پروتئین ضد یخ

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد
پروتئین ضد یخ حشرات، Tenebrio-type
ساختار مارپیچ بتای پروتئین ضد یخ در Tenebrio molitor'[۱]
شناسه‌ها
نمادAFP
پی‌فمPF02420
SCOPe1ezg / SUPFAM
پروتئین ضد یخ حشرات (CfAFP)
ساختار مارپیچ بتای پروتئین ضد یخ در Choristoneura fumiferana[۲]
شناسه‌ها
نمادCfAFP
پی‌فمPF05264
SCOPe1m8n / SUPFAM
پروتئین ضد یخ ماهی نوع ۱
شناسه‌ها
نماد؟
اینترپروIPR000104
SCOPe1wfb / SUPFAM
پروتئین ضد یخ ماهی نوع II
شناسه‌ها
سمبل ?
اینترپرو IP002353
CATH 2py2
SCOP2 2fp / SCOP / SUPFAM
پروتئین ضد یخ ماهی نوع III
شناسه‌ها
سمبل ?
اینترپرو IP006013
SCOP2 1hg7 / SCOPe / SUPFAM
دامنه SAF را نیز ببینید (InterPro: IP013974).
شبه-پروتئین متصل‌شونده به یخ (مربوط به جانداری ساکن دریایخ)
شناسه‌ها
نمادDUF3494
پی‌فمPF11999
اینترپروIPR021884

پروتئین‌های ضد یخ (AFPs) دسته‌ای از پلی‌پپتیدهای تولید شده توسط جانوران، گیاهان، قارچ‌ها و باکتری‌ها هستند که امکان بقای آن‌ها را در دماهای زیر نقطهٔ انجماد آب فراهم می‌کنند. پروتئین‌های ضد یخ به کریستال‌های کوچک یخ متصل می‌شوند تا از رشد و تبلور مجدد یخ جلوگیری کنند که در غیر این صورت، این اتفاق، کشنده خواهد بود.[۳] همچنین شواهدی وجود دارد مبنی بر این‌که این پروتئین‌ها با غشای سلولی پستانداران برای محافظت از آن‌ها در برابر آسیب سرما تعامل دارند. این موضوع، نقش پروتئین‌های ضد یخ را در سازگاری پیدا کردن به هوای سرد نشان می‌دهد.[۴]

تحمل انجماد و جلوگیری از انجماد[ویرایش]

گونه‌های حاوی پروتئین‌های ضد یخ می‌توانند به دو دستهٔ زیر دسته‌بندی شوند:

جلوگیری‌کننده از انجماد: این گونه‌ها می‌توانند از یخ زدن کامل مایعات بدن خود جلوگیری کنند.

تحمل و مقاومت در برابر انجماد: این گونه‌ها می‌توانند از انجماد مایعات بدن خود، جان سالم به‌در ببرند. تصور می‌شود که برخی از گونه‌های مقاوم به انجماد، از پروتئین‌های ضد یخ به‌عنوان محافظ سرما برای جلوگیری از آسیب انجماد استفاده می‌کنند، اما به‌طور کامل از انجماد جلوگیری نمی‌شود. مکانیسم دقیق این قابلیت، هنوز ناشناخته است. با این حال، تصور می‌شود پروتئین‌های ضد یخ ممکن است از تبلور مجدد جلوگیری کرده و غشای سلولی را برای جلوگیری از آسیب یخ تثبیت کنند.[۵] این پروتئین‌ها ممکن است در ارتباط با پروتئین‌های هسته‌زایی یخ (INPs) برای کنترل سرعت انتشار یخ پس از انجماد کار کنند.[۵]

تنوع[ویرایش]

بسیاری از انواع غیر همولوگ شناخته‌شدهٔ پروتئین‌های ضد یخ وجود دارد.

