Biology of Flowering Plants|url=https://books.google.com/books?id=Mx7nBwAAQBAJ&pg=PA237|date=6 December 2012|publisher=Springer Science & Business Media|isbn=978-1-4612-1234-8|page=237}}</ref> نشان داده شده‌است که بسیاری از سموم پاسخ به استرس سیستم‌های [[توکسین]]-[[آنتی توکسین‌ها|آنتی‌توکسین]] [[پروکاریوت|پروکاریوتی]] دارای فعالیت ریبونوکلئازی و [[هم‌ساخت‌شناسی|هم‌ساختی]] هستند.<ref name="RosenbergRamage2009">{{Cite journal|vauthors=Ramage HR, Connolly LE, Cox JS|date=December 2009|title=Comprehensive functional analysis of Mycobacterium tuberculosis toxin-antitoxin systems: implications for pathogenesis, stress responses, and evolution|journal=PLOS Genetics|volume=5|issue=12|pages=e1000767|doi=10.1371/journal.pgen.1000767|pmc=2781298|pmid=20011113}}</ref>


== طبقه‌بندی ==
== طبقه‌بندی ==

⚫
=== انواع اصلی اندوریبونوکلئازها ===
=== انواع اصلی اندوریبونوکلئازها<ref>Wachi M, Umitsuki G, Shimizu M, Takada A, Nagai K. Escherichia coli cafA gene encodes a novel RNase, designated as RNase G, involved in processing of the 5' end of 16S rRNA. Biochem Biophys Res Commun. 1999;259(2):483‐488. doi:10.1006/bbrc.1999.0806</ref> ===
[[پرونده:RNase_A.png|بندانگشتی| ساختار ریبونوکلئاز اِی]]
[[پرونده:RNase_A.png|بندانگشتی| ساختار ریبونوکلئاز اِی]]
*'''RNase A'''
**:
*'''RNase H'''
*'''RNase III'''
*'''RNase L'''
*'''RNase P'''
*'''RNase PhyM'''
*'''RNase T1'''
*'''RNase T2'''
*'''RNase U 2'''
*'''RNase G'''
*'''RNase V'''
*'''RNase E'''

⚫
=== انواع اصلی اگزوریبونوکلئازها ===
'''.Polynucleotide Phosphorylase (PNPase)'''

'''RNase PH'''

'''RNase R'''

'''RNase D'''

'''RNase T'''

'''Oligoribonuclease'''

'''Exoribonuclease I'''

'''Exoribonuclease II'''


