آمیلاز
آمیلازها آنزیم‌هایی از گروه گلیکوزید هیدرولاز هستند که باعث تجزیهٔ زنجیره‌های کربوهیدرات‌ها مانند نشاسته می‌شوند.
کارکردها[ویرایش]
آمیلاز در بدن انسان در بزاق، آنزیم‌های لوزالمعده و روده باریک یافت می‌شود. این آنزیم باعث تجزیه زنجیره‌های پلی‌ساکارید مانند نشاسته به اجزای کوچک‌تر و دی‌ساکاریدهایی مانند مالتوز می‌شود و نقش مهمی در گوارش کربوهیدرات‌ها دارد. سایر بافت‌ها نیز تا حدودی فعالیت آمیلازی دارند مثل: تخمدان‌ها، روده باریک و بزرگ و ماهیچه‌های مخطط.
آلفا آمیلاز موجود در بزاق، کمی از نشاسته را تبدیل می‌کند چون مدت توقف غذا در دهان ناچیز است ولی قسمت عمده فعالیت این آنزیم مربوط به آمیلاز لوزالمعده است. آمیلاز به‌طور طبیعی از سلول‌های آسینار پانکراس به مجرای پانکراس و سپس دوازدهه ترشح می‌گردد و در روده به تجزیه نشاسته کمک می‌کند.
ساختار[ویرایش]
| بتا آمیلاز | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| شناساگرها | |||||||||
| شمارهٔ ای‌سی | ۳٫۲٫۱٫۲ | ||||||||
| شمارهٔ سی‌ای‌اس | ۹۰۰۰-۹۱-۳ | ||||||||
| پایگاه‌های داده | |||||||||
| اینتنز | نمایش اینتنز | ||||||||
| برندا | مدخل برندا | ||||||||
| اکسپسی | نمایش NiceZyme | ||||||||
| کی‌ای‌جی‌جی | مدخل کی‌ای‌جی‌جی | ||||||||
| متاسایک | گذرگاه سوخت‌وساز | ||||||||
| پریام | نمایه | ||||||||
| ساختارهای پی‌دی‌بی | RCSB PDB PDBe پی‌دی‌بی‌سام | ||||||||
| هستی‌شناسی ژن | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Gamma-Amylase. Glucan 1,4-alpha-glucosidase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| شناساگرها | |||||||||
| شمارهٔ ای‌سی | ۳٫۲٫۱٫۳ | ||||||||
| شمارهٔ سی‌ای‌اس | ۹۰۳۲-۰۸-۰ | ||||||||
| پایگاه‌های داده | |||||||||
| اینتنز | نمایش اینتنز | ||||||||
| برندا | مدخل برندا | ||||||||
| اکسپسی | نمایش NiceZyme | ||||||||
| کی‌ای‌جی‌جی | مدخل کی‌ای‌جی‌جی | ||||||||
| متاسایک | گذرگاه سوخت‌وساز | ||||||||
| پریام | نمایه | ||||||||
| ساختارهای پی‌دی‌بی | RCSB PDB PDBe پی‌دی‌بی‌سام | ||||||||
| هستی‌شناسی ژن | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
آمیلازها ساختاری پروتئینی دارند و به سه زیرگروه آلفا آمیلاز (α-Amylase)، بتا آمیلاز (β-Amylase) و گاما آمیلاز (γ-Amylase) تقسیم‌بندی می‌شوند.
الف) آلفا آمیلاز که عمل هیدرولیز آن مرتب نبوده و در قسمت‌های مختلف زنجیره اثر می‌کند.
ب) بتا آمیلاز یا آمیلاز باکتری‌ها که زنجیره‌های پلی‌ساکاریدی مانند نشاسته و گلیکوژن را از قسمت انتهایی غیراحیاکنندهٔ آن‌ها هیدرولیز می‌کند و هر بار یک مولکول مالتوز به وجود می‌آورد.
دو ایزو آنزیم عمده آمیلاز مربوط به لوزالمعده (p) و غدد بزاقی (s) است. پی‌اچ مطلوب برای این آنزیم حدود ۷ است. یون‌های کلر، برم، نیترات آن را فعال و سیترات و اگزالات آن را مهار می‌کنند. در واقع آنزیم آمیلاز، نشاسته را از محل پیوندهای ۴–۱ هیدرولیز می‌کند و آن را به مالتوز تبدیل می‌کند.
اندازه‌گیری سطح خونی[ویرایش]
سطح خونی این آنزیم در آسیب سلول‌های لوزالمعده در بیماری پانکراتیت و سایر بیماری‌های لوزالمعده مانند انسداد مجاری لوزالمعده در خون افزایش می‌یابد؛ بنابراین در موارد وجود علائم مربوط به بیماری‌های لوزالمعده مانند درد شدید شکمی، تب، کاهش اشتها و استفراغ این تست درخواست می‌شود.