پروتئین‌های ضد یخ در ماهی‌ها[ویرایش]

شکل ۱. سه سطح پروتئین‌های ضد یخ نوع I

گلیکوپروتئین‌های ضد یخ یا AFGP در یخ‌ماهی‌سانیان جنوبگان و ماهی شمالی یافت می‌شوند. آن‌ها ۲٫۶–۳٫۳ کیلو دالتون هستند.[۶] AFGPs به‌طور جداگانه در یخ‌ماهی‌سانیان و cod شمالی تکامل یافته است. در یخ‌ماهی‌سانیان، ژن AFGP از یک ژن پروتئاز سرین تریپسینوژن-مانند اجدادی به‌وجود آمد.[۷]

پروتئین‌های ضد یخ در گیاهان[ویرایش]

دسته‌بندی پروتئین‌های ضد یخ زمانی پیچیده‌تر شد که آن‌ها در گیاهان کشف شدند.[۸] پروتئین‌های ضد یخ گیاهی در جنبه‌های زیر با سایر پروتئین‌های ضد یخ متفاوت هستند:

  1. آن‌ها در مقایسه با سایر پروتئین‌های ضد یخ، فعالیت هیسترزیس حرارتی بسیار ضعیف‌تری دارند.[۹]
  2. عملکرد فیزیولوژیکی آن‌ها احتمالاً در مهار تبلور مجدد یخ به‌جای جلوگیری از تشکیل یخ است.[۹]
  3. بیشتر آن‌ها پروتئین‌های تکامل‌یافته مرتبط با بیماری‌زایی هستند که گاهی خواص قارچ‌کش خود را حفظ می‌کنند.[۹]

پروتئین‌های ضد یخ حشرات[ویرایش]

تعدادی پروتئین ضد یخ در حشرات یافت می‌شود، از جمله در سوسک‌های Dendroides , Tenebrio و Rhagium و کرم جوانه‌های صنوبر. پروتئین‌های ضد یخ حشرات شباهت‌های خاصی دارند که بیشتر آن‌ها دارای فعالیت بالاتر (یعنی مقدار هیسترزیس حرارتی بیشتر) و ساختاری تکراری با سطح اتصال یخ صاف دارند.[۵][۱۰]

پروتئین‌های ضد یخ در جانداران دریایخ[ویرایش]

بسیاری از میکروارگانیسم‌هایی که در دریایخ (یخ‌های دریا) زندگی می‌کنند دارای پروتئین‌های ضد یخ هستند. دیاتومه‌های Fragilariopsis cylindrus و F. curta نقش کلیدی در جوامع یخی قطبی در دریا ایفا می‌کنند. پروتئین‌های ضد یخ در این گونه‌ها گسترده است و وجود ژن‌های پروتئین ضد یخ به‌عنوان یک خانوادهٔ چندژنی نشان‌دهندهٔ اهمیت این گروه برای سردهٔ Fragilariopsis است.[۱۱] پروتئین‌های ضد یخ شناسایی شده در F. cylindrus متعلق به یک خانوادهٔ پروتئین ضد یخ هستند که در گونه‌های مختلف نشان داده می‌شوند و می‌توانند در سایر جانداران مرتبط با یخ دریا (Colwellia spp. , Navicula glaciei , Chaetoceros neogracile و Stephos longipes و Leucosporidium antarcticum)[۱۲][۱۳] و باکتری‌های یخ داخلی جنوبگان (Flavobacteriaceae)[۱۴][۱۵] و همچنین در قارچ‌های مقاوم (Typhula ishikariensis، Lentinula edodes و Flammulina populicola) نیز یافت شوند.[۱۶][۱۷]

سیر تکاملی[ویرایش]

