فسفولیپاز دی
| Phospholipase D | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| شناسه‌ها | |||||||||
| نماد | PLDc | ||||||||
| پی‌فم | PF03009 | ||||||||
| اینترپرو | IPR001736 | ||||||||
| SMART | SM00155 | ||||||||
| PROSITE | PDOC50035 | ||||||||
| SCOPe | 1byr / SUPFAM | ||||||||
| OPM superfamily | 118 | ||||||||
| OPM protein | 3rlh | ||||||||
| |||||||||
فسفولیپاز D ( عدد گروه آنزیم 3.1.4.4 ، لیپوفسفو دی استراز II، لسیتیناز D، فسفاتاز کولین) (PLD) یک است آنزیم از خانواده عظیم فسفولیپازها می باشد . فسفولیپازها به طور گسترده ای رخ می دهند و می توانند در گستره وسیعی از موجودات، از جمله باکتری ها، مخمر ها، گیاهان، حیوانات و ویروس ها یافت می شوند. [۱] [۲] سوبسترای اصلی فسفولیپاز دی، فسفاتیدیل کولین ، که آن را برای تولید مولکول سیگنال اسید فسفاتیدیک (PA) و محلول کولین ، هیدرولاز می کند. گیاهان حاوی ژن های متعددی هستند که از ایزوآنزیم های مختلف PLD را کدگذاری می کنند که وزن مولکولی آنها بین 90 تا 125 کیلو دالتون است . [۳] سلول های پستانداران دو ایزوفرم فسفولیپاز D را کدگذاری می کنند: PLD1 و PLD2 . [۴] فسفولیپاز D نقش مهمی در بسیاری از فرایندهای فیزیولوژیکی دارد ، از جمله آمد و شد از سطح غشای ، سازماندهی مجدد سیتو اسکلتی ، واسطه-گیرنده اندوسیتوز ، اگزوسیتوز و مهاجرت سلولی . [۵] از طریق این فرایندها، بیشتر در پاتوفیزیولوژی بیماری های متعدد دخیل است : به ویژه پیشرفت پارکینسون و آلزایمر ، و همچنین سرطان های مختلف. [۳] [۵]
کشف
[ویرایش]فعالیت نوع PLD اولین بار در سال 1947 توسط دونالد جی. هاناهان و آی. ال چیکوف گزارش شد. [۱] با این حال، در سال 1975، مکانیسم عمل هیدرولیتیک در سلول های پستانداران روشن شد. جایگاه ایزوفرم های PLD اولین بار از کلم و دانه های کرچک خالص شدند. ؛ در نهایت PLDα کلونی کرده و از انواع گیاهان، از جمله برنج، ذرت و گوجه فرنگی متمایز شد. [۱] PLD های گیاهی در سه ایزوفرم کلیدی شده‌اند : PLDα ، PLDβ و PLDγ . [۶] بیش از نیمی از قرن از مطالعات بیوشیمیایی، فعالیت های فسفولیپاز D و PA را در طیف گسترده ای از فرایندهای فیزیولوژیکی و بیماری ها شامل التهاب ، دیابت ، فاگوسیتوز ، سیگنالینگ عصبی و قلب و انکوزیسیون دخیل می کند . [۷]
منابع
[ویرایش]- ↑ ۱٫۰ ۱٫۱ ۱٫۲ Jenkins GM, Frohman MA (October 2005). "Phospholipase D: a lipid centric review". Cell Mol Life Sci. 62 (19–20): 2305–16. doi:10.1007/s00018-005-5195-z. PMID 16143829.
- ↑ Exton JH (2002). "Phospholipase D-structure, regulation and function". Rev Physiol Biochem Pharmacol. 144: 1–94. doi:10.1007/BFb0116585. PMID 11987824.
- ↑ ۳٫۰ ۳٫۱ Kolesnikov YS, Nokhrina KP, Kretynin SV, Volotovski ID, Martinec J, Romanov GA, Kravets VS (January 2012). "Molecular structure of phospholipase D and regulatory mechanisms of its activity in plant and animal cells". Biochemistry (Moscow). 77 (1): 1–14. doi:10.1134/S0006297912010014. PMID 22339628.
- ↑ Peng X.; M. A. Frohman (February 2012). "Mammalian Phospholipase D Physiological and Pathological Roles". Acta Physiologica. 204 (2): 219–226. doi:10.1111/j.1748-1716.2011.02298.x. PMC 3137737. PMID 21447092.
- ↑ ۵٫۰ ۵٫۱ Foster DA (September 2003). "Phospholipase D in cell proliferation and cancer". Mol. Cancer Res. 1 (11): 789–800. doi:10.2174/157436206778226941. PMID 14517341.
- ↑ Banno, Y. (2002). "Regulation and Possible Role of Mammalian Phospholipase D in Cellular Functions". Journal of Biochemistry. 131 (3): 301–306. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a003103. ISSN 0021-924X.
- ↑ McDermott M, Wakelam MJ, Morris AJ (February 2004). "Phospholipase D." Biochem Cell Biol. 82 (1): 225–53. doi:10.1139/o03-079. PMID 15052340.