آسیب سلول‌های آسینار لوزالمعده نیز التهاب یا انسداد در هر قسمتی از مجاری لوزالمعده یا مجرای صفراوی مشترک سبب برگشت آمیلاز به عقب، به داخل بافت لوزالمعده می‌شود. سپس آمیلاز از طریق وریدچه‌ها و عروق لنفاوی جذب خون می‌گردد؛ و سبب افزایش سطح آمیلاز در خون می‌شود. کلیه به‌سرعت آمیلاز را تصفیه می‌کند و در نتیجه سطح آمیلاز در ادرار افزایش می‌یابد. سطح افزایش یافتهٔ آمیلاز در خون «هیپرآمیلازی» نامیده می‌شود. برای مثال در پانکراتیت حاد، مقدار آمیلاز سرم در مدت ۱۲–۲ ساعت شروع به افزایش می‌کند در مدت ۷۲–۱۲ ساعت به اوج می‌رسد و در عرض ۴–۳ روز به‌علت تصفیهٔ آن توسط کلیه‌ها به وضعیت طبیعی بازمی‌گردد. در واقع سطح آمیلاز سرم ۲–۱ روز بعد از بهبود مرحلهٔ حاد بیماری به حد طبیعی برمی‌گردد اما سطح آمیلاز ادرار ۷–۵ روز پس آغاز بیماری بالا باقی می‌ماند این امر به تشخیص پانکراتیت پس از بازگشت سطح سرمی آن به حالت طبیعی کمک می‌کند. آزمون آمیلاز ادرار هر دو آزمون‌های حساسی هستند اما برای اختلالات لوزالمعده اختصاصی نیستند، سایر بیماری‌های غیر لوزالمعده‌ای هم می‌توانند سطح آمیلاز را در سرم و ادرار بالا ببرند. برای مثال در التهاب حاد غدد بناگوشی مانند اوریون و نیز در آنفارکتوس کلیه، بارداری خارج‌رحمی، انسداد روده، ایسکمی مزانتر و اختلالات وخیم روده‌ای هم مقدار آمیلاز افزایش می‌یابد پس باید علاوه بر آن آزمون‌ها به علائم بیماری هم توجه ویژه داشت.
در افراد مبتلا به موکوویسیدوز که یک بیماری مادرزادی لوزالمعده است سطوح آمیلاز سرم کاهش می‌یابد. افزایش آمیلاز خون به همراه کاهش یا نرمال بودن آمیلاز ادرار می‌تواند مطرح‌کننده اختلال در عملکرد کلیه یا حضور ماکروآمیلاز (آمیلاز باند شده به پروتئین‌های خون) در خون باشد که این وضعیت آخر مطرح‌کننده بیماری خاص نمی‌تواند باشد.
در پانکراتیت حاد معمولاً افزایش آمیلاز همسو با افزایش آنزیم دیگری به نام لیپاز است و اغلب در تشخیص این بیماری اندازه‌گیری هر دو آنزیم با یکدیگر درخواست می‌شود ولی در پانکراتیت مزمن که معمولاً به دلیل الکلیسم یا ناهنجاری‌های ژنتیکی مانند سیستیک فیبروزیس اتفاق می‌افتد میزان آمیلاز به‌صورت متوسط افزایش می‌یابد یا در موارد آسیب و از بین رفتن سلول‌های سازنده آمیلاز میزان این آنزیم کاهش می‌یابد.
در اندازه‌گیری آمیلاز باید توجه داشت که داروهایی مانند آسپیرین، ضدبارداری‌های خوراکی، استروئیدها مانند کورتیکواستروئیدها، ایندومتاسین و همچنین داروهای ادرارآور باعث افزایش آمیلاز می‌شود.
نقش مهارکننده‌های آمیلاز و کنترل قند خون و وزن[ویرایش]
مهارکننده‌های آمیلاز یا Amylase Inhibitor دسته‌ای از مواد هستند که با مهار فعالیت آمیلاز از جذب کربوهیدرات‌های پیچیده مانند نشاسته در بدن جلوگیری می‌کنند.
مکمل‌های حاوی مهارکنندهٔ آمیلاز با جلوگیری از تولید آمیلاز عملاً کربوهیدرات‌های پیچیده را بلوکه می‌کنند. این دسته از مواد به‌طور طبیعی در انواع بقولات، گندم و لوبیاها یافت می‌شوند.
در سال‌های ابتدایی استفاده از این مکمل‌ها توفیق چندانی از مصرف آن‌ها حاصل نمی‌شد اما با پیشرفت روش‌های فرآوری و استخراج این دسته از مواد، عملاً تأثیرگذاری آن‌ها نیز افزایش پیدا کرد.
جستارهای وابسته[ویرایش]
پانویس[ویرایش]
- ↑ Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ (May 1996). "Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 A resolution: implications for its role in the oral cavity". Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 52 (Pt 3): 435–46. doi:10.1107/S0907444995014119. PMID 15299664.
- ↑ Rejzek M, Stevenson CE, Southard AM, Stanley D, Denyer K, Smith AM, Naldrett MJ, Lawson DM, Field RA (March 2011). "Chemical genetics and cereal starch metabolism: structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase". Mol Biosyst. 7 (3): 718–30. doi:10.1039/c0mb00204f. PMID 21085740.
منابع[ویرایش]
- آلبرت لنینجر، مایکل کاکس، دیویدلی نلسون (۱۳۸۵)، اصول بیوشیمی لنینجر، ترجمهٔ رضا محمدی، آییژ، شابک ۹۶۴-۸۳۹۷-۰۵-۸
