آبزیم: تفاوت میان نسخه‌ها

محتوای حذف‌شده محتوای افزوده‌شده

درخط

نسخهٔ ‏۹ ژوئن ۲۰۱۹، ساعت ۰۹:۰۶

آبزیم (برگرفته شده از آنتی‌بادی و آنزیم) که همچنین (catmab(catalyc monoclonal antibody و آنتی‌بادی کاتالیک نیز نامیده می‌شود، یک آنتی‌بادی مونوکلونال با فعالیت کاتالیکی است. آبزیم‌ها معمولاً در آزمایشگاه‌های ایمن حیوانات علیه هاپتن‌های سنتتیک بر می‌آیند اما بعضی آبزیم‌های طبیعی ممکن است در بدن انسانها یافت شوند. (اتوآنتی بادی‌های پپتید روده ای آنتی وازو-اکتیو) ُ و در بیماران خودایمنی همانند اریتماتوز جلدی سیستمیک به DNA متصل شده و آن را تجزیه می‌کنند. تا به امروز آبزیم‌ها تنها به‌صورت ضعیف، با فعالیت کاتالیکی متوسط و بدون استفاده عملی ثابت شده‌ای پدید آمده‌اند.^[۱] اما آنها موضوعی از علاقه علمی قابل توجهی هستند. مطالعهٔ آنها بینش مهمی در مکانیسم‌های واکنش، ساختار و عملکرد آنزیم، کاتالیز و سیستم ایمنی به همراه داشته‌است. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی وضعیت گذار یک واکنش عمل می‌کنند بدین وسیله که تشکیل یک واسطه مولکولی کمتر مطلوب بین واکنشگر(ها) و محصول(ها) را قادر می‌سازند. اگر یک آنتی‌بادی به گونه ای سازمان یابد که به مولکولی که از لحاظ ساختاری و الکترونیکی مشابه وضعیت گذار واکنش شیمیایی داده شده‌است، متصل شود؛آنتی‌بادی سازمان یافته به وضعیت گذار متصل شده تثبیت می‌گردد و درست همانند یک آنزیم طبیعی انرژی فعال سازی واکنش را کاهش داده و درنتیجه واکنش را کاتالیز می‌کند. با بارآوردن یک آنتی‌بادی برای اتصال به یک وضعیت گذار پایدار قابل مقایسه، نوع جدید و منحصر بفردی از آنزیم تولید می‌شود. تا کنون تمام آنتی‌بادی‌های کاتالیکی تولید شده تنها به‌صورت متوسط، با فعالیت آنزیمی ضعیف پدید آمده‌اند. دلیل پایین بودن فعالیت کاتالیکی این آنزیم‌ها به‌صورت گسترده‌ای موردبحث قرار گرفته‌است. فرصت‌ها نشان می‌دهند که فاکتورهای خارج از جایگاه اتصال می‌توانند نقش مهمی، به ویژه از طریق پروتئین‌های پویا داشته باشند.^[۲] بعضی آبزیم‌ها طراحی شده‌اند تا از یونهای فلزی و دیگر کوفاکتورها برای افزایش فعالیت کاتالیکی خود استفاده کنند.^[۳]^[۴]

تاریخچه

امکان کاتالیز یک واکنش با استفاده از یک آنتی‌بادی که به وضعیت گذار متصل می‌شود نخستین بار توسط ویلیام پ. جنکز در سال ۱۹۶۹ مطرح شد.^[۵] در سال ۱۹۹۴ پیتر ج. شولز و ریچارد آ. لرنر به علت سامان دهی آنتی‌بادی‌های کاتالیکی برای بسیاری از واکنشها و محبوب ساختن مطالعه خویش در قالب زیرمجموعه ای قابل توجه از آنزیم‌شناسی، موفق به دریافت جایزه معتبر wolf prize in chemistry گشتند.^[۶]

