تریوز فسفات ایزومراز

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد
پرش به: ناوبری، جستجو
تریوز فسفات ایزومراز
TriosePhosphateIsomerase Ribbon pastel trans.png
Side view of triose P isomerase monomer, active site at top center
شناساگرها
شمارهٔ EC ۵٫۳٫۱٫۱
شمارهٔ CAS ۹۰۲۳-۷۸-۳
پایگاه‌های داده
IntEnz نمایش IntEnz
BRENDA مدخل BRENDA
ExPASy نمایش NiceZyme
KEGG نمایش KEGG
MetaCyc گذرگاه سوخت‌وساز
PRIAM نمایه
ساختار PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
انتولوژی ژن AmiGO / EGO

آنزیم تریوز فسفات ایزومراز (TPI یا TIM) نوعی آنزیم است که واکنش برگشت‌پذیر تبدیل متقابل ایزومرهای تریوز فسفات یعنی دی هیدروکسی استون فسفات و D-گلیسرآلدهید ۳-فسفات را کاتالیز می‌کند.

اهمیت زیستی[ویرایش]

این آنزیم در فرایند گلیکولیز نقش مهمی دارد و برای تولید مؤثر انرژی بسیار مهم است. آنزیم تریوز فسفات ایزومراز تقریباً در تمام ارگانیسم‌هایی که تاکنون از نظر آنزیمی بررسی شده‌اند، از جمله جانوران شامل پستانداران و حشرات و نیز در گیاهان، قارچ‌ها و باکتری‌ها یافت شده است. با این حال برخی باکتری‌هایی که گلیکولیز را انجام نمی‌دهند، مانند اوره آ پلاسماها (Ureaplasmas) فاقد این آنزیم هستند. در انسان، کمبود این آنزیم با یک نقص عصبی پیشرونده شدید به نام «کمبود تریوز فسفات ایزومراز» همراه است. کمبود تریوز فسفات ایزومراز با کم خونی همولیتیک شدید خود را نشان می‌دهد. جهش‌های گوناگونی باعث بروز این بیماری می‌شوند که بیشتر آن‌ها مربوط به جهش در اسید گلوتامیک در موقعیت ۱۰۴ و تبدیل آن به اسید آسپارتیک است. تریوز فسفات ایزومراز یک انزیم بسیار توانمند است و سرعت واکنش بالا را میلیاردها برابر افزایش می‌دهد. سرعت این آنزیم تنها به وسیله سرعت ورود و خروج سوبسترا به جایگاه فعال آن محدود می‌شود.

ساختار[ویرایش]

Triosephosphate isomerase
شناساگرها
نماد TIM
Pfam PF00121
Pfam clan CL0036
InterPro IPR000652
PROSITE PDOC00155
SCOP 1tph
SUPERFAMILY 1tph

تریوز فسفات ایزومراز یک دایمر است که از دو زیرواحد مشابه تشکیل شده است. هر زیرواحد دارای ۲۵۰ اسید آمینه است.

نمای جانبی ساختار دایمر تریوز فسفات ایزومراز

منابع[ویرایش]

[۱][۲][۳]

  1. Orosz, F. ; Oláh, J. (2008). "Triosephosphate isomerase deficiency: facts and doubts". IUBMB Life 58 (12): 703–715.
  2. Albery, W. J. ; Knowles, J. R. (1976). "Free-Energy Profile for the Reaction Catalyzed by Triosephosphate Isomerase". Biochemistry 15 (25): 5627–5631
  3. Rose, I.A. ; Fung first2 = W.J. ; Warms first3 = J.V.B. (1990). "Proton diffusion in the active site of triosephosphate isomerase". Biochemistry 29 (18): 4312–4317.