تایتین

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد
پرش به ناوبری پرش به جستجو
TTN
1BPV.png
ساختارهای موجود
PDBHuman UniProt search: PDBe RCSB
Identifiers
AliasesTTN, CMD1G, CMH9, CMPD4, EOMFC, HMERF, LGMD2J, MYLK5, TMD, titin, SALMY, LGMDR10
External IDsHomoloGene: 130650 GeneCards: TTN
RNA expression pattern
PBB GE TTN 208195 at fs.png
More reference expression data
هم‌ساخت‌شناسی
گونه‌هاانسانموش
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_001267550، NM_003319، NM_133378، NM_133379، NM_133432، NM_133437، XM_017004819، XM_017004820، XM_017004821، XM_017004822، XM_017004823، XM_024453094، XM_024453095، XM_024453096، XM_024453097، XM_024453098، XM_024453099، XM_024453100 NM_001256850، NM_001267550، NM_003319، NM_133378، NM_133379، NM_133432، NM_133437، XM_017004819، XM_017004820، XM_017004821، XM_017004822، XM_017004823، XM_024453094، XM_024453095، XM_024453096، XM_024453097، XM_024453098، XM_024453099، XM_024453100

n/a

RefSeq (protein)

NP_001254479، NP_003310، NP_596869، NP_596870، NP_597676، NP_597681، XP_016860308، XP_016860309، XP_016860310، XP_016860311، XP_016860312، XP_024308862، XP_024308863، XP_024308864، XP_024308865، XP_024308866، XP_024308867، XP_024308868 NP_001243779، NP_001254479، NP_003310، NP_596869، NP_596870، NP_597676، NP_597681، XP_016860308، XP_016860309، XP_016860310، XP_016860311، XP_016860312، XP_024308862، XP_024308863، XP_024308864، XP_024308865، XP_024308866، XP_024308867، XP_024308868

n/a

Location (UCSC)n/an/a
PubMed search[۱]n/a
ویکی‌داده
مشاهده/ویرایش Human

تایتین (انگلیسی: Titin؛ ‎/ˈttɪn/‎) که با عنوان کانِکتین هم شناخته می‌شود، نام یک پروتئین در انسان است که توسط ژن «TTN» کد می‌شود.[۲][۳] این پروتئین بسیار بزرگ، بیش از ۱ میکرون طول دارد[۴] و همچون یک «فنر ملکولی» عمل می‌کند و سبب می‌شود ماهیچه‌های بدن انسان یک حالت انعطاف‌پذیری انفعالی داشته باشند.

تایتین از ۲۲۴ دامِـین پروتئینیِ چین‌خورده تشکیل شده است که توسط توالیِ پپتیدی غیرساختمانی به هم وصل می‌شوند.[۵] اجزاء تایتین هنگام کششِ عضلانی از هم باز شده و با برطرف‌شدنِ کشیدگی، دوباره تا می‌شود.[۶]

تایتین در انقباضِ عضلات مخطط نقش مهمی دارد و در سارکومر، خط Z را به خط M متصل می‌کند. همچنین این پروتئین در انتقال نیرو در خط Z و کشش عضلانی در حالت استراحت در خط I دخیل است.[۷] تایتین دامنهٔ حرکت سارکومرها را هنگام کششِ عضلانی محدود کرده و بدین ترتیب، در سفتیِ انفعالیِ عضلات مؤثر است. تفاوت‌های جزئی در ساختمان تایتین در عضلات گوناگون (مثلاً عضلهٔ قلبی با عضلهٔ اسکلتی) سبب می‌شود که این عضلات از لحاظ خواصِ مکانیکی، با یکدیگر تفاوت داشته باشند.[۲][۸]

منابع[ویرایش]

  1. "Human PubMed Reference:". 
  2. ۲٫۰ ۲٫۱ "Entrez Gene: TTN titin". 
  3. Labeit S, Barlow DP, Gautel M, Gibson T, Holt J, Hsieh CL, Francke U, Leonard K, Wardale J, Whiting A (May 1990). "A regular pattern of two types of 100-residue motif in the sequence of titin". Nature. 345 (6272): 273–6. doi:10.1038/345273a0. PMID 2129545. 
  4. Eric H. Lee. "The Chain-like Elasticity of Titin". Theoretical and Computational Biophysics Group, University of Illinois. Retrieved 25 September 2014. 
  5. Labeit S, Kolmerer B (October 1995). "Titins: giant proteins in charge of muscle ultrastructure and elasticity". Science. 270 (5234): 293–6. doi:10.1126/science.270.5234.293. PMID 7569978. 
  6. Minajeva A, Kulke M, Fernandez JM, Linke WA (March 2001). "Unfolding of titin domains explains the viscoelastic behavior of skeletal myofibrils". Biophysical Journal. 80 (3): 1442–51. doi:10.1016/S0006-3495(01)76116-4. PMC 1301335Freely accessible. PMID 11222304. 
  7. Itoh-Satoh M, Hayashi T, Nishi H, Koga Y, Arimura T, Koyanagi T, Takahashi M, Hohda S, Ueda K, Nouchi T, Hiroe M, Marumo F, Imaizumi T, Yasunami M, Kimura A (February 2002). "Titin mutations as the molecular basis for dilated cardiomyopathy". Biochemical and Biophysical Research Communications. 291 (2): 385–93. doi:10.1006/bbrc.2002.6448. PMID 11846417. 
  8. OMIM 188840