پرش به محتوا

ریبونوکلئاز: تفاوت میان نسخه‌ها

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد
تفاوت جدیدتر ←
محتوای حذف‌شده محتوای افزوده‌شده
دیداریویکی‌متن
ایجاد شده به‌واسطهٔ ترجمهٔ صفحهٔ «Ribonuclease»
(بدون تفاوت)

نسخهٔ ‏۱۶ ژوئن ۲۰۲۲، ساعت ۰۲:۳۷

ribonuclease
Ustilago sphaerogena Ribonuclease U2 with AMP PDB entry 3agn[۱]
شناسه‌ها
نمادRibonuclease
پی‌فمPF00545
SCOPe1brn / SUPFAM

ریبونوکلئاز (معمولاً به اختصار RNase ) نوعی نوکلئاز است که تجزیه ی RNA را به اجزای کوچک‌تر کاتالیز می کند. ریبونوکلئازها را می توان به اندوریبونوکلئازها و اگزوریبونوکلئازها تقسیم کرد و شامل چندین زیر کلاس در رده های آنزیمی EC 2.7 (برای آنزیم های فسفرولیتیک) و 3.1 (برای آنزیم های هیدرولیتیک) می شود.

عملکرد

همه ی موجودات زنده ی مورد مطالعه حاوی RNaseهای زیادی از دو رده ی مختلف هستند که نشان می دهد تجزیه ی آران‌ای یک فرآیند بسیار کهن و مهم است. علاوه بر پاکسازی آران‌ای‌های سلولی که دیگر مورد نیاز نیستند، ریبونوکلئازها نقش کلیدی در بلوغ همه ی مولکول های آران‌ای دارند، که هم شامل RNA های پیام رسان که حامل مواد ژنتیکی برای ساختن پروتئین ها هستند و هم RNA های غیر کدکننده که در فرآیندهای سلولی مختلف عمل می کنند. علاوه بر این، فرایندهای تجزیه ی فعال RNA نخستین خط دفاعی در مقابل ویروس‌های RNA هستند و ابزار زیربنایی را برای استراتژشی‌های ایمنی ݟغ پیشرفته‌تر مانند RNAi فراهم می‌کنند.

برخی از سلول ها نیز مقادیر زیادی از RNaseهای غیر اختصاصی مانند A و T1 ترشح می کنند. بنابراین، RNaseها بسیار رایج هستند و در نتیجه RNAی آزاد در محیط غیرمحافظت‌شده، طول عمر بسیار کوتاهی است. تمام RNA های درون سلولی با تعدادی استراتژی از جمله پوشش انتهایی 5' ، پلی آدنیلاسیون 3' انتهایی، تشکیل دوبلکس RNA·RNA و تا شدن در یک مجموعه‌ی پروتئین RNA (ذره ریبونوکلئوپروتئین یا RNP) از فعالیت RNase محافظت می شوند. .

مکانیسم دیگر محافظت، مهارکننده ریبونوکلئاز (RI) است که شامل بخش نسبتاً بزرگی از پروتئین سلولی (~0.1٪) در برخی از انواع سلول است و به ریبونوکلئازهای خاصی با بالاترین میل ترکیبی از هر برهمکنش پروتئین-پروتئین متصل می شود . ثابت تفکیک برای کمپلکس RI-RNase A در شرایط فیزیولوژیکی ~20 fM است. RI در اکثر آزمایشگاه‌هایی که RNA را مطالعه می‌کنند برای محافظت از نمونه‌های خود در برابر تخریب ناشی از RNaseهای محیطی استفاده می‌شود.ض

مشابه آنزیم‌های محدودکننده که توالی‌های بسیار خاص DNA دو رشته‌ای را می‌شکافند، اخیراً انواعی از اندوریبونوکلئازها که توالی‌های خاصی از RNA تک رشته‌ای را تشخیص داده و می‌شکنند، شناسایی و طبقه‌بندی شده‌اند.

RNaseها در بسیاری از فرآیندهای بیولوژیکی از جمله رگزایی و خود ناسازگاری (self-incompatibility) در گیاهان گلدار (آنژیوسپرم ها) نقش حیاتی دارند. نشان داده شده است که بسیاری از سموم پاسخ به استرس سیستم های توکسین-آنتی توکسین پروکاریوتی دارای فعالیت RNase و همسانی هستند. [۲]