درمان پنهانی HIV

در ژوئن ۲۰۰۸ موضوع نشریهٔ خودایمنی^[۷]^[۸]که محققان آن س. پلانک، س. پاول و یاسوهیرو نیشیاما، دکتراهای دانشگاه علوم پزشکی تگزاس واقع در هیوستون بودند، اعلان کردند که آبزیمی را ساخته‌اند که می‌تواند ناحیهٔ سوپر-آنتی‌ژنی جایگاه اتصال gp120CD4 را تجزیه کند. این یکی از قسمتهای پوشش خارجی ویروس اچ آی وی است که عوض نمی‌شود زیرا محل ضمیمه شدن به لنفوسیتT، سلول کلیدی در ایمنی سلولی واسط، است. بار اول در اثر اچ آی وی مبتلایان آنتی‌بادی‌هایی را برای قسمتهای بسیار متغیر پوشش ویروسی می‌سازند.آنتی‌بادی غیرفعال است زیرا ویروس این قابلیت را دارد که پوششهای خود را به سرعت تغییر دهد. چون پروتئین gp120 جهت حمله برای ویروس ضروری است در کشش‌های مختلف عوض نمی‌شود و بعنوان یک نقطهٔ آسیب‌پذیری درمیان کل محدودهٔ جمعیت متنوع اچ آی وی است. آبزیم فراتر از اتصال به جایگاه را انجام می‌دهد، به‌صورت کاتالیکی جایگاه را نابود کرده با تفسیر ویروس راکد می‌تواند به دیگر ویروس‌های اچ آی وی حمله کند. یک مولکول مستقل آبزیم می‌تواند هزاران ویروس اچ آی وی را نابود کند.

منابع

↑ «http://courses.chem.indiana.edu/c582/documents/hilvertabsreview_000.pdf» (PDF). پیوند خارجی در |title= وجود دارد (کمک)
↑ [Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667. «Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667»] مقدار |نشانی= را بررسی کنید (کمک).
↑ «http://www2.southeastern.edu/Academics/Faculty/dnorwood/oldseminars/spring04/SeminarNicholas.pdf» (PDF). پیوند خارجی در |title= وجود دارد (کمک)
↑ «http://www.highbeam.com/doc/1G1-9343909.html». پیوند خارجی در |title= وجود دارد (کمک)
↑ «http://www.dsch.univ.trieste.it/~benedetti/antibody_catalysis.htm». پیوند خارجی در |title= وجود دارد (کمک)
↑ «http://www2.lbl.gov/Science-Articles/Archive/Peter-Schultz-Wolf-Prize.html». پیوند خارجی در |title= وجود دارد (کمک)
↑ [Planque, S; Nishiyama, Y; Taguchi, H; Salas, M; Hanson, C; Paul, S (2008). "Catalytic antibodies to HIV: Physiological role and potential clinical utility". Autoimmunity Reviews. 7 (6): 473–9. doi:10.1016/j.autrev.2008.04.002. PMC 2527403. PMID 18558365. «Planque, S; Nishiyama, Y; Taguchi, H; Salas, M; Hanson, C; Paul, S (2008). "Catalytic antibodies to HIV: Physiological role and potential clinical utility". Autoimmunity Reviews. 7 (6): 473–9. doi:10.1016/j.autrev.2008.04.002. PMC 2527403. PMID 18558365»] مقدار |نشانی= را بررسی کنید (کمک).
↑ ["UT pathologists believe they have pinpointed Achilles heel of HIV". physorg.com. Retrieved 2008-07-16. «"UT pathologists believe they have pinpointed Achilles heel of HIV". physorg.com. Retrieved 2008-07-16»] مقدار |نشانی= را بررسی کنید (کمک).

[1] «http://courses.chem.indiana.edu/c582/documents/hilvertabsreview_000.pdf» (PDF). پیوند خارجی در |title= وجود دارد (کمک)

[2] [Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667. «Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667»] مقدار |نشانی= را بررسی کنید (کمک).

[3] «http://www2.southeastern.edu/Academics/Faculty/dnorwood/oldseminars/spring04/SeminarNicholas.pdf» (PDF). پیوند خارجی در |title= وجود دارد (کمک)

[4] «http://www.highbeam.com/doc/1G1-9343909.html». پیوند خارجی در |title= وجود دارد (کمک)

[5] «http://www.dsch.univ.trieste.it/~benedetti/antibody_catalysis.htm». پیوند خارجی در |title= وجود دارد (کمک)

[6] «http://www2.lbl.gov/Science-Articles/Archive/Peter-Schultz-Wolf-Prize.html». پیوند خارجی در |title= وجود دارد (کمک)

[7] [Planque, S; Nishiyama, Y; Taguchi, H; Salas, M; Hanson, C; Paul, S (2008). "Catalytic antibodies to HIV: Physiological role and potential clinical utility". Autoimmunity Reviews. 7 (6): 473–9. doi:10.1016/j.autrev.2008.04.002. PMC 2527403. PMID 18558365. «Planque, S; Nishiyama, Y; Taguchi, H; Salas, M; Hanson, C; Paul, S (2008). "Catalytic antibodies to HIV: Physiological role and potential clinical utility". Autoimmunity Reviews. 7 (6): 473–9. doi:10.1016/j.autrev.2008.04.002. PMC 2527403. PMID 18558365»] مقدار |نشانی= را بررسی کنید (کمک).