== آلودگی ریبونوکلئازی هنگام استخراج آران‌ای ==
== آلودگی ریبونوکلئازی هنگام استخراج آران‌ای ==
[[استخراج آران‌ای]] در آزمایش‌های [[زیست‌شناسی مولکولی]] به‌دلیل وجود ریبونوکلئازهای مقاوم موجود در همه‌جا که نمونه‌های آزمایشگاهی [[آران‌ای]] را تجزیه می‌کنند، بسیار پیچیده‌است. برخی از ریبونوکلئازها می‌توانند بسیار مقاوم باشند و غیرفعال کردن آن‌ها در مقایسه با خنثی کردن [[دئوکسی ریبونوکلئاز]]ها دشوارتر است. علاوه بر ریبونوکلئازهای سلولی که آزاد می‌شوند، چندین نوع دیگر از ریبونوکلئازها نیز در محیط وجود دارند. ریبونوکلئازها به گونه‌ای [[تکامل]] یافته‌اند که عملکردهای خارج سلولی زیادی در موجودات زندهٔ مختلف دارند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Rossier O, Dao J, Cianciotto NP|date=March 2009|title=A type II secreted RNase of Legionella pneumophila facilitates optimal intracellular infection of Hartmannella vermiformis|journal=Microbiology|volume=155|issue=Pt 3|pages=882–90|doi=10.1099/mic.0.023218-0|pmc=2662391|pmid=19246759}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Luhtala N, Parker R|date=May 2010|title=T2 Family ribonucleases: ancient enzymes with diverse roles|journal=Trends in Biochemical Sciences|volume=35|issue=5|pages=253–9|doi=10.1016/j.tibs.2010.02.002|pmc=2888479|pmid=20189811}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Dyer KD, Rosenberg HF|date=November 2006|title=The RNase a superfamily: generation of diversity and innate host defense|url=https://zenodo.org/record/1232824|journal=Molecular Diversity|volume=10|issue=4|pages=585–97|doi=10.1007/s11030-006-9028-2|pmid=16969722}}</ref> برای مثال، ریبونوکلئاز ۷، یکی از اعضای اَبَرخانوادهٔ ریبونوکلئاز اِی، توسط [[پوست]] انسان ترشح می‌شود و به‌عنوان یک دفاع [[ضد میکروبی]] قوی عمل می‌کند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Harder J, Schroder JM|date=November 2002|title=RNase 7, a novel innate immune defense antimicrobial protein of healthy human skin|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=277|issue=48|pages=46779–84|doi=10.1074/jbc.M207587200|pmid=12244054|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Köten B, Simanski M, Gläser R, Podschun R, Schröder JM, Harder J|date=July 2009|title=RNase 7 contributes to the cutaneous defense against Enterococcus faecium|journal=PLOS ONE|volume=4|issue=7|pages=e6424|bibcode=2009PLoSO...4.6424K|doi=10.1371/journal.pone.0006424|pmc=2712763|pmid=19641608|doi-access=free}}</ref> برخی ریبونوکلئازهای ایمنی، از راه بی‌ثبات کردن [[غشای سلولی]] [[باکتری]]‌ها عمل می‌کنند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Huang YC, Lin YM, Chang TW, Wu SJ, Lee YS, Chang MD, Chen C, Wu SH, Liao YD|date=February 2007|title=The flexible and clustered lysine residues of human ribonuclease 7 are critical for membrane permeability and antimicrobial activity|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=282|issue=7|pages=4626–33|doi=10.1074/jbc.M607321200|pmid=17150966|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Rosenberg HF|date=May 2008|title=RNase A ribonucleases and host defense: an evolving story|journal=Journal of Leukocyte Biology|volume=83|issue=5|pages=1079–87|doi=10.1189/jlb.1107725|pmc=2692241|pmid=18211964}}</ref>
[[استخراج آران‌ای]] در آزمایش‌های [[زیست‌شناسی مولکولی]] به‌دلیل وجود ریبونوکلئازهای مقاوم موجود در همه‌جا که نمونه‌های آزمایشگاهی [[آران‌ای]] را تجزیه می‌کنند، بسیار پیچیده‌است. برخی از ریبونوکلئازها می‌توانند بسیار مقاوم باشند و غیرفعال کردن آن‌ها در مقایسه با خنثی کردن [[دئوکسی ریبونوکلئاز|دئوکسی‌ریبونوکلئاز]]ها دشوارتر است. علاوه بر ریبونوکلئازهای سلولی که آزاد می‌شوند، چندین نوع دیگر از ریبونوکلئازها نیز در محیط وجود دارند. ریبونوکلئازها به گونه‌ای [[تکامل]] یافته‌اند که عملکردهای خارج سلولی زیادی در موجودات زندهٔ مختلف دارند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Rossier O, Dao J, Cianciotto NP|date=March 2009|title=A type II secreted RNase of Legionella pneumophila facilitates optimal intracellular infection of Hartmannella vermiformis|journal=Microbiology|volume=155|issue=Pt 3|pages=882–90|doi=10.1099/mic.0.023218-0|pmc=2662391|pmid=19246759}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Luhtala N, Parker R|date=May 2010|title=T2 Family ribonucleases: ancient enzymes with diverse roles|journal=Trends in Biochemical Sciences|volume=35|issue=5|pages=253–9|doi=10.1016/j.tibs.2010.02.002|pmc=2888479|pmid=20189811}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Dyer KD, Rosenberg HF|date=November 2006|title=The RNase a superfamily: generation of diversity and innate host defense|url=https://zenodo.org/record/1232824|journal=Molecular Diversity|volume=10|issue=4|pages=585–97|doi=10.1007/s11030-006-9028-2|pmid=16969722}}</ref> برای مثال، ریبونوکلئاز ۷، یکی از اعضای اَبَرخانوادهٔ ریبونوکلئاز اِی، توسط [[پوست]] انسان ترشح می‌شود و به‌عنوان یک دفاع [[ضد میکروبی]] قوی عمل می‌کند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Harder J, Schroder JM|date=November 2002|title=RNase 7, a novel innate immune defense antimicrobial protein of healthy human skin|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=277|issue=48|pages=46779–84|doi=10.1074/jbc.M207587200|pmid=12244054|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Köten B, Simanski M, Gläser R, Podschun R, Schröder JM, Harder J|date=July 2009|title=RNase 7 contributes to the cutaneous defense against Enterococcus faecium|journal=PLOS ONE|volume=4|issue=7|pages=e6424|bibcode=2009PLoSO...4.6424K|doi=10.1371/journal.pone.0006424|pmc=2712763|pmid=19641608|doi-access=free}}</ref> برخی ریبونوکلئازهای ایمنی، از راه بی‌ثبات کردن [[غشای سلولی]] [[باکتری]]‌ها عمل می‌کنند.<ref>{{Cite journal|vauthors=Huang YC, Lin YM, Chang TW, Wu SJ, Lee YS, Chang MD, Chen C, Wu SH, Liao YD|date=February 2007|title=The flexible and clustered lysine residues of human ribonuclease 7 are critical for membrane permeability and antimicrobial activity|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=282|issue=7|pages=4626–33|doi=10.1074/jbc.M607321200|pmid=17150966|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Rosenberg HF|date=May 2008|title=RNase A ribonucleases and host defense: an evolving story|journal=Journal of Leukocyte Biology|volume=83|issue=5|pages=1079–87|doi=10.1189/jlb.1107725|pmc=2692241|pmid=18211964}}</ref>