طبقه‌بندی

انواع اصلی اندوریبونوکلئازها

ساختار RNase A
  • عدد گروه آنزیم 3.1.27.5: RNase A is an RNase that is commonly used in research. RNase A (e.g., bovine pancreatic ribonuclease A: پی‌دی‌بی 2AAS) is one of the hardiest enzymes in common laboratory usage; one method of isolating it is to boil a crude cellular extract until all enzymes other than RNase A are denatured. It is specific for single-stranded RNAs. It cleaves the 3'-end of unpaired C and U residues, ultimately forming a 3'-phosphorylated product via a 2',3'-cyclic monophosphate intermediate.[۳] It does not require any cofactors for its activity [۴]
  • عدد گروه آنزیم 3.1.26.4: RNase H is a ribonuclease that cleaves the RNA in a DNA/RNA duplex to produce ssDNA. RNase H is a non-specific endonuclease and catalyzes the cleavage of RNA via a hydrolytic mechanism, aided by an enzyme-bound divalent metal ion. RNase H leaves a 5'-phosphorylated product.[۵]
  • عدد گروه آنزیم 3.1.26.3: RNase III is a type of ribonuclease that cleaves rRNA (16s rRNA and 23s rRNA) from transcribed polycistronic RNA operon in prokaryotes. It also digests double strands RNA (dsRNA)-Dicer family of RNAse, cutting pre-miRNA (60–70bp long) at a specific site and transforming it in miRNA (22–30bp), that is actively involved in the regulation of transcription and mRNA life-time.
  • EC number 3.1.26.-??: RNase L is an interferon-induced nuclease that, upon activation, destroys all RNA within the cell
  • عدد گروه آنزیم 3.1.26.5: RNase P is a type of ribonuclease that is unique in that it is a ribozyme – a ribonucleic acid that acts as a catalyst in the same way as an enzyme. One of its functions is to cleave off a leader sequence from the 5' end of one stranded pre-tRNA. RNase P is one of two known multiple turnover ribozymes in nature (the other being the ribosome). In bacteria RNase P is also responsible for the catalytic activity of holoenzymes, which consist of an apoenzyme that forms an active enzyme system by combination with a coenzyme and determines the specificity of this system for a substrate. A form of RNase P that is a protein and does not contain RNA has recently been discovered.[۶]
  • EC number 3.1.??: RNase PhyM is sequence specific for single-stranded RNAs. It cleaves 3'-end of unpaired A and U residues.
  • عدد گروه آنزیم 3.1.27.3: RNase T1 is sequence specific for single-stranded RNAs. It cleaves 3'-end of unpaired G residues.
  • عدد گروه آنزیم 3.1.27.1: RNase T2 is sequence specific for single-stranded RNAs. It cleaves 3'-end of all 4 residues, but preferentially 3'-end of As.
  • عدد گروه آنزیم 3.1.27.4: RNase U2 is sequence specific for single-stranded RNAs. It cleaves 3'-end of unpaired A residues.
  • عدد گروه آنزیم 3.1.27.8: RNase V is specific for polyadenine and polyuridine RNA.
  • عدد گروه آنزیم 3.1.26.12: RNase E is a ribonuclease of plant origin, which modulates SOS responses in bacteria, for a response to the stress of DNA damage by activation of the SOS mechanism by the RecA/LexA dependent signal transduction pathway that transcriptionally depresses a multiplicity of genes leading to transit arrest of cell division as well as initiation of DNA repair. [۷]
  • عدد گروه آنزیم 3.1.26.-: RNase G It is involved in processing the 16'-end of the 5s rRNA. It is related to chromosome separation and cell division. It is considered one of the components of cytoplasmic axial filament bundles. It is also thought that it can regulate the formation of this structure.[۸]

انواع اصلی اگزوریبونوکلئازها

[۹]

آلودگی ریبونوکلئازی هنگام استخراج آران‌ای

استخراج RNA در آزمایش های زیست شناسی مولکولی به دلیل وجود ریبونوکلئازهای مقاوم موجود در همه‌جا که نمونه های RNA را تجزیه می کنند، بسیار پیچیده است. برخی از RNase ها می توانند بسیار مقاوم باشند و غیرفعال کردن آن‌ها در مقایسه با خنثی کردن DNase ها دشوار است. علاوه بر RNaseهای سلولی که آزاد می شوند، چندین RNase نیز در محیط وجود دارند. RNaseها به گونه‌ای تکامل یافته‌اند که عملکردهای خارج سلولی زیادی در موجودات مختلف دارند. [۱۰] [۱۱] [۱۲] به عنوان مثال، RNase 7، یکی از اعضای ابرخانواده RNase A ، توسط پوست انسان ترشح می شود و به عنوان یک دفاع ضد پاتوژن قوی عمل می کند. [۱۳] [۱۴] در این RNaseهای ترشح شده، فعالیت RNase آنزیمی ممکن است حتی برای عملکرد جدید آن ضروری نباشد. به عنوان مثال، RNase های ایمنی با بی ثبات کردن غشای سلولی باکتری ها عمل می کنند. [۱۵] [۱۶]

