ساختار دوم پروتئین

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد
ساختار اولیه پروتئینساختار دوم پروتئینProtein tertiary structureساختار چهارم پروتئین
تصویر بالا حاوی پیوندهایی است که می‌شود روی آن‌ها کلیک کرد
نمایش ساختار پروتئین، که در آن از پروتئین PCNA به عنوان نمونه استفاده شده‌است. (پی‌دی‌بی 1AXC)

ساختار دوم پروتئین، شکل سه‌بعدی بخش‌های محلی پروتئین‌ها است. دو عنصر ساختاری متداول در ساختار دوم متداول، مارپیچ‌های آلفا و صفحات بتا هستند، اگرچه چرخش‌های بتا و حلقه‌های امگا نیز رخ می‌دهند. عناصر ساختار دوم معمولاً به‌طور خودبه‌خودی به‌عنوان یک واسطهٔ پیش از تا شدن پروتئین به ساختار سه‌بعدی خود تشکیل می ڨشوند.

ساختار دوم به‌طور رسمی با الگوی پیوندهای هیدروژنی بین اتم‌های آمینه هیدروژن و اکسیژن کربوکسیل در ساختاری پپتیدی تعریف می‌شود. مفهوم ساختار دوم پروتئین، نخستین بار توسط Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang در استنفورد در سال ۱۹۵۲ معرفی شد.[۱] انواع دیگر بیوپلیمرها مانند اسیدهای نوکلئیک نیز ساختارهای دوم مشخصی دارند.[۲]

انواع[ویرایش]

رایج‌ترین ساختارهای ثانویه، مارپیچ آلفا و صفحات بتا هستند. سایر مارپیچ‌ها، مانند مارپیچ π، از نظر انرژی دارای الگوهای پیوند هیدروژنی مطلوبی هستند، اما به‌ندرت در پروتئین‌های طبیعی مشاهده می‌شوند.

پیش‌بینی[ویرایش]

پیش‌بینی ساختار سوم پروتئین، تنها از روی توالی آمینه آن یک مشکل بسیار چالش‌برانگیز است اما استفاده از تعاریف ساده‌تر ساختار دوم قابل حل‌تر است.

کاربردها[ویرایش]

ساختار دوم پروتئین و اسیدهای نوکلئیک می‌توانند برای کمک به هم‌ترازسازی چند توالی استفاده شوند. این ترازها را می‌توان با گنجاندن اطلاعات ساختار دوم، علاوه بر اطلاعات توالی ساده، دقیق تر کرد. گاهی می‌توان روابط دور بین پروتئین‌هایی را که ساختار اولیهٔ آن‌ها ناهم‌تراز است، توسط ساختار دوم یافت.[۳]

نشان داده شده‌است که مارپیچ‌های آلفا پایدارتر، در برابر جهش‌ها مقاوم‌تر و قابل طراحی‌تر از رشته‌های بتا در پروتئین‌های طبیعی هستند،[۴] بنابراین طراحی پروتئین‌های عملکردی all-a احتمالاً آسان‌تر از طراحی پروتئین‌هایی با مارپیچ و رشته‌است. این موضوع، اخیراً به‌صورت تجربی تأیید شده‌است.[۵]

منابع[ویرایش]

  1. Schellman JA, Schellman CG (1997). "Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959)". Protein Sci. 6 (5): 1092–100. doi:10.1002/pro.5560060516. PMC 2143695. PMID 9144781. He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952)
  2. Linderstrøm-Lang KU (1952). Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes. Stanford University Press. p. 115. ASIN B0007J31SC.
  3. Simossis VA, Heringa J (Aug 2004). "Integrating protein secondary structure prediction and multiple sequence alignment". Current Protein & Peptide Science. 5 (4): 249–66. doi:10.2174/1389203043379675. PMID 15320732.
  4. Abrusan G, Marsh JA (2016). "Alpha helices are more robust to mutations than beta strands". PLOS Computational Biology. 12 (12): e1005242. Bibcode:2016PLSCB..12E5242A. doi:10.1371/journal.pcbi.1005242. PMC 5147804. PMID 27935949.
  5. Rocklin GJ, et al. (2017). "Global analysis of protein folding using massively parallel design, synthesis, and testing". Science. 357 (6347): 168–175. Bibcode:2017Sci...357..168R. doi:10.1126/science.aan0693. PMC 5568797. PMID 28706065.