[8] ["UT pathologists believe they have pinpointed Achilles heel of HIV". physorg.com. Retrieved 2008-07-16. «"UT pathologists believe they have pinpointed Achilles heel of HIV". physorg.com. Retrieved 2008-07-16»] مقدار |نشانی= را بررسی کنید (کمک).

[۱]

[۲]

[۳]

[۴]

[۵]

[۶]

[۷]

[۸]

@@ خط ۱: / خط ۱: @@
-آبزیم (برگرفته شده از آنتی‌بادی و آنزیم) که همچنین (catmab(catalyc monoclonal antibody و آنتی‌بادی کاتالیک نیز نامیده می‌شود، یک آنتی‌بادی مونوکلونال با فعالیت کاتالیکی است. آبزیم‌ها معمولاً در آزمایشگاه‌های ایمن حیوانات علیه هاپتن‌های سنتتیک بر می‌آیند اما بعضی آبزیم‌های طبیعی ممکن است در بدن انسانها یافت شوند. (اتوآنتی بادی‌های پپتید روده ای آنتی وازو-اکتیو) ُ و در بیماران خودایمنی همانند اریتماتوز جلدی سیستمیک به DNA متصل شده و آن را تجزیه می‌کنند. تا به امروز آبزیم‌ها تنها بصورت ضعیف، با فعالیت کاتالیکی متوسط و بدون استفاده عملی ثابت شده‌ای پدید آمده‌اند.<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=http://courses.chem.indiana.edu/c582/documents/hilvertabsreview_000.pdf|عنوان=http://courses.chem.indiana.edu/c582/documents/hilvertabsreview_000.pdf}}</ref> اما آنها موضوعی از علاقه علمی قابل توجهی هستند. مطالعهٔ آنها بینش مهمی در مکانیسم‌های واکنش، ساختار و عملکرد آنزیم، کاتالیز و [[سیستم ایمنی]] به همراه داشته‌است. آنزیم‌ها با کاهش [[انرژی فعال سازی]] وضعیت گذار یک واکنش عمل می‌کنند بدین وسیله که تشکیل یک واسطه مولکولی کمتر مطلوب بین واکنشگر(ها) و محصول(ها) را قادر می‌سازند. اگر یک آنتی‌بادی به گونه ای سازمان یابد که به مولکولی که از لحاظ ساختاری و الکترونیکی مشابه وضعیت گذار [[واکنش شیمیایی]] داده شده‌است، متصل شود؛آنتی‌بادی سازمان یافته به وضعیت گذار متصل شده تثبیت می‌گردد و درست همانند یک آنزیم طبیعی انرژی فعال سازی واکنش را کاهش داده و درنتیجه واکنش را کاتالیز می‌کند. با بارآوردن یک آنتی‌بادی برای اتصال به یک وضعیت گذار پایدار قابل مقایسه، نوع جدید ومنحصر بفردی از آنزیم تولید می‌شود. تا کنون تمام آنتی‌بادی‌های کاتالیکی تولید شده تنها بصورت متوسط، با فعالیت آنزیمی ضعیف پدید آمده‌اند. دلیل پایین بودن فعالیت کاتالیکی این آنزیم‌ها بصورت گسترده‌ای موردبحث قرار گرفته‌است. فرصت‌ها نشان می‌دهند که فاکتورهای خارج از جایگاه اتصال می‌توانند نقش مهمی، به ویژه از طریق پروتئین‌های پویا داشته باشند.<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667.|عنوان=Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667.}}</ref> بعضی آبزیم‌ها طراحی شده‌اند تا از یونهای فلزی و دیگر کوفاکتورها برای افزایش فعالیت کاتالیکی خود استفاده کنند.<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=http://www2.southeastern.edu/Academics/Faculty/dnorwood/oldseminars/spring04/SeminarNicholas.pdf|عنوان=http://www2.southeastern.edu/Academics/Faculty/dnorwood/oldseminars/spring04/SeminarNicholas.pdf}}</ref><ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=http://www.highbeam.com/doc/1G1-9343909.html|عنوان=http://www.highbeam.com/doc/1G1-9343909.html}}</ref>