== منابع ==
== منابع ==

نسخهٔ ‏۱۶ ژوئن ۲۰۲۲، ساعت ۰۳:۴۵

ریبونوکلئاز
Ustilago sphaerogena Ribonuclease U2 with AMP PDB entry 3agn[۱]
شناسه‌ها
نمادRibonuclease
پی‌فمPF00545
SCOPe1brn / SUPFAM

ریبونوکلئاز (معمولاً به اختصار: RNase) نوعی نوکلئاز است که تجزیهٔ آران‌ای را به اجزای کوچک‌تر، کاتالیز می‌کند. ریبونوکلئازها را می‌توان به اندوریبونوکلئازها و اگزوریبونوکلئازها تقسیم کرد و شامل چندین زیرمجموعه در رده‌های آنزیمی EC 2.7 (برای آنزیم‌های فسفرولیتیک) و ۳٫۱ (برای آنزیم‌های هیدرولیتیک) است.

عملکرد

همهٔ موجودات زندهٔ که مورد مطالعه قرار گرفته‌اند، حاوی ریبونوکلئازهای زیادی از دو ردهٔ مختلف هستند که نشان می‌دهد تجزیهٔ آران‌ای، یک فرایند بسیار کهن و مهم است. علاوه بر پاکسازی آران‌ای‌های سلولی که دیگر مورد نیاز نیستند، ریبونوکلئازها نقش کلیدی در بلوغ همهٔ مولکول‌های آران‌ای دارند، که هم شامل آران‌ای‌های پیام‌رسان که حامل مواد ژنتیکی برای ساختن پروتئین‌ها هستند و هم آران‌ای‌های غیر-کدکننده عمل‌کننده در فرآیندهای سلولی مختلف است. علاوه بر این، فرایندهای تجزیهٔ فعال آران‌ای نخستین خط دفاعی در مقابل آران‌ای ویروس‌ها هستند و ابزاری زیربنایی را برای فرایندهای ایمنی پیشرفته‌تر مانند تداخل آران‌ای فراهم می‌کنند.

