پویایی پروتئین
به‌طور کلی تصور می‌شود که پروتئین‌ها ساختارهای منحصر به فرد تعیین شده توسط توالی اسیدهای آمینه دارند. با این حال، پروتئین‌ها اجسام کاملاً ساکن و بی تحرکی نیستند، بلکه مجموعه‌هایی از ترکیبات (گاه مشابه) را پر می‌کنند. انتقال بین این حالت‌ها در مقیاس‌های مختلف طولی (دهم Å تا nm) و مقیاس زمانی (ns تا s) رخ می‌دهد و با پدیده‌های مربوط به عملکرد مانند سیگنالینگ آلوستریک و تجزیه آنزیم مرتبط شده‌اند.[۱]
مطالعه پویایی پروتئین به‌طور مستقیم مربوط به انتقال بین این حالت‌ها است، اما همچنین می‌تواند شامل طبیعت و جمعیت‌های متعادل خود بخش‌ها نیز باشد که دو منظر سینتیک و ترمودینامیک قابل بررسی است.[۲]
انعطاف‌پذیری محلی: اتمها و باقیمانده‌ها[ویرایش]
بخشهایی از ساختارهای پروتئینی غالباً از حالت تعادل خارج می‌شوند. برخی از این گشت و گذارها هارمونیک هستند، مانند نوسانات تصادفی پیوندهای شیمیایی و زوایای پیوند. برخی دیگر آنارمونیک هستند، مانند زنجیرهای جانبی که بین حداقل انرژی گسسته مجزا یا صورت‌بندی می‌پرند.
منابع[ویرایش]
- ↑ Fraser JS, Clarkson MW, Degnan SC, Erion R, Kern D, Alber T (Dec 2009). "Hidden alternative structures of proline isomerase essential for catalysis". Nature. 462 (7273): 669–673. Bibcode:2009Natur.462..669F. doi:10.1038/nature08615. PMC 2805857. PMID 19956261.
- ↑ Frauenfelder H, Sligar SG, Wolynes PG (Dec 1991). "The energy landscapes and motions of proteins". Science. 254 (5038): 1598–1603. Bibcode:1991Sci...254.1598F. doi:10.1126/science.1749933. PMID 1749933.