+آبزیم (برگرفته شده از آنتی‌بادی و آنزیم) که همچنین (catmab(catalyc monoclonal antibody و آنتی‌بادی کاتالیک نیز نامیده می‌شود، یک آنتی‌بادی مونوکلونال با فعالیت کاتالیکی است. آبزیم‌ها معمولاً در آزمایشگاه‌های ایمن حیوانات علیه هاپتن‌های سنتتیک بر می‌آیند اما بعضی آبزیم‌های طبیعی ممکن است در بدن انسانها یافت شوند. (اتوآنتی بادی‌های پپتید روده ای آنتی وازو-اکتیو) ُ و در بیماران خودایمنی همانند اریتماتوز جلدی سیستمیک به DNA متصل شده و آن را تجزیه می‌کنند. تا به امروز آبزیم‌ها تنها به‌صورت ضعیف، با فعالیت کاتالیکی متوسط و بدون استفاده عملی ثابت شده‌ای پدید آمده‌اند.<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=http://courses.chem.indiana.edu/c582/documents/hilvertabsreview_000.pdf|عنوان=http://courses.chem.indiana.edu/c582/documents/hilvertabsreview_000.pdf}}</ref> اما آنها موضوعی از علاقه علمی قابل توجهی هستند. مطالعهٔ آنها بینش مهمی در مکانیسم‌های واکنش، ساختار و عملکرد آنزیم، کاتالیز و [[سیستم ایمنی]] به همراه داشته‌است. آنزیم‌ها با کاهش [[انرژی فعال سازی]] وضعیت گذار یک واکنش عمل می‌کنند بدین وسیله که تشکیل یک واسطه مولکولی کمتر مطلوب بین واکنشگر(ها) و محصول(ها) را قادر می‌سازند. اگر یک آنتی‌بادی به گونه ای سازمان یابد که به مولکولی که از لحاظ ساختاری و الکترونیکی مشابه وضعیت گذار [[واکنش شیمیایی]] داده شده‌است، متصل شود؛آنتی‌بادی سازمان یافته به وضعیت گذار متصل شده تثبیت می‌گردد و درست همانند یک آنزیم طبیعی انرژی فعال سازی واکنش را کاهش داده و درنتیجه واکنش را کاتالیز می‌کند. با بارآوردن یک آنتی‌بادی برای اتصال به یک وضعیت گذار پایدار قابل مقایسه، نوع جدید و منحصر بفردی از آنزیم تولید می‌شود. تا کنون تمام آنتی‌بادی‌های کاتالیکی تولید شده تنها به‌صورت متوسط، با فعالیت آنزیمی ضعیف پدید آمده‌اند. دلیل پایین بودن فعالیت کاتالیکی این آنزیم‌ها به‌صورت گسترده‌ای موردبحث قرار گرفته‌است. فرصت‌ها نشان می‌دهند که فاکتورهای خارج از جایگاه اتصال می‌توانند نقش مهمی، به ویژه از طریق پروتئین‌های پویا داشته باشند.<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667.|عنوان=Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667.}}</ref> بعضی آبزیم‌ها طراحی شده‌اند تا از یونهای فلزی و دیگر کوفاکتورها برای افزایش فعالیت کاتالیکی خود استفاده کنند.<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=http://www2.southeastern.edu/Academics/Faculty/dnorwood/oldseminars/spring04/SeminarNicholas.pdf|عنوان=http://www2.southeastern.edu/Academics/Faculty/dnorwood/oldseminars/spring04/SeminarNicholas.pdf}}</ref><ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=http://www.highbeam.com/doc/1G1-9343909.html|عنوان=http://www.highbeam.com/doc/1G1-9343909.html}}</ref>
 == تاریخچه ==
@@ خط ۵: / خط ۵: @@
 == درمان پنهانی HIV ==
-در ژوئن ۲۰۰۸ موضوع نشریهٔ خودایمنی<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=Planque, S; Nishiyama, Y; Taguchi, H; Salas, M; Hanson, C; Paul, S (2008). "Catalytic antibodies to HIV: Physiological role and potential clinical utility". Autoimmunity Reviews. 7 (6): 473–9. doi:10.1016/j.autrev.2008.04.002. PMC 2527403. PMID 18558365.|عنوان=Planque, S; Nishiyama, Y; Taguchi, H; Salas, M; Hanson, C; Paul, S (2008). "Catalytic antibodies to HIV: Physiological role and potential clinical utility". Autoimmunity Reviews. 7 (6): 473–9. doi:10.1016/j.autrev.2008.04.002. PMC 2527403. PMID 18558365.