برخی از سلول‌ها نیز مقادیر زیادی از ریبونوکلئازهای غیراختصاصی مانند A و T1 ترشح می‌کنند؛ بنابراین، ریبونوکلئازها بسیار رایج هستند و در نتیجه، آران‌ای‌های آزاد در محیط و غیرمحافظت‌شده، طول عمر بسیار کوتاهی دارند و به‌سرعت توسط ریبونوکلئازها تجزیه می‌شوند. تمام آران‌ای‌های درون‌سلولی با تعدادی استراتژی از جمله کلاهک‌گذاری '۵، پلی‌آدنیلاسیون ۳' انتهایی، تشکیل دوبلکس آران‌ای-آران‌ای و تا شدن در یک مجموعهٔ پروتئین- آران‌ای (ذرهٔ ریبونوکلئوپروتئین یا RNP) از فعالیت ریبونوکلئازها محافظت می‌شوند. .

مکانیسم دیگر محافظت، مهارکنندهٔ ریبونوکلئاز (RI) است که شامل بخش نسبتاً بزرگی از پروتئین سلولی (~۰٫۱٪) در برخی از انواع سلول است و به ریبونوکلئازهای خاصی با بالاترین میل ترکیبی از هر برهم‌کنش پروتئین-پروتئین متصل می‌شود. ثابت تفکیک برای کمپلکس RI-RNase A در شرایط فیزیولوژیکی ~20 fM است. RI در اکثر آزمایشگاه‌هایی که آران‌ای را مطالعه می‌کنند برای محافظت از نمونه‌های خود در برابر تخریب ناشی از ریبونوکلئازهای محیطی استفاده می‌شود.

مشابه آنزیم‌های محدودکننده که توالی‌های بسیار خاص دی‌ان‌ای دو رشته‌ای را می‌شکافند، اخیراً انواعی از اندوریبونوکلئازها که توالی‌های خاصی از آران‌ای تک‌رشته‌ای را تشخیص داده و می‌شکنند، شناسایی و طبقه‌بندی شده‌اند.

ریبونوکلئازها در بسیاری از فرآیندهای زیستی از جمله رگ‌زایی و خودناسازگاری (Self-incompatibility) در گیاهان گل‌دار (آنژیوسپرم‌ها) نقش حیاتی دارند.[۲][۳] نشان داده شده‌است که بسیاری از سموم پاسخ به استرس سیستم‌های توکسین-آنتی‌توکسین پروکاریوتی دارای فعالیت ریبونوکلئازی و هم‌ساختی هستند.[۴]

طبقه‌بندی

انواع اصلی اندوریبونوکلئازها[۵]

ساختار ریبونوکلئاز اِی
  • RNase A
  • RNase H
  • RNase III
  • RNase L
  • RNase P
  • RNase PhyM
  • RNase T1
  • RNase T2
  • RNase U 2
  • RNase G
  • RNase V
  • RNase E

انواع اصلی اگزوریبونوکلئازها

.Polynucleotide Phosphorylase (PNPase)

RNase PH

RNase R

RNase D

RNase T

Oligoribonuclease

Exoribonuclease I

Exoribonuclease II

آلودگی ریبونوکلئازی هنگام استخراج آران‌ای

استخراج آران‌ای در آزمایش‌های زیست‌شناسی مولکولی به‌دلیل وجود ریبونوکلئازهای مقاوم موجود در همه‌جا که نمونه‌های آزمایشگاهی آران‌ای را تجزیه می‌کنند، بسیار پیچیده‌است. برخی از ریبونوکلئازها می‌توانند بسیار مقاوم باشند و غیرفعال کردن آن‌ها در مقایسه با خنثی کردن دئوکسی‌ریبونوکلئازها دشوارتر است. علاوه بر ریبونوکلئازهای سلولی که آزاد می‌شوند، چندین نوع دیگر از ریبونوکلئازها نیز در محیط وجود دارند. ریبونوکلئازها به گونه‌ای تکامل یافته‌اند که عملکردهای خارج سلولی زیادی در موجودات زندهٔ مختلف دارند.[۶][۷][۸] برای مثال، ریبونوکلئاز ۷، یکی از اعضای اَبَرخانوادهٔ ریبونوکلئاز اِی، توسط پوست انسان ترشح می‌شود و به‌عنوان یک دفاع ضد میکروبی قوی عمل می‌کند.[۹][۱۰] برخی ریبونوکلئازهای ایمنی، از راه بی‌ثبات کردن غشای سلولی باکتری‌ها عمل می‌کنند.[۱۱][۱۲]