تنوع و توزیع قابل توجه پروتئین‌های ضد یخ نشان می‌دهد که انواع مختلف آن‌ها در پاسخ به دورهٔ یخچالی سطح دریا که ۱ تا ۲ میلیون سال پیش در نیم‌کرهٔ شمالی و ۱۰ تا ۳۰ میلیون سال پیش در جنوبگان رخ داده است، تکامل یافته‌اند. داده‌های جمع‌آوری‌شده از حفاری اقیانوس در اعماق دریا نشان می‌دهد که توسعهٔ جریان قطبی جنوبگان، بیش از ۳۰ میلیون سال پیش شکل گرفته است.[۱۸] سرد شدن جنوبگان با این جریان، باعث انقراض دسته‌جمعی گونه‌های استخوانی شد که قادر به تحمل دمای انجماد نبودند.[۱۹] گونه‌های یخ‌ماهی‌سانیان با پروتئین ضد یخ توانستند از رویداد یخبندان جان سالم به‌در ببرند.[۱۹][۷]

کاربردهای تجاری و پزشکی[ویرایش]

انسان‌ها در حال حاضر در حال بررسی استفاده از پروتئین‌های ضد یخ در موارد زیر هستند:[نیازمند منبع]

  • افزایش تحمل یخ‌زدگی گیاهان زراعی و تمدید فصل برداشت در آب و هوای سردتر
  • بهبود تولید ماهی در مزارع پرورش ماهی در آب و هوای سردتر
  • افزایش ماندگاری مواد غذایی منجمد
  • بهبود کرایوسرجری
  • افزایش حفظ بافت برای پیوند یا انتقال خون در پزشکی[۲۰]
  • درمان سرمازدگی
  • انجماد انسان (Cryonics)

شرکت یونیلیور تأییدیهٔ بریتانیا، ایالات متحده، اتحادیهٔ اروپا، مکزیک، چین، فیلیپین، استرالیا و نیوزلند را برای استفاده از مخمر اصلاح‌شدهٔ ژنتیکی برای تولید پروتئین ضد یخ از ماهی برای استفاده در تولید بستنی دریافت کرده است.[۲۱][۲۲]

منابع[ویرایش]

