سیستاتین بی

سیستاتین بی در انسان.

CSTB
ساختارهای موجود PDB جستجوی هم‌ساخت‌شناسی: PDBe RCSB فهرست شناسه‌های PDB 1STF, 2OCT, 4N6V
معین‌کننده‌ها
نام‌های دیگر	CSTB, CST6, EPM1, EPM1A, PME, STFB, ULD, Cystatin B, CPI-B
شناسه‌های بیرونی	OMIM: 601145 MGI: 109514 HomoloGene: 79 GeneCards: CSTB
موقعیت ژن (موش) کروموزوم کروموزوم ۱۰ (موش) نوار 10 C1|10 39.72 cM شروع 78,261,503 bp پایان 78,263,456 bp
الگوی گسترش RNA More reference expression data
هستی‌شناسی ژن عملکرد ملکولی • peptidase inhibitor activity • protease binding • endopeptidase inhibitor activity • cysteine-type endopeptidase inhibitor activity • RNA binding ترکیبات سلولی • سیتوپلاسم • هستک • extracellular exosome • intracellular anatomical structure • هسته یاخته • extracellular region • extracellular space • سیتوزول • secretory granule lumen • tertiary granule lumen • ficolin-1-rich granule lumen • collagen-containing extracellular matrix فرایند زیستی • adult locomotory behavior • negative regulation of proteolysis • negative regulation of peptidase activity • negative regulation of endopeptidase activity • neutrophil degranulation منابع: آمیگو / کوئیک‌گو
هم‌ساخت‌شناسی
گونه‌ها	انسان	موش
Entrez	1476	13014
آنسامبل	ENSG00000160213	ENSMUSG00000005054
یونی‌پروت	P04080	Q62426
RefSeq (mRNA)	NM_000100	NM_007793
RefSeq (پروتئین)	NP_000091	NP_031819
موقعیت (UCSC)	ن/م	Chr : 78.26 – 78.26 Mb
جستجوی PubMed
ویکی‌داده
مشاهده/ویرایش انسان مشاهده/ویرایش موش

سیستاتین بی (انگلیسی: Cystatin B) یک پروتئین است که در انسان توسط ژن «CSTB» کُدگذاری می‌شود.

این پروتئین متعلق به اَبَرخانوادهٔ سیستاتین‌هاست. برخی از این پروتئین‌ها مهارکنندهٔ سیستئین پروتئازی هستند؛ از جمله نوع ۱ سیستاتین‌ها که به آنها «استفین» می‌گویند.

برخی شواهد نشان می‌دهد که جهش ژن «CSTB» ممکن است با بروز «صرع میوکلونیک» (EPM1) در ارتباط باشد.

منابع

• مشارکت‌کنندگان ویکی‌پدیا. «Cystatin B». در دانشنامهٔ ویکی‌پدیای انگلیسی، بازبینی‌شده در ۱۴ سپتامبر ۲۰۱۹.

برای مطالعهٔ بیشتر

• Turk V, Bode W (1991). "The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases". FEBS Lett. 285 (2): 213–9. doi:10.1016/0014-5793(91)80804-C. PMID 1855589.
• Järvinen M, Rinne A, Hopsu-Havu VK (1988). "Human cystatins in normal and diseased tissues--a review". Acta Histochem. 82 (1): 5–18. doi:10.1016/s0065-1281(87)80043-0. PMID 3122506.
• Brown WM, Dziegielewska KM (1997). "Friends and relations of the cystatin superfamily--new members and their evolution". Protein Sci. 6 (1): 5–12. doi:10.1002/pro.5560060102. PMC 2143511. PMID 9007972.
• Kos J, Lah TT (1998). "Cysteine proteinases and their endogenous inhibitors: target proteins for prognosis, diagnosis and therapy in cancer (review)". Oncol. Rep. 5 (6): 1349–61. doi:10.3892/or.5.6.1349. PMID 9769367.
• Stubbs MT, Laber B, Bode W, et al. (1990). "The refined 2.4 A X-ray crystal structure of recombinant human stefin B in complex with the cysteine proteinase papain: a novel type of proteinase inhibitor interaction". EMBO J. 9 (6): 1939–47. PMC 551902. PMID 2347312.
• Jerala R, Trstenjak M, Lenarcic B, Turk V (1988). "Cloning a synthetic gene for human stefin B and its expression in E. coli". FEBS Lett. 239 (1): 41–4. doi:10.1016/0014-5793(88)80541-6. PMID 3053245.
• Lenarcic B, Kos J, Dolenc I, et al. (1988). "Cathepsin D inactivates cysteine proteinase inhibitors, cystatins". Biochem. Biophys. Res. Commun. 154 (2): 765–72. doi:10.1016/0006-291X(88)90206-9. PMID 3261170.
• Ritonja A, Machleidt W, Barrett AJ (1985). "Amino acid sequence of the intracellular cysteine proteinase inhibitor cystatin B from human liver". Biochem. Biophys. Res. Commun. 131 (3): 1187–92. doi:10.1016/0006-291X(85)90216-5. PMID 3902020.
• Spiess E, Brüning A, Gack S, et al. (1994). "Cathepsin B activity in human lung tumor cell lines: ultrastructural localization, pH sensitivity, and inhibitor status at the cellular level". J. Histochem. Cytochem. 42 (7): 917–29. doi:10.1177/42.7.8014475. PMID 8014475.
• Lehesjoki AE, Koskiniemi M, Norio R, et al. (1993). "Localization of the EPM1 gene for progressive myoclonus epilepsy on chromosome 21: linkage disequilibrium allows high resolution mapping". Hum. Mol. Genet. 2 (8): 1229–34. doi:10.1093/hmg/2.8.1229. PMID 8104628.
• Pennacchio LA, Myers RM (1997). "Isolation and characterization of the mouse cystatin B gene". Genome Res. 6 (11): 1103–9. doi:10.1101/gr.6.11.1103. PMID 8938434.
• Lalioti MD, Mirotsou M, Buresi C, et al. (1997). "Identification of mutations in cystatin B, the gene responsible for the Unverricht-Lundborg type of progressive myoclonus epilepsy (EPM1)". Am. J. Hum. Genet. 60 (2): 342–51. PMC 1712389. PMID 9012407.
• Lafrenière RG, Rochefort DL, Chrétien N, et al. (1997). "Unstable insertion in the 5' flanking region of the cystatin B gene is the most common mutation in progressive myoclonus epilepsy type 1, EPM1". Nat. Genet. 15 (3): 298–302. doi:10.1038/ng0397-298. PMID 9054946.
• Virtaneva K, D'Amato E, Miao J, et al. (1997). "Unstable minisatellite expansion causing recessively inherited myoclonus epilepsy, EPM1". Nat. Genet. 15 (4): 393–6. doi:10.1038/ng0497-393. PMID 9090386.
• Bespalova IN, Adkins S, Pranzatelli M, Burmeister M (1997). "Novel cystatin B mutation and diagnostic PCR assay in an Unverricht-Lundborg progressive myoclonus epilepsy patient" (PDF). Am. J. Med. Genet. 74 (5): 467–71. doi:10.1002/(SICI)1096-8628(19970919)74:5<467::AID-AJMG1>3.0.CO;2-L. PMID 9342192.