دومین هومولوژی کالپونین
| دومین هومولوژی کالپونین (CH) | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ساختار راه‌حل از دومین هومولوژی کالپونین درIQGAP1[۱] | |||||||||||
| شناسه‌ها | |||||||||||
| نماد | CH | ||||||||||
| پی‌فم | PF00307 | ||||||||||
| اینترپرو | IPR001715 | ||||||||||
| SMART | CH | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00019 | ||||||||||
| SCOPe | 1aoa / SUPFAM | ||||||||||
| سی‌دی‌دی | cd00014 | ||||||||||
| |||||||||||
دومین هومولوژی کالپونین (انگلیسی: Calponin homology domain) که به آن «CH domain» هم می‌گویند، گروهی از دومین‌های متصل‌شونده به اکتین هستند که در پروتئین‌های اسکلتی-عضلانی و پروتئین‌های ترارسانی پیام دیده می‌شوند.[۲]
درازای این دومین در حدود ۱۰۰ اسید آمینه است و از ۴ مارپیچ آلفا تشکیل شده‌است[۳] و به دو گروه تقسیم می‌شوند:
- نوع اکتینینی (از جمله اسپکترین، فیمبرین و ABP-280)
- نوع کالپونینی
بررسی‌های گسترده‌ای دربارهٔ پروتئین‌های حاوی این دومین متصل‌شونده به اکتین انجام شده است.[۴]
منابع[ویرایش]
- ↑ پی‌دی‌بی 2RR8; Umemoto R, Nishida N, Ogino S, Shimada I (September 2010). "NMR structure of the calponin homology domain of human IQGAP1 and its implications for the actin recognition mode". J. Biomol. NMR. 48 (1): 59–64. doi:10.1007/s10858-010-9434-8. PMID 20644981.
- ↑ Saraste M, Castresana J (1995). "Does Vav bind to F-actin through a CH domain?". FEBS Lett. 374 (2): 149–151. doi:10.1016/0014-5793(95)01098-Y. PMID 7589522.
- ↑ Korenbaum, E.; Rivero, F. (Sep 2002). "Calponin homology domains at a glance". J Cell Sci. 115 (Pt 18): 3543–5. doi:10.1242/jcs.00003. PMID 12186940.
- ↑ Hartwig JH (1995). "Actin-binding proteins. 1: Spectrin super family". Protein Prof. 2 (7): 703–800. PMID 7584474.
- مشارکت‌کنندگان ویکی‌پدیا. «Calponin homology domain». در دانشنامهٔ ویکی‌پدیای انگلیسی، بازبینی‌شده در ۱۱ مه ۲۰۱۸.
 | این یک مقالهٔ خرد زیست‌شناسی مولکولی است. می‌توانید با گسترش آن به ویکی‌پدیا کمک کنید. |