منابع

  1. ↑ Noguchi S (July 2010). "Isomerization mechanism of aspartate to isoaspartate implied by structures of Ustilago sphaerogena ribonuclease U2 complexed with adenosine 3'-monophosphate". Acta Crystallographica D. 66 (Pt 7): 843–9. doi:10.1107/S0907444910019621. PMID 20606265.
  2. ↑ Ramage HR, Connolly LE, Cox JS (December 2009). "Comprehensive functional analysis of Mycobacterium tuberculosis toxin-antitoxin systems: implications for pathogenesis, stress responses, and evolution". PLOS Genetics. 5 (12): e1000767. doi:10.1371/journal.pgen.1000767. PMC 2781298. PMID 20011113.
  3. ↑ Cuchillo CM, Nogués MV, Raines RT (September 2011). "Bovine pancreatic ribonuclease: fifty years of the first enzymatic reaction mechanism". Biochemistry. 50 (37): 7835–41. doi:10.1021/bi201075b. PMC 3172371. PMID 21838247.
  4. ↑ "Library Preparation Kits".
  5. ↑ Nowotny M (February 2009). "Retroviral integrase superfamily: the structural perspective". EMBO Reports. 10 (2): 144–51. doi:10.1038/embor.2008.256. PMC 2637324. PMID 19165139.
  6. ↑ Holzmann J, Frank P, Löffler E, Bennett KL, Gerner C, Rossmanith W (October 2008). "RNase P without RNA: identification and functional reconstitution of the human mitochondrial tRNA processing enzyme". Cell. 135 (3): 462–74. doi:10.1016/j.cell.2008.09.013. PMID 18984158.
  7. ↑ Shamsher S. Kanwar*, Puranjan Mishra, Khem Raj Meena, Shruti Gupta and Rakesh Kumar, Ribonucleases and their Applications, 2016, Journal of Advanced Biotechnology and Bioengineering
  8. ↑ Wachi M, Umitsuki G, Shimizu M, Takada A, Nagai K. Escherichia coli cafA gene encodes a novel RNase, designated as RNase G, involved in processing of the 5' end of 16S rRNA.
  9. ↑ Tamulaitis G, Kazlauskiene M, Manakova E, Venclovas Č, Nwokeoji AO, Dickman MJ, Horvath P, Siksnys V (November 2014). "Programmable RNA shredding by the type III-A CRISPR-Cas system of Streptococcus thermophilus". Molecular Cell. 56 (4): 506–17. doi:10.1016/j.molcel.2014.09.027. PMID 25458845.{{cite journal}}: نگهداری یادکرد:نام‌های متعدد:فهرست نویسندگان (link)
  10. ↑ Rossier O, Dao J, Cianciotto NP (March 2009). "A type II secreted RNase of Legionella pneumophila facilitates optimal intracellular infection of Hartmannella vermiformis". Microbiology. 155 (Pt 3): 882–90. doi:10.1099/mic.0.023218-0. PMC 2662391. PMID 19246759.
  11. ↑ Luhtala N, Parker R (May 2010). "T2 Family ribonucleases: ancient enzymes with diverse roles". Trends in Biochemical Sciences. 35 (5): 253–9. doi:10.1016/j.tibs.2010.02.002. PMC 2888479. PMID 20189811.
  12. ↑ Dyer KD, Rosenberg HF (November 2006). "The RNase a superfamily: generation of diversity and innate host defense". Molecular Diversity. 10 (4): 585–97. doi:10.1007/s11030-006-9028-2. PMID 16969722.
  13. ↑ Harder J, Schroder JM (November 2002). "RNase 7, a novel innate immune defense antimicrobial protein of healthy human skin". The Journal of Biological Chemistry. 277 (48): 46779–84. doi:10.1074/jbc.M207587200. PMID 12244054.
  14. ↑ Köten B, Simanski M, Gläser R, Podschun R, Schröder JM, Harder J (July 2009). "RNase 7 contributes to the cutaneous defense against Enterococcus faecium". PLOS ONE. 4 (7): e6424. Bibcode:2009PLoSO...4.6424K. doi:10.1371/journal.pone.0006424. PMC 2712763. PMID 19641608.
  15. ↑ Huang YC, Lin YM, Chang TW, Wu SJ, Lee YS, Chang MD, Chen C, Wu SH, Liao YD (February 2007). "The flexible and clustered lysine residues of human ribonuclease 7 are critical for membrane permeability and antimicrobial activity". The Journal of Biological Chemistry. 282 (7): 4626–33. doi:10.1074/jbc.M607321200. PMID 17150966.
  16. ↑ Rosenberg HF (May 2008). "RNase A ribonucleases and host defense: an evolving story". Journal of Leukocyte Biology. 83 (5): 1079–87. doi:10.1189/jlb.1107725. PMC 2692241. PMID 18211964.

لینک های خارجی

الگو:Esterases

برگرفته از «https://fa.wikipedia.org/w/index.php?title=ریبونوکلئاز&oldid=34909910»