منابع

  1. ↑ Noguchi S (July 2010). "Isomerization mechanism of aspartate to isoaspartate implied by structures of Ustilago sphaerogena ribonuclease U2 complexed with adenosine 3'-monophosphate". Acta Crystallographica D. 66 (Pt 7): 843–9. doi:10.1107/S0907444910019621. PMID 20606265.
  2. ↑ Sporn, Michael B.; Roberts, Anita B. (6 December 2012). Peptide Growth Factors and Their Receptors II. Springer Science & Business Media. p. 556. ISBN 978-3-642-74781-6.
  3. ↑ Raghavan V (6 December 2012). Developmental Biology of Flowering Plants. Springer Science & Business Media. p. 237. ISBN 978-1-4612-1234-8.
  4. ↑ Ramage HR, Connolly LE, Cox JS (December 2009). "Comprehensive functional analysis of Mycobacterium tuberculosis toxin-antitoxin systems: implications for pathogenesis, stress responses, and evolution". PLOS Genetics. 5 (12): e1000767. doi:10.1371/journal.pgen.1000767. PMC 2781298. PMID 20011113.
  5. ↑ Wachi M, Umitsuki G, Shimizu M, Takada A, Nagai K. Escherichia coli cafA gene encodes a novel RNase, designated as RNase G, involved in processing of the 5' end of 16S rRNA. Biochem Biophys Res Commun. 1999;259(2):483‐488. doi:10.1006/bbrc.1999.0806
  6. ↑ Rossier O, Dao J, Cianciotto NP (March 2009). "A type II secreted RNase of Legionella pneumophila facilitates optimal intracellular infection of Hartmannella vermiformis". Microbiology. 155 (Pt 3): 882–90. doi:10.1099/mic.0.023218-0. PMC 2662391. PMID 19246759.
  7. ↑ Luhtala N, Parker R (May 2010). "T2 Family ribonucleases: ancient enzymes with diverse roles". Trends in Biochemical Sciences. 35 (5): 253–9. doi:10.1016/j.tibs.2010.02.002. PMC 2888479. PMID 20189811.
  8. ↑ Dyer KD, Rosenberg HF (November 2006). "The RNase a superfamily: generation of diversity and innate host defense". Molecular Diversity. 10 (4): 585–97. doi:10.1007/s11030-006-9028-2. PMID 16969722.
  9. ↑ Harder J, Schroder JM (November 2002). "RNase 7, a novel innate immune defense antimicrobial protein of healthy human skin". The Journal of Biological Chemistry. 277 (48): 46779–84. doi:10.1074/jbc.M207587200. PMID 12244054.
  10. ↑ Köten B, Simanski M, Gläser R, Podschun R, Schröder JM, Harder J (July 2009). "RNase 7 contributes to the cutaneous defense against Enterococcus faecium". PLOS ONE. 4 (7): e6424. Bibcode:2009PLoSO...4.6424K. doi:10.1371/journal.pone.0006424. PMC 2712763. PMID 19641608.
  11. ↑ Huang YC, Lin YM, Chang TW, Wu SJ, Lee YS, Chang MD, Chen C, Wu SH, Liao YD (February 2007). "The flexible and clustered lysine residues of human ribonuclease 7 are critical for membrane permeability and antimicrobial activity". The Journal of Biological Chemistry. 282 (7): 4626–33. doi:10.1074/jbc.M607321200. PMID 17150966.
  12. ↑ Rosenberg HF (May 2008). "RNase A ribonucleases and host defense: an evolving story". Journal of Leukocyte Biology. 83 (5): 1079–87. doi:10.1189/jlb.1107725. PMC 2692241. PMID 18211964.

پیوند به بیرون

برگرفته از «https://fa.wikipedia.org/w/index.php?title=ریبونوکلئاز&oldid=34910019»