  1. Daley ME, Spyracopoulos L, Jia Z, Davies PL, Sykes BD (April 2002). "Structure and dynamics of a beta-helical antifreeze protein". Biochemistry. 41 (17): 5515–25. doi:10.1021/bi0121252. PMID 11969412.
  2. Leinala EK, Davies PL, Doucet D, Tyshenko MG, Walker VK, Jia Z (September 2002). "A beta-helical antifreeze protein isoform with increased activity. Structural and functional insights". The Journal of Biological Chemistry. 277 (36): 33349–52. doi:10.1074/jbc.M205575200. PMID 12105229.
  3. Goodsell D (December 2009). "Molecule of the Month: Antifreeze Proteins". The Scripps Research Institute and the RCSB PDB. doi:10.2210/rcsb_pdb/mom_2009_12. Archived from the original on 2015-11-04. Retrieved 2012-12-30.
  4. Fletcher GL, Hew CL, Davies PL (2001). "Antifreeze proteins of teleost fishes". Annual Review of Physiology. 63: 359–90. doi:10.1146/annurev.physiol.63.1.359. PMID 11181960.
  5. ۵٫۰ ۵٫۱ ۵٫۲ Duman, J. G. (2001). "Antifreeze and ice nucleator proteins in terrestrial arthropods". Annual Review of Physiology. 63: 327–357. doi:10.1146/annurev.physiol.63.1.327. ISSN 0066-4278. PMID 11181959.
  6. Crevel, R. W. R.; Fedyk, J. K.; Spurgeon, M. J. (Summer 2002). "Antifreeze proteins: characteristics, occurrence and human exposure". Food and Chemical Toxicology: An International Journal Published for the British Industrial Biological Research Association. 40 (7): 899–903. doi:10.1016/s0278-6915(02)00042-x. ISSN 0278-6915. PMID 12065210.
  7. ۷٫۰ ۷٫۱ Chen L, DeVries AL, Cheng CH (April 1997). "Evolution of antifreeze glycoprotein gene from a trypsinogen gene in Antarctic notothenioid fish". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 94 (8): 3811–6. Bibcode:1997PNAS...94.3811C. doi:10.1073/pnas.94.8.3811. PMC 20523. PMID 9108060.
  8. Griffith M, Ala P, Yang DS, Hon WC, Moffatt BA (October 1992). "Antifreeze protein produced endogenously in winter rye leaves". Plant Physiology. 100 (2): 593–6. doi:10.1104/pp.100.2.593. PMC 1075599. PMID 16653033.
  9. ۹٫۰ ۹٫۱ ۹٫۲ Griffith, Marilyn; Yaish, Mahmoud W. F. (Summer 2004). "Antifreeze proteins in overwintering plants: a tale of two activities". Trends in Plant Science. 9 (8): 399–405. doi:10.1016/j.tplants.2004.06.007. ISSN 1360-1385. PMID 15358271.
  10. Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z (July 2000). "Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein". Nature. 406 (6793): 322–4. Bibcode:2000Natur.406..322L. doi:10.1038/35018604. PMID 10917536.
  11. Bayer-Giraldi M, Uhlig C, John U, Mock T, Valentin K (April 2010). "Antifreeze proteins in polar sea ice diatoms: diversity and gene expression in the genus Fragilariopsis". Environmental Microbiology. 12 (4): 1041–52. doi:10.1111/j.1462-2920.2009.02149.x. PMID 20105220.
  12. Raymond JA, Fritsen C, Shen K (August 2007). "An ice-binding protein from an Antarctic sea ice bacterium". FEMS Microbiology Ecology. 61 (2): 214–21. doi:10.1111/j.1574-6941.2007.00345.x. PMID 17651136.
  13. Kiko R (April 2010). "Acquisition of freeze protection in a sea-ice crustacean through horizontal gene transfer?". Polar Biology. 33 (4): 543–56. doi:10.1007/s00300-009-0732-0.
  14. Raymond JA, Christner BC, Schuster SC (September 2008). "A bacterial ice-binding protein from the Vostok ice core". Extremophiles. 12 (5): 713–7. doi:10.1007/s00792-008-0178-2. PMID 18622572.
  15. Xiao N, Inaba S, Tojo M, Degawa Y, Fujiu S, Kudoh S, Hoshino T (2010-12-22). "Antifreeze activities of various fungi and Stramenopila isolated from Antarctica". North American Fungi. 5: 215–220. doi:10.2509/naf2010.005.00514.
  16. Hoshino T, Kiriaki M, Ohgiya S, Fujiwara M, Kondo H, Nishimiya Y, Yumoto I, Tsuda S (December 2003). "Antifreeze proteins from snow mold fungi". Canadian Journal of Botany. 81 (12): 1175–81. doi:10.1139/b03-116.
  17. Raymond JA, Janech MG (April 2009). "Ice-binding proteins from enoki and shiitake mushrooms". Cryobiology. 58 (2): 151–6. doi:10.1016/j.cryobiol.2008.11.009. PMID 19121299.
  18. Barker, P. F.; Thomas, E. (2004-06-01). "Origin, signature and palaeoclimatic influence of the Antarctic Circumpolar Current". Earth Science Reviews. 66: 143–162. doi:10.1016/j.earscirev.2003.10.003. ISSN 0012-8252.
  19. ۱۹٫۰ ۱۹٫۱ Eastman JT (January 2005). "The nature of the diversity of Antarctic fishes". Polar Biology (به انگلیسی). 28 (2): 93–107. doi:10.1007/s00300-004-0667-4. ISSN 1432-2056.
  20. Graham LA, Davies PL (October 2005). "Glycine-rich antifreeze proteins from snow fleas". Science. 310 (5747): 461. doi:10.1126/science.1115145. PMID 16239469.
  21. "Gelato OGM. Ma quando mai! Anche il formaggio allora..." Scienza in cucina. L'Espresso. Retrieved 6 July 2022.
  22. "Unilever protein gets UK go ahead". DairyReporter. 31 July 2007.