سیتوکروم ب
 Mitochondrial cytochrome bc1 complex | |||||||||
| شناسه‌ها | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| نماد | Cytochrom_B_N | ||||||||
| پی‌فم | PF00033 | ||||||||
| اینترپرو | IPR005797 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00171 | ||||||||
| SCOPe | 3bcc / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 3.D.3 | ||||||||
| OPM superfamily | 3 | ||||||||
| OPM protein | 3h1j | ||||||||
| سی‌دی‌دی | cd00284 | ||||||||
| |||||||||
سیتوکروم ب پروتئینی است که در میتوکندری سلول‌های یوکاریوتی یافت می‌شود و به عنوان بخشی از زنجیره انتقال الکترون عمل می‌کند ]این پروتئین زیرواحد اصلی کمپلکس‌های سیتوکروم bc1 و b6f است.[۱][۲]
عملکرد[ویرایش]
در میتوکندری یوکاریوت‌ها و در پروکاریوت‌های هوازی، سیتوکروم ب جزء مجموعه زنجیره تنفسی III است (عدد گروه آنزیم 1.10.2.2) - همچنین به عنوان کمپلکس bc1 یا ubiquinol-cytochrome c ردوکتاز شناخته می‌شود.
این کمپلکس‌ها در انتقال الکترون و پمپاژ پروتون‌ها برای ایجاد نیروی محرکه پروتون (PMF) نقش دارند. این گرادیان پروتون برای تولید آدنوزین تری‌فسفات استفاده می‌شود. این کمپلکس‌ها نقش حیاتی در سلول‌ها دارند.
ساختار[ویرایش]
سیتوکروم ب/ب6[۳][۴] یک پروتئین غشایی یکپارچه از تقریباً ۴۰۰ اسید آمینه است که احتمالاً دارای ۸ بخش گذرنده است. در گیاهان و سیانوباکتری‌ها، سیتوکروم ب۶ از دو زیرواحد پروتئینی تشکیل شده‌است که توسط ژن‌های petB و petD کدگذاری می‌شوند. سیتوکروم ب/ب۶ به صورت غیر کووالانسی دو گروه هم را به نام‌های b562 و b566 متصل می‌کند. چهار باقی مانده هیستیدین حفظ شده به عنوان لیگاندهای اتم‌های آهن این دو گروه هِم فرض می‌شوند.
استفاده در فیلوژنتیک[ویرایش]
سیتوکروم ب به دلیل تنوع توالی آن معمولاً به عنوان ناحیه ای از DNA میتوکندریایی برای تعیین روابط فیلوژنتیکی بین ارگانیسم‌ها استفاده می‌شود و در تعیین روابط درون خانواده‌ها و جنس‌ها بیشترین کاربرد را دارد. مطالعات تطبیقی مربوط به سیتوکروم ب منجر به طرح‌های طبقه‌بندی جدید شده‌است و برای اختصاص گونه‌های جدید توصیف‌شده به یک جنس و همچنین برای تعمیق درک روابط تکاملی استفاده شده‌است.[۵]
اهمیت بالینی[ویرایش]
جهش در سیتوکروم ب در درجه اول منجر به عدم تحمل ورزش در بیماران انسانی می‌شود. اگرچه در موارد نادرتر، آسیب‌شناسی شدید چند سیستمی نیز گزارش شده‌است.[۶]
جهش‌های تک نقطه ای در سیتوکروم ب پلاسمودیوم فالسیپاروم و P. berghei با مقاومت به داروی ضد مالاریا اتواکون همراه است.[۷]
ژن‌های انسانی[ویرایش]
ژن‌های انسانی که پروتئین‌های سیتوکروم ب را کد می‌کنند عبارتند از:
- CYB5A - سیتوکروم ب۵ نوع A (میکروسومی)
- CYB5B - سیتوکروم ب۵ نوع B (غشاء خارجی میتوکندری)
- CYBASC3 - سیتوکروم ب، وابسته به آسکوربات ۳
- MT-CYB - سیتوکروم ب کدگذاری شده توسط میتوکندری
منابع[ویرایش]
پیوند به بیرون[ویرایش]
- Cytochromes b در سرعنوان‌های موضوعی پزشکی (MeSH) در کتابخانهٔ ملی پزشکی ایالات متحدهٔ آمریکا
- ↑ Howell N (August 1989). "Evolutionary conservation of protein regions in the proton motive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis". J. Mol. Evol. 29 (2): 157–69. Bibcode:1989JMolE..29..157H. doi:10.1007/BF02100114. PMID 2509716.
- ↑ Esposti MD, De Vries S, Crimi M, Ghelli A, Patarnello T, Meyer A (July 1993). "Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein" (PDF). Biochim. Biophys. Acta. 1143 (3): 243–71. doi:10.1016/0005-2728(93)90197-N. PMID 8329437.
- ↑ Howell N (1989). "Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis". J. Mol. Evol. 29 (2): 157–169. Bibcode:1989JMolE..29..157H. doi:10.1007/BF02100114. PMID 2509716.
- ↑ Esposti MD, Crimi M, Ghelli A, Patarnello T, Meyer A, De Vries S (1993). "Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein" (PDF). Biochim. Biophys. Acta. 1143 (3): 243–271. doi:10.1016/0005-2728(93)90197-N. PMID 8329437.
- ↑ Castresana, J. (2001). "Cytochrome b Phylogeny and the Taxonomy of Great Apes and Mammals". Molecular Biology and Evolution. 18 (4): 465–471. doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a003825. PMID 11264397.
- ↑ Blakely EL, Mitchell AL, Fisher N, Meunier B, Nijtmans LG, Schaefer AM, Jackson MJ, Turnbull DM, Taylor RW (July 2005). "A mitochondrial cytochrome b mutation causing severe respiratory chain enzyme deficiency in humans and yeast". FEBS J. 272 (14): 3583–92. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04779.x. PMID 16008558.
- ↑ Siregar JE, Syafruddin D, Matsuoka H, Kita K, Marzuki S (June 2008). "Mutation underlying resistance of Plasmodium berghei to atovaquone in the quinone binding domain 2 (Qo(2)) of the cytochrome b gene". Parasitology International. 57 (2): 229–32. doi:10.1016/j.parint.2007.12.002. PMID 18248769.