الکل دهیدروژناز

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد
الکل دهیدروژناز
ساختار بلورشناسی پرتو ایکس همودیمر انسان ADH5.[۱]
شناساگرها
شمارهٔ ای‌سی۱٫۱٫۱٫۱
شمارهٔ سی‌ای‌اس۹۰۳۱-۷۲-۵
پایگاه‌های داده
اینتنزنمایش اینتنز
برندامدخل برندا
اکسپسینمایش NiceZyme
کی‌ای‌جی‌جیمدخل کی‌ای‌جی‌جی
متاسایکگذرگاه سوخت‌وساز
پریامنمایه
ساختارهای پی‌دی‌بیRCSB PDB PDBe پی‌دی‌بی‌سام
هستی‌شناسی ژنAmiGO / QuickGO

الکل دهیدروژنازها (ADH) (عدد گروه آنزیم 1.1.1.1) گروهی از آنزیم‌های دهیدروژناز است که در بسیاری از موجودات وجود دارد و با کاهش نیکلین آمید آدنین دینوکلئوتید (NAD +) به NADH، تبدیل بین الکل‌ها و آلدئیدها یا کتون‌ها را تسهیل می‌کند. در انسان و بسیاری دیگر از حیوانات، آنها برای تجزیه الکل‌هایی استفاده می‌شوند که در غیر این صورت سمی هستند و همچنین در تولید بی نظیر آلدئید، کتون یا الکل در هنگام سنتز بیولوژیک متابولیت‌های مختلف شرکت می‌کنند. در مخمر، گیاهان و بسیاری از باکتری‌ها، برخی از الکل دهیدروژنازها واکنش متقابل را به عنوان بخشی از تخمیر کاتالیز می‌کنند تا از تأمین ثابت NAD + اطمینان حاصل کنند.

سیر تکاملی[ویرایش]

شواهد ژنتیکی حاصل از مقایسه موجودات متعدد نشان داد که فرمالدئید دهیدروژناز وابسته به گلوتاتیون، یکسان با الکل دهیدروژناز الکل کلاس III (ADH-3 / ADH5)، آنزیم اجدادی کل خانواده ADH تصور می‌شود.[۲][۳][۴] در اوایل تکامل، یک روش مؤثر برای از بین بردن فرمالدئید درون زا و برونزا مهم بود و این ظرفیت باعث حفظ ADH-3 اجدادی در طول زمان شده‌است. تکثیر ژنی ADH-3 و به دنبال آن جهش‌های متوالی منجر به تکامل ADHهای دیگر می‌شود.

اکسیداسیون الکل[ویرایش]

مکانیسم عملکرد در انسان[ویرایش]

مراحل[ویرایش]

  1. اتصال کوآنزیم NAD +
  2. اتصال بستر الکل با هماهنگی روی
  3. محافظت در برابر His-51
  4. محافظت در برابر نیکوتین آمید ریبوز
  5. محافظت در برابر Thr-48
  6. دفع پروتئین الکل
  7. انتقال هیدرید از یون الکوکسیید به NAD +، منجر به NADH و آلدئید یا کتون متصل به روی
  8. انتشار آلدهید محصول.

مکانیسم موجود در مخمر و باکتری‌ها عکس این واکنش است. این مراحل از طریق مطالعات جنبشی پشتیبانی می‌شوند.[۵]

کاربردها[ویرایش]

در انتقال بیولوژیک، از الکل دهیدروژنازها اغلب برای سنتز استریوایزومرهای خالص از نظر انانتیومری الکل‌های کایرال استفاده می‌شود.[۶]

منابع[ویرایش]

  1. ↑ پی‌دی‌بی 1m6h; Sanghani PC, Robinson H, Bosron WF, Hurley TD (September 2002). "Human glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase. Structures of apo, binary, and inhibitory ternary complexes". Biochemistry. 41 (35): 10778–86. doi:10.1021/bi0257639. PMID 12196016.
  2. ↑ Gutheil WG, Holmquist B, Vallee BL (January 1992). "Purification, characterization, and partial sequence of the glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase from Escherichia coli: a class III alcohol dehydrogenase". Biochemistry. 31 (2): 475–81. doi:10.1021/bi00117a025. PMID 1731906.
  3. ↑ Danielsson O, Jörnvall H (October 1992). ""Enzymogenesis": classical liver alcohol dehydrogenase origin from the glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase line". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 89 (19): 9247–51. Bibcode:1992PNAS...89.9247D. doi:10.1073/pnas.89.19.9247. PMC 50103. PMID 1409630.
  4. ↑ Persson B, Hedlund J, Jörnvall H (December 2008). "Medium- and short-chain dehydrogenase/reductase gene and protein families: the MDR superfamily". Cellular and Molecular Life Sciences. 65 (24): 3879–94. doi:10.1007/s00018-008-8587-z. PMC 2792335. PMID 19011751.
  5. ↑ Hammes-Schiffer S, Benkovic SJ (2006). "Relating protein motion to catalysis". Annual Review of Biochemistry. 75: 519–41. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142800. PMID 16756501.
  6. ↑ Zucca P, Littarru M, Rescigno A, Sanjust E (May 2009). "Cofactor recycling for selective enzymatic biotransformation of cinnamaldehyde to cinnamyl alcohol". Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 73 (5): 1224–6. doi:10.1271/bbb.90025. PMID 19420690.

پیوند به بیرون[ویرایش]

  • PDBsum has links to three-dimensional structures of various alcohol dehydrogenases contained in the بانک داده پروتئین
  • ExPASy contains links to the alcohol dehydrogenase sequences in یونی‌پروت، to a مدلاین literature search about the enzyme, and to entries in other databases.
  • PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 1A.
  • PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 1B.
  • PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 1C.
  • PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase 4.
  • PDBe-KB provides an overview of all the structure information available in the PDB for Alcohol dehydrogenase class-3.
برگرفته از «https://fa.wikipedia.org/w/index.php?title=الکل_دهیدروژناز&oldid=37777070»