پروتئین اتصالدهنده ایمونوگلوبولین: تفاوت میان نسخهها
گلبول سیاه (بحث | مشارکتها) صفحهای تازه حاوی «{{ویرایش}} {{Infobox_gene}} '''پروتئین اتصالدهنده ایمونوگلوبولین''' (BiP) که با نامهای...» ایجاد کرد برچسب: ویرایش مبدأ ۲۰۱۷ |
(بدون تفاوت)
|
نسخهٔ ۱۶ مهٔ ۲۰۲۱، ساعت ۰۵:۱۹
این مقاله هماکنون برای مدتی کوتاه تحت ویرایش عمده است. این برچسب بهمنظور جلوگیری از تعارض ویرایشی اینجا گذاشته شدهاست. لطفاً تا زمانی که این پیام در اینجا نمایش داده میشود، ویرایشی در این صفحه انجام ندهید. این صفحه آخرین بار در ۱۶ مه ۲۰۲۱، ساعت ۰۵:۱۹ (ساعت هماهنگ جهانی) (۲ سال پیش) ویرایش شده است – این زمان تخمینی موجود در میانگر است؛ . اگر این صفحه در چند ساعت اخیر ویرایش نشده است، لطفاً این الگو را حذف کنید. اگر خودتان این الگو را به صفحه اضافه کردهاید، لطفاً در میانهٔ بازههای مختلف ویرایشی آن را حذف کنید یا با {{در دست ساخت}} جایگزین کنید. |
پروتئین اتصالدهنده ایمونوگلوبولین (BiP) که با نامهای (GRP-78) یا پروتئین گرماشوک 70 کیلو دالتونی 5 (HSPA5) یا (Byun1) نیز شناخته میشود پروتئینی است که در انسان توسط ژن HSPA5 رمزگذاری میشود.[۴][۵]
پروتئین اتصالدهنده ایمونوگلوبولین یک شپرون مولکولی HSP70 است که در لومن شبکه آندوپلاسمی جای گرفتهاست و پروتئین های نوساخت را هنگام انتقال به شبکه آندوپلاسمی متصل می کند و آنها را در حالت مناسب برای تاشدگی و الیگومریزاسیون بعدی حفظ می کند. پروتئین اتصالدهنده ایمونوگلوبولین بخشی بنیادی در ماشین آلات جابجایی است که در جابهجایی پس رونده پروتئینهای نادرست از طریق غشای شبکه آندوپلاسمی که برای تخریب توسط پروتئازوم مقصد هستند، نقش دارد. پروتئین اتصالدهنده ایمونوگلوبولین در هر شرایط رشد یک پروتئین فراوان است، اما ساخت آن تحت شرایطی که منجر به تجمع پلیپپتیدهای باز نشده در شبکه آندوپلاسمی شود، به طور قابل توجهی القا می شود.
ساختار
پروتئین اتصالدهنده ایمونوگلوبولین شامل دو حوزه عملکردی است: حوزه اتصال نوکلئوتید (NBD) و حوزه اتصال بستر (SBD). NBD آدنوزین تریفسفات را متصل و هیدرولیز می کند و SBD پلیپپتیدها را متصل می کند.[۶]
NBD شامل دو زیر دامنه بزرگ کروی (I و II) است که هر کدام بیشتر به دو زیر دامنه کوچک (A و B) تقسیم می شوند. زیر دامنه ها با شکافی جدا می شوند که در آن نوکلئوتید ، یک یون Mg2 و دو یون +K هر چهار حوزه (IA ، IB ، IIA ، IIB) را به هم متصل کرده و به هم پیوند می کنند.[۷][۸][۹] SBD به دو زیر دامنه SBDβ و SBDα تقسیم می شود. SBDβ به عنوان یک جیب اتصال برای پروتئین های مشتری یا پپتید و SBDα به عنوان یک درب مارپیچ برای پوشاندن جیب اتصال عمل می کند. یک پیونددهنده میاندامنهای NBD و SBD را به هم متصل می کند و از ایجاد رابط NBD-SBD پشتیبانی می کند.[۱۰][۱۱][۱۲] An inter-domain linker connects NBD and SBD, favoring the formation of an NBD–SBD interface.[۶]
منابع
- ↑ ۱٫۰ ۱٫۱ ۱٫۲ GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026864 - Ensembl, May 2017
- ↑ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ↑ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ↑ Ting J, Lee AS (May 1988). "Human gene encoding the 78,000-dalton glucose-regulated protein and its pseudogene: structure, conservation, and regulation". DNA. 7 (4): 275–86. doi:10.1089/dna.1988.7.275. PMID 2840249.
- ↑ Hendershot LM, Valentine VA, Lee AS, Morris SW, Shapiro DN (Mar 1994). "Localization of the gene encoding human BiP/GRP78, the endoplasmic reticulum cognate of the HSP70 family, to chromosome 9q34". Genomics. 20 (2): 281–4. doi:10.1006/geno.1994.1166. PMID 8020977.
- ↑ ۶٫۰ ۶٫۱ Yang J, Nune M, Zong Y, Zhou L, Liu Q (Dec 2015). "Close and Allosteric Opening of the Polypeptide-Binding Site in a Human Hsp70 Chaperone BiP". Structure. 23 (12): 2191–203. doi:10.1016/j.str.2015.10.012. PMC 4680848. PMID 26655470.
- ↑ Fairbrother WJ, Champe MA, Christinger HW, Keyt BA, Starovasnik MA (Oct 1997). "1H, 13C, and 15N backbone assignment and secondary structure of the receptor-binding domain of vascular endothelial growth factor". Protein Science. 6 (10): 2250–60. doi:10.1002/pro.5560061020. PMC 2143562. PMID 9336848.
- ↑ Mayer MP, Bukau B (Mar 2005). "Hsp70 chaperones: cellular functions and molecular mechanism". Cellular and Molecular Life Sciences. 62 (6): 670–84. doi:10.1007/s00018-004-4464-6. PMC 2773841. PMID 15770419.
- ↑ Wisniewska M, Karlberg T, Lehtiö L, Johansson I, Kotenyova T, Moche M, Schüler H (2010-01-01). "Crystal structures of the ATPase domains of four human Hsp70 isoforms: HSPA1L/Hsp70-hom, HSPA2/Hsp70-2, HSPA6/Hsp70B', and HSPA5/BiP/GRP78". PLOS ONE. 5 (1): e8625. doi:10.1371/journal.pone.0008625. PMC 2803158. PMID 20072699.
- ↑ Zhuravleva A, Gierasch LM (Jun 2015). "Substrate-binding domain conformational dynamics mediate Hsp70 allostery". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (22): E2865–73. doi:10.1073/pnas.1506692112. PMC 4460500. PMID 26038563.
- ↑ Leu JI, Zhang P, Murphy ME, Marmorstein R, George DL (Nov 2014). "Structural basis for the inhibition of HSP70 and DnaK chaperones by small-molecule targeting of a C-terminal allosteric pocket". ACS Chemical Biology. 9 (11): 2508–16. doi:10.1021/cb500236y. PMC 4241170. PMID 25148104.
- ↑ Liebscher M, Roujeinikova A (Mar 2009). "Allosteric coupling between the lid and interdomain linker in DnaK revealed by inhibitor binding studies". Journal of Bacteriology. 191 (5): 1456–62. doi:10.1128/JB.01131-08. PMC 2648196. PMID 19103929.