}}</ref><ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی="UT pathologists believe they have pinpointed Achilles heel of HIV". physorg.com. Retrieved 2008-07-16.|عنوان="UT pathologists believe they have pinpointed Achilles heel of HIV". physorg.com. Retrieved 2008-07-16.}}</ref>که محققان آن س. پلانک، س. پاول و یاسوهیرو نیشیاما، دکتراهای [[دانشگاه علوم پزشکی]] تگزاس واقع در هیوستون بودند، اعلان کردند که آبزیمی را ساخته‌اند که می‌تواند ناحیهٔ سوپر-آنتی‌ژنی جایگاه اتصال gp120CD4 را تجزیه کند. این یکی از قسمتهای پوشش خارجی [[ویروس اچ آی وی]] است که عوض نمی‌شود زیرا محل ضمیمه شدن به لنفوسیتT، سلول کلیدی در ایمنی سلولی واسط، است. بار اول در اثر [[اچ آی وی]] مبتلایان آنتی‌بادی‌هایی را برای قسمتهای بسیار متغیر پوشش ویروسی می‌سازند.آنتی‌بادی غیرفعال است زیرا ویروس این قابلیت را دارد که پوششهای خود را به سرعت تغییر دهد. چون پروتئین gp120 جهت حمله برای ویروس ضروری است در کشش‌های مختلف عوض نمی‌شود و بعنوان یک نقطهٔ آسیب‌پذیری درمیان کل محدودهٔ جمعیت متنوع اچ آی وی است. آبزیم فراتر از اتصال به جایگاه را انجام می‌دهد، بصورت کاتالیکی جایگاه را نابود کرده با تفسیر ویروس راکد می‌تواند به دیگر ویروس‌های اچ آی وی حمله کند. یک مولکول مستقل آبزیم می‌تواند هزاران ویروس اچ آی وی را نابود کند.
+در ژوئن ۲۰۰۸ موضوع نشریهٔ خودایمنی<ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی=Planque, S; Nishiyama, Y; Taguchi, H; Salas, M; Hanson, C; Paul, S (2008). "Catalytic antibodies to HIV: Physiological role and potential clinical utility". Autoimmunity Reviews. 7 (6): 473–9. doi:10.1016/j.autrev.2008.04.002. PMC 2527403. PMID 18558365.|عنوان=Planque, S; Nishiyama, Y; Taguchi, H; Salas, M; Hanson, C; Paul, S (2008). "Catalytic antibodies to HIV: Physiological role and potential clinical utility". Autoimmunity Reviews. 7 (6): 473–9. doi:10.1016/j.autrev.2008.04.002. PMC 2527403. PMID 18558365.}}</ref><ref>{{یادکرد وب|نویسنده=|کد زبان=|تاریخ=|وبگاه=|نشانی="UT pathologists believe they have pinpointed Achilles heel of HIV". physorg.com. Retrieved 2008-07-16.|عنوان="UT pathologists believe they have pinpointed Achilles heel of HIV". physorg.com. Retrieved 2008-07-16.}}</ref>که محققان آن س. پلانک، س. پاول و یاسوهیرو نیشیاما، دکتراهای [[دانشگاه علوم پزشکی]] تگزاس واقع در هیوستون بودند، اعلان کردند که آبزیمی را ساخته‌اند که می‌تواند ناحیهٔ سوپر-آنتی‌ژنی جایگاه اتصال gp120CD4 را تجزیه کند. این یکی از قسمتهای پوشش خارجی [[ویروس اچ آی وی]] است که عوض نمی‌شود زیرا محل ضمیمه شدن به لنفوسیتT، سلول کلیدی در ایمنی سلولی واسط، است. بار اول در اثر [[اچ آی وی]] مبتلایان آنتی‌بادی‌هایی را برای قسمتهای بسیار متغیر پوشش ویروسی می‌سازند.آنتی‌بادی غیرفعال است زیرا ویروس این قابلیت را دارد که پوششهای خود را به سرعت تغییر دهد. چون پروتئین gp120 جهت حمله برای ویروس ضروری است در کشش‌های مختلف عوض نمی‌شود و بعنوان یک نقطهٔ آسیب‌پذیری درمیان کل محدودهٔ جمعیت متنوع اچ آی وی است. آبزیم فراتر از اتصال به جایگاه را انجام می‌دهد، به‌صورت کاتالیکی جایگاه را نابود کرده با تفسیر ویروس راکد می‌تواند به دیگر ویروس‌های اچ آی وی حمله کند. یک مولکول مستقل آبزیم می‌تواند هزاران ویروس اچ آی وی را نابود کند.
 == منابع ==